Wyniki wyszukiwania - BazTech

Ograniczanie wyników

1 Woda-Środowisko-Obszary Wiejskie

1 2018

Znaleziono wyników: 1

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: protease inhibitors

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Charakterystyka biochemiczna proteazy syntetyzowanej przez Streptomyces rimosus

Jankiewicz U., Koblak S., Wierzchowski P., Russel S.

Woda-Środowisko-Obszary Wiejskie

2018

T. 18, z. 2

5--14

Badania prezentowane w niniejszej pracy miały na celu charakterystykę biochemiczną zewnątrzkomórkowej proteazy syntetyzowanej przez wyizolowany z gleby szczep Streptomyces rimosus i ocenę możliwości praktycznego wykorzystania tego enzymu w przemyśle. Badany enzym wyizolowano z 7-dniowych hodowli bakterii Streptomyces rimosus. Oczyszczony dwukrotnie enzym wykorzystano do charakterystyki biochemicznej w zakresie optymalnych warunków jego działania oraz wpływu aktywatorów i inhibitorów. Proteaza syntetyzowana przez S. rimosus wykazywała najwyższą aktywność w temperaturze 50°C i pH 7,5 oraz wysoką termostabilność w temperaturze 50°C. Dwuwartościowe jony Zn, Mo, Ni, Cd, Co hamowały aktywność enzymu, natomiast Ca i Mg – aktywowały. Silna inhibicja aktywności enzymu w obecności diizopropylofluorofosforanu (DFP) świadczy o tym, że jest to proteaza serynowa. Aktywność badanego enzymu była stabilna w obecności takich detergentów, jak Triton X-100, Tween 20, Tween 80, bromek heksadecylotrimetyloamoniowy (CTAB) oraz dodecylosiarczanu sodu (SDS).

The research was aimed at isolation and biochemical characterization of the extracellular protease synthesized by the soil Streptomyces rimosus and assessment of the possibilities of practical use of this enzyme in the industry. For this purpose, the test enzyme was isolated from 7 day old culture of S. rimosus. The enzyme two-fold purified was used for biochemical characterization for optimal temperature and pH of activity and activators and inhibitors of activity. The S. rimosus protease showed the highest activity at 50°C and at pH 7.5 and high thermostability at 50°C. Divalent ions such as Zn, Mo, Ni, Cd, Co caused inhibition while Ca and Mg stimulated activity. Strong inhibition of activity in the presence of diisopropylfluorophosphate (DFP) indicates that it is a serine protease. The activity of the test enzyme was stable in the presence of such detergents as Triton X-100, Tween 20, Tween 80, hexadecyl trimethyl ammonium bromide (CTAB) and sodium dodecyl sulfate (SDS).