Wyniki wyszukiwania - BazTech

1

Inhibition of Diphenol Oxidase Activity of Strawberry (Fragaria Sp) Using L-Cysteine and L-Glycine

Saeidian S.

International Letters of Chemistry, Physics and Astronomy

|

2015

|

Vol. 48

194--202

EN

L-glycine and L-cysteine exhibit, strong inhibition of partial purified DIPHENOL OXIDASE at strawberry. The concentration of L-glycine inhibiting Diphenol oxidase activity by 50% (IC50) was 0.5 and 0.4 mM at pH 6.7 and 8, respectively. The inhibition of partial purified Diphenol oxidase activity is pH and inhibitor dependent. Kinetic studies indicate that L-glycine is a uncompetetive inhibitor and L-cysteine is competitive and noncompetitive inhibitor of Diphenol oxidase activity. Vmax and Km for catechol oxidation at pH 6.7 and in presence of L-glycine (1.4M) was 0.09 ∆A min-1 and 10 mM. Vmax for catechol oxidation at pH 8 and in absence of L-glycine was 0.09 ∆A min–1, with a Km of 3.5 mM. Kinetics parameters indicated the highest catalytic efficiency ( units mg–1 prot mM–1) with catechol and L-glycine at pH 8: 4 , then with L-cystein at pH 8: 1.7, L-glycine at pH 6.7: 1.4 and L-cystein at pH 6.7: 0.25.

2

Polraographic determination of tyrosinase activity in enzymatic reaction with tyrosine as a substrate

Hurek J., Nowak K., Gąsowska B.

Chemia Analityczna

|

2003

|

Vol. 48, No. 2

283-291

EN

A voltammetric investigation of tyrosinase activity is proposed as an alternative to the spec-trophotometric method. Voltammetric approach provides low detection limit, high sensitivity and resistivity to the solution inhomogenity, as well as enables one to simultaneously monitor the dioxygen consumption in the reaction, which is an additional indicator of the tyrosinase enzymatic activity.

PL

W pracy przedstawiono metodę woltamperometryczną jako alternatywną do spektrofotome-trycznej metody badania aktywności tyrozynazy. Charakteryzuje ją niska granica oznaczal-ności, wysoka czułość oraz niewrażliwość na niejednorodność roztworów. Wskazano ponadto na możliwość równoczesnego pomiaru zużycia tlenu wskutek reakcji jako dodatkowego wskaźnika aktywności enzymatycznej tyrozynazy.

3

Wpływ mikroemulsji wody w oleju na aktywność miedziowych oksydaz polifenolowych

Rodakiewicz-Nowak J., Dudek B., Haber J.

Prace Naukowe Instytutu Technologii Organicznej i Tworzyw Sztucznych Politechniki Wrocławskiej. Konferencje

|

2000

|

Vol. 48, nr 22

229-232

PL

Wyznaczono aktywność enzymatyczną lakazy P. radiota w reakcji utlenienia 2,6-dimetoksyfenolu, syryngaldazyny i ABTS oraz lakazy C. versicolor, w reakcji utleniania 2,6-dimetoksyfenolu w 50 mM mikroemulsjach wody w izooktanie, w odniesieniu do odpowiednich roztworów wodnych. Określono wpływ środowiska micelarnego na optimum pH badanych enzymów, zależność efektywnej aktywności katalitycznej od wielkości agregatów micelarnych i wpływ środowiska micelarnego na obserwowane wartości V(max) i Km(m) Wyniki porównano z dostępnymi danymi literaturowymi na temat aktywności katalitycznej innych preparatów lakazowych, roślinnej oksydazy katecholowej i tyrozynazy grzybowej w mikroemulsjach wody oleju i aktywnością katalityczną badanych enzymów w 0.4 M roztworach wodnych etanolu.

EN

Enzymic activity of two laccases was compared in 50 mM AOT in isooctane microemulsions, in 0.4 M ethanol solutions, and in the respective aqueous solutions. The results were compared with the literature data on activity of other polyphenol oxidases in water in oil microemulsions.