Wyniki wyszukiwania - BazTech

Ograniczanie wyników

1 Ecological Chemistry and Engineering. S

1 2010

Znaleziono wyników: 1

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: mutanty

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Decolorization of post-industrial lignin by mutants of Bjerkandera adusta CCBAS 930 with enhanced ligninolytic activity

Korniłłowicz-Kowalska T., Rybczyńska K.

Ecological Chemistry and Engineering. S

2010

Vol. 17, nr 3

373-383

The paper describes the mutagenesis of the anamorphic fungus Bjerkandera adusta CCBAS 930 capable of decolorization and biodegradation of post-production lignin with participation of extracellular peroxidase. Seven mutants were isolated, out which 6 were characterized by shortened time of decolorization of model solutions of post-industrial lignin, from 21 to 7 or 14 days. The effect was caused by faster decomposition of the lignin polymer, as measured by decrease in the content of total phenols and of metoxyphenols. The process of biodegradation of lignin was catalyzed by an extracellular peroxidase that was not fully characterized. Two of the mutants studied, R59-2 and R59-5, were characterized by increased biosynthesis of that enzyme, coupled with accelerated transition of the fungus from the trophophase (primary metabolism) to the idiophase (secondary metabolism). This was accompanied by a drop in pH of the substrate that was more pronounced compared with the parental strain and to the other mutants.

Opisano mutagenezę anamorficznego grzyba Bjerkandera adusta CCBAS 930 uzdolnionego do dekoloryzacji i biodegradacji ligniny poprodukcyjnej przy udziale zewnątrzkomórkowej peroksydazy. Wyizolowano 7 mutantów, z których 6 odznaczało się skróceniem czasu dekoloryzacji modelowych roztworów ligniny poprzemysłowej z 21 do 7 lub 14 dni. Efekt ten był wywołany szybszym rozkładem polimeru ligninowego, mierzonym zmniejszeniem zawartości fenoli ogółem i metoksyfenoli. Proces biodegradacji ligniny był katalizowany przez bliżej niescharakteryzowaną zewnątrzkomórkową peroksydazę. Dwa spośród badanych mutantów R59-2 i R59-5 odznaczały się wzmożoną biosyntezą tego enzymu, sprzężoną z przyśpieszeniem przejścia z trofofazy (metabolizm pierwotny) do idiofazy (metabolizm wtórny) grzyba. Towarzyszył temu silniejszy w stosunku do szczepu rodzicielskiego i pozostałych mutantów spadek pH podłoża.