PL
 |
EN
Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Powiadomienia systemowe
  • Sesja wygasła!
  • Sesja wygasła!

Znaleziono wyników: 4

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  metoda fluorescencyjna
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
1
Content available remote The study of interactions between FAD - flavin adenine dinucleotide and histidine
Sabara D.
Zeszyty Naukowe. Chemia Spożywcza i Biotechnologia / Politechnika Łódzka
|
2008
|
Z. 72
63-71
EN
In view of the fact that one of the amino acids, histidine, performs an important role in the interactions with flavin adenine dinucleotide (FAD) in the catalytic center of glucose oxidase (GOD), we performed an investigation if interactions between FAD and histidine. The theoretical approach indicates the stacked conformation of FAD, in which the isoalloxazine and adenine ring couple with each other, and an extended - unstacked conformation. Formation of the complex was studied using fluorescence method and computer modeling in order to define the geometrical parameters of the hydrogen bond formation by means of the semi-empirical method (AM1, PM3). The possible distances, angles and stretch vibrations were supported by fluorescence lifetime decay and the Gibbs free energy of the complex.
PL
W pracy opisano badania oddziaływań pomiędzy dinukleotydem flawinoadeninowym a histydyną. Jeden z aminokwasów - histydyna odgrywa ważną rolę w oddziaływaniu z dinukleotydem flawinoadeninowym znajdującym się w centrum aktywnym oksydazy glukozowej (GOD). Teoria potwierdza istnienie dwóch konformacji dinukleotydu flawinoadeninowego; zamkniętej, w której pierścienie adeninowy i izoaloksazynowy reagują ze sobą oraz otwartej - liniowej. Tworzenie kompleksu pomiędzy FAD a histydyną zbadano metodami fluorescencyjnymi oraz przy użyciu optymalizacji komputerowej w celu zdefiniowania parametrów wiązania wodorowego (AM1, PM3). Określenie możliwych interakcji i konfiguracji molekuł zostało wsparte fluorescencyjnymi pomiarami czasów życia oraz wyliczeniem energii Gibbsa powstałego kompleksu.
2
Content available remote The study of interactions between diclofenac and bovine serum albumin (BSA)
Jabłońska J., Casares D., Funfer J., Habenschuss T., Jimenez G., Klemm A.-L., Machado jr. A.M., Miloshevska S., Papista I., Ulrich-Lynge S. L.
Zeszyty Naukowe. Chemia Spożywcza i Biotechnologia / Politechnika Łódzka
|
2008
|
Z. 72
45-61
EN
Investigation of the interactions between diclofenac and BSA was performed using UV-Vis absorption and fluorescence methods. There was a quenching effect found between these two molecules in the fluorescence measurement methods; steady-state and time-resolved. The fluorescence decay time enables to determine the quenching mechanism and thus conclude that the complex is formed in ground-state but also collisional quenching - when the excited-state fluorophore of BSA is deactivated - occurs. Computer modeling was applied to observe and optimize the formation of the complex between N-acetyl-L-tryptophamide and diclofenac.
PL
W pracy zbadano oddziaływania pomiędzy diklofenakiem i surowiczą albuminą wołową przy użyciu metod spektroskopii absorpcyjnej UV-Vis oraz metod fluorescencyjnych. Wyniki wskazują na istnienie interakcji pomiędzy cząsteczkami zarówno w stanie wzbudzonym (wygaszanie dynamiczne) jak i podstawowym (powstanie niefluoryzującego kompleksu). Za pomocą modelowania molekularnego zdołano zoptymalizować kompleks pomiędzy diklofenakiem a N-acetylo-L-tryptofanamidem.
3
Content available remote The thermal scanning fluorescence study on the conformational stability of glucose oxidease (GOD) from Aspergillus Niger
Kowalska A., Gyugos M., Szego D., Lopez Pineda A., Ayala D., Xu Y., Hughes N., Tito A., Jabłońska J.
Zeszyty Naukowe. Chemia Spożywcza i Biotechnologia / Politechnika Łódzka
|
2007
|
Z. 71
35-48
EN
In this study, the temperature-induced unfolding process of glucose oxidase (GOD) from Aspergillus niger has been investigated by monitoring fluorescence intensity of FAD, which dissociates from the enzyme during denaturation. The temperature, as well as Gibbs free energy of the unfolding process of GOD have been determined. Additionally, the effect of glucose on the flavoprotein thermostability has also been studied. The obtained results suggest that thermal scanning fluorescence method is a sensitive, fast and simple method for recording conformational changes associated with the temperature-induced unfolding process of GOD.
PL
W pracy zbadano, wykorzystując metody fluorescencyjne, proces termicznej denaturacji oksydazy glukozowej (GOD) pochodzącej z Aspergillus niger. Zachodzącym podczas procesu termicznego rozfałdowania zmianom konformacyjnym GOD towarzyszy oddysocjowanie od enzymu cząsteczek dinukleotydu flawinoadeninowego (FAD). Dlatego też podczas termicznej denaturacji enzymu zaobserwowano zmiany intensywności fluorescencji FAD. Monitorując intensywność fluorescencji FAD w miarę wzrostu temperatury, wyznaczono temperaturę oraz energię swobodną Gibbsa dla procesu termicznego rozfałdowania oksydazy glukozowej. Ponadto, rejestrując zmiany intensywności emisji FAD w miarę wzrostu temperatury, zbadano także wpływ substratu na termostabilność oksydazy glukozowej. Okazało się, że w obecności glukozy enzym wykazuje zwiększoną odporność na działanie podwyższonej temperatury. Rezultaty przeprowadzonych badań wskazują, że metoda monitorowania intensywności fluorescencji stanowi czułą, szybką i prostą metodę badania zmian konformacyjnych związanych z procesem termicznej inaktywacji enzymu.
4
Content available remote The study of the interactions between ketoprofen and N-acetyl-L-tyrosine ethyl ester
Zgolak K., Jeszka A., Kabziński T.
Zeszyty Naukowe. Chemia Spożywcza i Biotechnologia / Politechnika Łódzka
|
2007
|
Z. 71
49-58
EN
Investigation of interactions between ketoprofen and N-acetyl-L-tyrosine ethyl ester are reported. Formation of the complex was studied using fluorescence spectroscopy and computer modeling. The fluorescence decay time let us determine the quenching mechanism and thus conclude that the complex is formed in the ground-state. The complex structure was than optimised using the computer programme proving the formation of two unequal hydrogen bonds between ketoprofen and tyrosine molecules.
PL
W pracy opisano badania oddziaływań pomiędzy ketoprofenem a N-acetylowym estrem etylowym L-tyrozymy. Tworzenie kompleksu badano metodami fluorescencyjnymi oraz poprzez modelowanie molekularne. Pomiar czasu zaniku fluorescencji umożliwia określenie mechanizmu wygaszania fluorescencji kompleksu, co z kolei pozwala wnioskować, że kompleks pomiędzy tyrozyną a ketoprofenem tworzy się w stanie podstawowym. Komputerowa optymalizacja struktury tworzonego kompleksu wskazuje na istnienie dwóch niejednakowych mocy wiązań wodorowych.
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.