PL
 |
EN
Preferencje help
Polish version English version Język
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Powiadomienia systemowe
  • Sesja wygasła!

Znaleziono wyników: 18

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  lysozyme
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
1
Nowe formy lizozymu możliwości produkcji i wykorzystania
Leśnierowski G., Cegielska-Radziejewska R.
Przemysł Spożywczy
|
2016
|
T. 70, nr 4
27--29
PL
Lizozym to białko enzymatyczne, powszechnie występujące w przyrodzie, charakteryzujące się wieloma użytecznymi właściwościami, które umożliwiają wszechstronne jego wykorzystanie. Obecnie praktyczne zastosowanie enzymu dotyczy monomeru, a już wkrótce zapewne także jego zmodyfikowanej postaci. W porównaniu z monomerem zmodyfikowany lizozym wykazuje bowiem zdecydowanie większe możliwości przeciwdrobnoustrojowego działania. Dzieje się tak dzięki pojawieniu się w nim nowej, specyficznej, antybakteryjnej aktywności wobec drobnoustrojów Gram-ujemnych. Wykazuje wiele nowych właściwości, istotnych z punktu widzenia medycznego, farmaceutycznego i weterynaryjnego. Można się zatem spodziewać, że zmodyfikowany enzym będzie praktycznie wykorzystywany nie tylko w przemyśle spożywczym, ale także w medycynie, weterynarii i farmakologii. Obecnie prowadzone badania pozwoliły na opracowanie oryginalnych sposobów modyfikacji lizozymu, umożliwiających wytworzenie produktu wysokiej jakości. Niektóre z tych metod, np. metodę termiczną, termiczno-chemiczną, chemiczną czy membranową, w prosty sposób można przenieść z warunków laboratoryjnych do skali półtechnicznej czy nawet przemysłowej.
EN
Lysozyme is an enzyme protein, commonly found in nature, characterized by many useful properties that allow its versatile use. The current practical application of the enzyme concerns monomer, and soon, also its modified forms. Wider use should be linked just with the possibility of using the modified enzyme and not only in the food industry but also in medicine, veterinary medicine and pharmacology. Current research allowed developing original methods to modify lysozyme, enabling manufacture of a high quality product. Some of them, like thermal, thermalwidzenia -chemical, and chemical or membrane method are easy to be transferred from the laboratory conditions to the pilot or even industrial scale. The aim of this study was to present the methods of obtaining and modifying lysozyme causing its oligomerization, the methods of assessment of physicochemical properties of the modified lysozyme and its antibacterial action and the possibility of its practical application.
2
Content available remote Zastosowanie modyfikowanego termiczno-chemicznie lizozymu do przedłużenia trwałości żywności
Cegielska-Radziejewska R., Szablewski T.
Przemysł Chemiczny
|
2014
|
T. 93, nr 4
542-546
PL
Określono efekt działania modyfikowanego termiczno-chemicznie lizozymu na mikroflorę i wyróżniki sensoryczne mięsa wieprzowego pakowanego w atmosferze gazów ochronnych (70% O₂, 20% CO₂, 10% N₂) i przechowywanego w temp. 4±1°C. Zawartość dimeru i trimeru w modyfikowanym lizozymie wynosiła odpowiednio 37% i 34%. Modyfikowany lizozym charakteryzował się niższą aktywnością hydrolityczną i wyższą hydrofobowością aniżeli monomer. Stwierdzono, że enzym po modyfikacji wykazuje efektywniejsze przeciwbakteryjne działanie wobec badanych grup bakterii, szczególnie z rodzaju Pseudomonas i z rodziny Enterobacteriaceae. Powierzchniowa aplikacja modyfikowanego lizozymu pozwala opóźnić pojawienie się niekorzystnych zmian zapachu w mięsie. Nie wykazano istotnego statystycznie wpływu modyfikowanego lizozymu na wartość pH i barwę mięsa.
EN
Thermochemically modified lysozyme was added to pork meat packaged in preservative gas atmospheres (10% N₂, 20% CO₂, 70% O₂) and stored at 4±1°C for 26 days. The modified enzyme exhibited an antibacterial action against Pseudomonas and Enterobacteriaceae bacteria. The surface application of the lysozyme resulted in retardation of adverse changes in aroma of the meat. No significant effect of the enzyme on pH and colour of the meat was obsd.
3
Content available Intensyfikacja właściwości bakteriobójczych lizozymu na drodze jego termicznej modyfikacji
Kopeć K., Lutyńska A., Dąbkowska K.
Inżynieria i Aparatura Chemiczna
|
2014
|
Nr 4
259--260
PL
Termiczna modyfikacja lizozymu jest jedną z metod zwiększania jego właściwości antybakteryjnych przeciwko bakteriom Gram-ujemnym. W pracy przedstawiono wyniki badań nad doborem najlepszych wartości podstawowych parametrów tego procesu. Wykazano, że modyfikacja prowadzona przy pH 4,40 przez 15 minut w temperaturze 80°C znacząco zwiększa właściwości bakteriobójcze lizozymu przeciwko bakteriom E. coli (Gram-ujemne) nie powodując spadku aktywności przeciwko bakteriom M. luteus (Gram-dodatnie).
XX
Thermal modification of lysozyme is one of methods of increasing its antimicrobial properties against Gram-negative bacteria. The paper presents research on determining the best values of basic parameters of this process. It is shown that modification carried out at pH 4.40 for 15 minutes at 80°C significantly increases the lysozyme antibacterial properties against E. coli (Gram-negative bacteria) without causing a decrease in activity against M. luteus (Gram-positive bacteria).
4
Content available remote Zastosowanie jonów wapnia w termiczno-chemicznej modyfikacji lizozymu
Leśniewski G., Borowiak R., Cegielska-Radziejewska R., Stangierski J.
Przemysł Chemiczny
|
2013
|
T. 92, nr 8
1431-1436
5
Content available Separacja lizozymu z białka jaja kurzego za pomocą chromatografii membranowej jonowymiennej
Kopeć K., Kołtuniewicz A., Dąbkowska K.
Inżynieria i Aparatura Chemiczna
|
2013
|
Nr 5
437--438
PL
Chromatografia membranowa jest techniką rozdziału o potencjalnym zastosowaniu w przemysłowej separacji białek. W pracy przedstawiono wyniki badań separacji lizozymu z białka jaja kurzego za pomocą adsorberów membranowych jonowymiennych. Zastosowano 3 warianty recyrkulacji strumieni podawanych na membranę oraz zbadano produkty procesu za pomocą elektroforezy. Uzyskano 87,5% odzysku lizozymu oraz wysoką czystość końcowego produktu.
EN
The membrane chromatography is a separation technique which may be applied in the industrial separation of proteins. Results of lysozyme separation from a hen egg white using ion-exchange membrane adsorbers are presented in the paper. Three variants of stream recirculation were examined and products were tested by electrophoresis. The 87.5% recovery of lysozyme was obtained showing a high purity of final product. Keywords: membrane chromatography, lysozyme, separation
6
Współczesne zastosowania lizozymu w medycynie, przemyśle i kosmetologii
Bugla-Płoskońska G., Guz-Regner K., Skwara A.
Laboratorium - Przegląd Ogólnopolski
|
2012
|
nr 5-6
42--45
PL
Lizozym to enzym o masie 14,4 kDa katalizujący hydrolizę wiązań β-1,4-glikozydowych pomiędzy N-acetyloglukozaminą i kwasem N-acetylomuraminowym w mureinie. Lizozym współdziała z białkami układu dopełniacza w bakteriobójczej aktywności surowicy. Enzym ten wykazuje głównie bakteriobójcze działanie wobec bakterii Gram-dodatnich i w mniejszym stopniu wobec bakterii Gram-ujemnych. Lizozym ma zastosowanie w produkcji serów, wina i piwa, jako konserwant – E1105.
EN
Lysozyme, is known to be a 14.4 kDa protein that catalyses the hydrolysis of the β 1,4 linkage between N-acetyloglucosamine and N-acetylmuramic acid in the bacterial cell wall. Lysozyme, widely present in body fluids cooperates with the complement system in the bactericidal action of serum. This enzyme lyses mostly Gram-positive and a few Gram-negative bacteria. It is well known preservative of food – E1105. Lysozyme is often used in cheese, wine and beer production.
7
Content available remote Technologiczne i mikrobiologiczne aspekty wpływu lizozymu na trwałość mięsa drobiowego
Malicki A., Trziszka T., Szpak M., Jarmoluk A., Janik P., Źródłowska-Danek J.
Przemysł Chemiczny
|
2011
|
T. 90, nr 5
904-906
8
Content available remote Substancje biologicznie czynne w surowcu jajczarskim, ich znaczenie biomedyczne oraz technologiczne możliwości otrzymywania na skalę przemysłową
Sosnowska A., Trziszka T., Polanowski A., Bubel F.
Przemysł Chemiczny
|
2011
|
T. 90, nr 5
1029-1034
9
Content available remote Enzymatyczna degradacja chitozanu przy użyciu lizozymu lub celulazy
Ambrozik J., Zimoch A., Jarmoluk A., Semeriak K.
Przemysł Chemiczny
|
2011
|
T. 90, nr 5
676-679
10
Content available remote Charakterystyka interakcji hydroksypropylometylocelulozy, chitozanu i lizozymu
Zimoch A., Jarmoluk A., Marycz K.
Przemysł Chemiczny
|
2011
|
T. 90, nr 5
1103-1106
11
Content available remote Barierowość biokompozytowych filmów ochronnych wytwarzanych na bazie naturalnych biopolimerów
Zimoch A., Jarmoluk A.
Przemysł Chemiczny
|
2011
|
T. 90, nr 5
1099-1102
12
Content available Biosurfaktanty jako zamienniki syntetycznych surfaktantów
Piotrowski M., Lewandowska J., Wojciechowski K.
Inżynieria i Aparatura Chemiczna
|
2011
|
Nr 5
90-91
PL
W pracy opisano wyniki badań własności powierzchniowych układu bio-surfaktant saponina-lizozym oraz saponina-ß-laktoglobulina na granicy faz woda-powietrze. Stwierdzono synergctyczny efekt oddziaływań między białkiem i biosurfaktantem prowadzący do większej efektywności obniżania napięcia powierzchniowego i zdolności pianotwórczych mieszanin.
EN
The paper concerns research on intcrfacial properties of saponin-lysozyme biosurfactant and saponin-ß-lactoglobulin mixture at watcr-air interface. A synergistic effect leading to the decrease of surface tension and foaming capability of mixtures, caused by interactions between biosurfactant and protein in the interfacial layer was found.
13
Thermo-Solvatochromism of Zwitterionic Probes in Binary Mixtures of Tetramethylurea andWater: Relevance to Gelation of Lysozyme Solutions
da Silva M. A., Martins C. T., Areas E. P., El Seoud O. A.
Polish Journal of Chemistry
|
2007
|
Vol. 81, nr 5-6
1135-1145
EN
Solutions of lysozyme in mixtures of tetramethylurea, TMU, and water, W, undergo "gelation" above a certain critical composition, at room temperature; the threshold composition for gelation shows some dependence on temperature. Lysozyme gelation in TMU/W has been explained by solvent-induced protein unfolding, due to the protein exposure to a more hydrophobic microenvironment. This preferential solvation can be readily quantified from the study of polarity indicators, serving as simple models for the protein domains. Thermo-solvatochromism of two indicators, 2,6-diphenyl-4-(2,4,6- triphenylpyridinium-1-yl) phenolate, and 4-[(E)2-(1-methylpyridinium-4-yl) ethenyl] phenolate, has been studied in mixtures of TMU-W, from 10 to 60°C.Both probes are preferentially solvated byTMUand, more efficiently, by the hydrogen-bonded species, TMU-W. The maximum concentration of the latter is close to the "critical" thresholdmole fraction ofwater (ca. 0.8.) at which lysozyme gelation occurs. As TMU is added to water the protein, by analogy to polarity indicators, undergoes progressive solvation by less polar, hydrophobic microenvironment leading, at a critical composition, to its unfolding with concomitant gelation of the solution.
14
Content available remote Small vibrations of protein particle
Drzewiecki A., Starosta R., Walczak T.
Vibrations in Physical Systems
|
2006
|
Vol. 22
113--116
15
Content available remote The chromatographic behavior of wild type and pegylated lysozyme on reversed phase-high performance liquid chromatoraphy media
Schöbel J., Przybycien T. M., Büttner H.
Czasopismo Techniczne. Środowisko
|
2004
|
R. 101, z. 9-Ś
77--85
EN
The chromatographic behavior of wild type lysozyme and PEGylated lysozyme on silica-based C4 and C18 reversed phase media using and HPLC system was studied. We studied the effects of medias. alkyl chain length on wild type and modified lysozyme. The impact of a covalently bonded PEG chain on the protein.s retention behavior was examined. Using two different reversed phase media we did not observe different elution profiles; adsorption is not influenced by medias. alkyl chain length. According to prior work, the strongly retained wild type lysozyme was structurally perturbed due to adsorption. The elution profile of PEGylated lysozyme showed an even much stronger retained peak fraction, which indicates that PEG has stronger interactions with the hydrophobic stationary phase.
16
Determination of lysozyme enthalpic pairwise interaction parameters using a titration calorimeter at 288.15, 298.15 and 308.15 K
Wszelaka-Rylik M.
Bulletin of the Polish Academy of Sciences. Chemistry
|
2003
|
Vol. 51, No. 2
135-141
EN
The titration Omega MicroCal microcalorimeter (ITC) was used to obtain the enthalpy changes accompanying dilution of buffer solutions of lysozyme. Titration calorimetry affords a convenient method for the estimation of enthalpic pairwise solute-solute interaction parameters (hxx}- In this paper the results of determination of the enthalpy of dilution and then evaluated pair interaction coefficients (hxx) of lysozyme in a buffer containing 0.1 M sodium acetate, pH 4.25 at temperatures 288.15, 298.15, and 308.15 K are presented.
17
Content available Back-extraction mechanism of lysozyme from reverse micelles in sodium bis 2-ethylhexyl sulfosuccinate and long chain alkyl amine mixed systems
Shiomori K., Honbu T., Sana T., Kawano Y., Kuboi R.
Ars Separatoria Acta
|
2002
|
No. 1
45-54
EN
Extraction and back-extraction of lysozyme are investigated using a mixed micellar system of sodium bis(2-ethylhexyl) sulfosuccinate and long chain alkyl amines. Either di-n-octylamine or di-2-ethylhexylamine is used as the amine added. In these systems, reverse micelles is not formed at acidic pH range. Lysozyme extracted at pH which is slightly lower than the isoelectric point of lysozyme is successfully back-extracted by destruction of the micelles at acidic pH range. By increasing the amine concentration, the pH values, at which the back-extraction of lysozyme began, are raised, and the activity of the back-extracted lysozyme decreases. Linear relationship between the concentration of the amine added in the system and that of lysozyme back-extracted exists .
18
Wpływ monomeru lizozymu na rozwój bakterii Clostridium tyrobutyricum
Danyluk B., Kijowski J.
Przemysł Spożywczy
|
2001
|
T. 55, nr 12
16-19
PL
Lizozym, dzięki swoim właściwościom antybakteryjnym, jest wykorzystywany m. in. w przemyśle spożywczym, w tym w mleczarstwie. Celem pracy było ustalenie aktywności monomeru lizozymu hamującej rozwój bakterii Clostridium tyrobutyricum, powodujących wady serów. Stwierdzono, że lizozym jest skutecznym czynnikiem hamującym rozwój tych bakterii. Taki sam efekt bakteriostatyczny wystąpił po zastosowaniu lizozymu o aktywnościach od 250 do 5000 U/ml zawiesiny bakteryjnej. Jedynie obniżenie aktywności lizozymu do poziomu 100 U/ml nie dało żadnego efektu bakteriostatycznego wobec Clostridium tyrobutyricum. W przypadku monomeru lizozymu o czystości 99% skuteczną i zalecaną aktywnoscią jest wobec tego aktywność 250 U/ml.
EN
Lysozyme, due to its antibacterial properties, is used in food industry including the dairy. The aim of this paper was to establish the bacteriostatic activity of lysozyme monomer against Clostridium tyrobutyricum bacteria causing inferior cheese quality. It was found that lysozyme is a highly effective agent inhibiting the growth of Clostridium tyrobutyricum bacteria. A conspicuous bacteriostatic effect was observed after using lysozyme with the activity of 250 to 5000 U/ml of bacteria suspension. No bacteriostatic effect against Clostridium tyrobutyricum was found only in case of lowering lysozyme activity to 100 U/ml. The effective and recomended activity for lysozyme monomer of 99% purity is 250 U/ml.
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.