Wyniki wyszukiwania - BazTech

Ograniczanie wyników

1 Polish Journal of Applied Chemistry

1 2004

Znaleziono wyników: 1

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: konformacja gauche-gauche

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Selective acetylation of pyrimidine nucleosides catalyzed by lipase goes smoothly in pyridine. Why?

Kołodziejska R., Dramiński M.

Polish Journal of Applied Chemistry

2004

Vol. 48, nr 3-4

75-81

Enzymes are well known primarily as catalysts for carrying out regioselective reactions in organic syntheses. Results from enzyme - mediated protections of the hydroxy groups of pyrimidine 1-b-D-ribofuranosides and 1-b-D-2-deoxyribofuranosides have been discussed and the influence of solvent on efficiency of the syntheses has been tested. The lipase B from Candida antarctica selectivity transfers the acetyl group from vinyl acetate to the primary hydroxyl groups of various pyrimidine ribonucleosides nad 2'-deoxyribonucleosides in high yields. Conformation gauche-gauche is preferred in enzymatic acetylation, therefore the enzymatic transesteryfication is carried out faster in pyridine than in DMSO.

W ciągu ostatnich lat wzrosło zainteresowanie specyficznymi właściwościami katalizatorów biologicznych. Na szczególna uwagę zasługuję enzymy lipolityczne. Lipaza jest szeroko stosowana do katalizowania reakcji hydrolizy i estryfikacji. Przeprowadzono reakcje tranestryfikacji ocatnem winylu wybranych nukleozydów i 2'-deoksynukleozydów pirymidynowych w obecnosci lipazy z Candida antarctica B. Stwierdzono, że lipaza z Candida antarctica B nie tylko umożliwia przeprowadzenie ze znaczną szybkością reakcji transestryfikacji ale przede wszystkim selektywnie wprowadza grupę acetylową na pierwszorzędową grupę wodorotlenową 1-b-D-rybofuranozydów i 1-b-D-2-deoksyrybofuranozydów pirymidynowych. Najlepsze rezultaty uzyskano prowadząc reakcję w pirydynie, prawdopodobnie substraty w tym rozpuszczalniku były bardziej dostępne dla katalizatora enzymatycznego i dlatego reakcja transestryfikacji enzymatycznej przebiegała znacznie szybciej w pirydynie niż w DMSO i DMF. Lipaza jest aktywna w każdym z użytych rozpuszczalników wobec innych substratów, przypuszczalnie korzystny przebieg naszych eksperymentów w pirydynie spowodowany jest konformacją nukleozydu określoną środowiskiem reakcji. Dla sprawdzenia tej tezy poddano analizie konformacyjnej wyjściowe nukleozydy i 2'-deoksynukleozydy pirymidynowych w stosowanych rozpuszczalnikach. Stwierdzono, że przewaga izomeru gauche-gauche (gg) sprzyja enzymatycznej reakcji transestryfikacji.