Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników

Znaleziono wyników: 6

Liczba wyników na stronie
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
Wyniki wyszukiwania
Wyszukiwano:
w słowach kluczowych:  kolagen rybi
help Sortuj według:

help Ogranicz wyniki do:
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
PL
Kolagen jest kluczowym białkiem w organizmach żywych, stanowiącym aż ok. 30% białka ludzkiego. Ze względu na swoje właściwości znajduje zastosowanie w wielu dziedzinach, od inżynierii tkankowej po farmację i przemysł kosmetyczny. Z uwagi na zapotrzebowanie rynku szczególne zainteresowanie wzbudził kolagen pochodzenia rybiego, bowiem stosowanie go jest dozwolone we wszystkich religiach i nie ma związanych z tym żadnych restrykcji, jak w przypadku wiary muzułmańskiej czy żydowskiej, gdzie zakazane jest korzystanie z kolagenu wieprzowego bądź wołowego. Kolejnym aspektem przemawiającym za stosowaniem tego typu białka jest jego bezpieczeństwo, ponieważ w przeciwieństwie do pozostałych źródeł kolagenu zmniejsza on ryzyko przenoszenia różnego rodzaju chorób odzwierzęcych. Kolagen morski można pobierać z odpadów rybnych, takich jak skóra, łuski i płetwy. W artykule przedstawiono sposoby ekstrakcji oraz możliwości zastosowania takiego białka.
EN
Collagen is a key protein in living organisms, it constitutes as much as 30% of human protein. Due to its interesting properties, it is used in many fields, from tissue engineering to pharmacy and the cosmetics industry. Because of the market demand, collagen of fish origin aroused interest, its use is allowed in all religions and there are no restrictions related to it as in the case of the Muslim or Jewish faith, where the use of pork or beef collagen is prohibited. Another aspect in favor of using this type of protein is its safety, because unlike other collagen sources, it reduces the risk of transmitting various zoonotic diseases. Marine collagen can be extracted from fish waste, such as skin, scales and fins. This article presents the methods of extraction and the possibilities of using such a protein.
PL
Przedstawiono wyniki badań dotyczących wpływu zastosowania środków wiążących na kiełkowanie i wzrost kukurydzy (Zea mays L.). Oznaczono stężenia wybranych pierwiastków (B, Ca, Cr, Cu, Fe, K, Mg, Mn, Mo, Na, P, Zn) metodą atomowej spektrometrii emisyjnej (ICP-OES) w pędach i korzeniach kukurydzy. Określono także świeżą i suchą masę badanych roślin. Badania wykazały znaczący wpływ otoczkowania nasion na skład pierwiastkowy korzeni i pędów kukurydzy.
EN
Maize seeds were coated with binding agents (fish collagen or poly((hexamethylene biguanide) hydrochloride, PHMB). In maize seedlings (after 21 days of growth), the dry and fresh mass of shoots and roots as well as the contents of elements (B, Ca, Cr, Cu, Fe, K, Mg, Mn, Mo, Na, P and Zn) were detd. A significant increase in the fresh mass of maize shoots and roots grown from PHMB-coated seeds was obsd., compared to the control sample. The use of both types of binding agents significantly changed the elemental compn. of the roots and shoots. In the roots of plant grown from collagen-coated seeds, the highest increase in content of B and Na was obsd., while those grown from PHMB-coated seeds, the highest increase in the content of Fe, K, Mg and P. The smaller changes in the content of elements were obsd. in the plant shoots.
EN
The thermosensitive hydrogels are widely used in tissue engineering due to their non-invasive application. Special interest of researchers, due to the specific characteristics of both materials, is aimed at composites of natural origin obtained from chitosan hydrogels combined with collagen. The mechanical properties of the thermosensitive chitosan-fish collagen hydrogels and the sol-gel phase transition parameters were determined by the rotational rheometry measurement techniques. Based on comparison of the obtained storage modulus G' curves, it was found that the addition of collagen negatively affects the mechanical properties of composite scaffolds. The addition of this protein substance decreases their elasticity. Only the smallest concentration (0.25g collagen/1 g chitosan) of collagen improves the mechanical properties of composite hydrogels, from 56 kPa to 61 kPa. Conducted non-isothermal studies allowed to conclude that the addition of collagen causes an increasing temperature of sol-gel phase transition. However, the observed changes are not a monotone function of the biopolymer concentration.
PL
Zbadano możliwość wykorzystania błon z kolagenu bądź z żelatyny (białko uzyskiwane z dorsza bałtyckiego) oraz z polisacharydowych błon karagenowych a także odpowiednich dwuskładnikowych układów białkowo/polisacharydowych jako nośników enzymów (lizozymu albo lizostafyny) do otrzymywania aktywnych mikrobiologicznie opakowań. Stwierdzono, że sieciowanie takich układów N-[3-(dimetyloamino)propylo]-N'-etylokarbodiimidem (EDC) nie wywiera wpływu na aktywność unieruchomionego w błonach lizozymu, w przypadku zaś lizostafyny jej aktywność w wyniku sieciowania błon maleje. Błony kolagenowe z unieruchomionymi lizozymem lub lizostafyną wykazują większą aktywność niż odpowiednie błony kolagenowo-karagenowe i żelatynowo-karagenowe. Minimalne stężenie lizozymu potrzebne do zapewnienia aktywności usieciowanej błony kolagenowej wobec mikroorganizmu Sarcina S1 wynosi 0,2 mg/ml, natomiast użycie lizostafyny już w ilości 7 μg/ml zapewnia aktywność usieciowanej błony kolagenowej wobec Staphylococcus aureus. Wprowadzenie do błony białkowej κ-karagenu (układy dwuskładnikowe) powoduje zmniejszenie aktywności w skutek oddziaływania enzymów z tym polisacharydem.
EN
The possibility of use of protein films made of fish collagen or gelatin as well as polysaccharide carrageenan films as carriers of enzymes (lysozyme or lysostaphyne), for preparation of microbiologically active packages, was investigated. It was found that crosslinking of such systems with N-[3(dimethylamino)propyl]-N'-ethylcarboimide (EDC) does not influence the activity of lysozyme immobilized in the films (Table 1). In case of lysostaphyne, its activity decreases after the film crosslinking (Table 5). Collagen films with lysozyme or lysostaphyne immobilized show higher activities than collagen-carrageenan or gelatin-carrageenan ones. The minimal lysozyme concentration needed to secure the activity of crosslinked collagen film toward Sarcina S1 microorganisms equals 0.2 mg/mL (Table 2 and 3). However, the use of lysostaphyne in an amount of 7 μg/mL secures the activity of crosslinked collagen film toward Staphylococcus aureus (Table 6). An introduction of κ-carrageenan into the film (two-component system) causes decrease in activity as a result of interaction of enzymes with this polysaccharide (Table 1 and 4).
first rewind previous Strona / 1 next fast forward last
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.