Wyniki wyszukiwania - BazTech

Ograniczanie wyników

1 Przemysł Chemiczny

1 2016

Znaleziono wyników: 1

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: hydroliza kalogenu

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Szybka i dogodna metoda analizy produktów hydrolizy kolagenu

Ostrowski S., Guziński J., Mikus A., Świder P., Tylingo R.

Przemysł Chemiczny

2016

T. 95, nr 1

89--92

Zaproponowano i zweryfikowano szybką i dogodną metodę analizy polipeptydów wytwarzanych przez hydrolizę kolagenu, którego źródłem były rozdrobnione skórki zwierzęce. Badania metodą spektrometrii mas (MS), wspomagane danymi z rozdziału elektroforetycznego, pozwoliły stwierdzić, że cząsteczki polipeptydów jonizują się ok. 50-krotnie. Stosując techniki electrospray (ESI) i fotojonizację pod ciśnieniem atmosferycznym (APPI), opracowano sposób identyfikacji frakcji peptydowych zarówno w trakcie hydrolizy, jak również w gotowym produkcie. Znaleziono frakcje o masie cząsteczkowej 28-82 kDa. Wysoki stopień zjonizowania umożliwia obserwację dużych cząsteczek z wykorzystaniem aparatów o stosunkowo niewielkim zakresie pomiaru masy (m/z), co jest niewątpliwą zaletą metody i czyni ją ogólnodostępną.

Polypeptides produced by hydrolysis of collagen from minced animal hide and skin scraps were studied by mass spectrometry (MS) in conjunction with electrophoresis to det. their mol. mass. The degree of peptides ionization was ca 50+. This allowed for observation of the large polypeptide chains with mass analyzers with a relatively low m/z range. The electrospray and atm. pressure photoionization techniques were used. The polypeptide fractions formed during the hydrolysis of collagen were easily identified. The mol. mass of the products was 28-82 kDa.