Wyniki wyszukiwania - BazTech

1

Albuminowe nośniki leków. Charakterystyka i zastosowanie

Adamczyk Olga, Wieczorek Julia, Głąb Magdalena

Inżynieria Materiałowa

|

2021

|

Vol. 42, nr 6

7--14

PL

Aplikacja nanotechnologii w medycynie stwarza ogromny potencjał zarówno w leczeniu nowotworów, jaki i innych chorób. Albuminowe nośniki leków ze względu na małą cytotoksyczność, wysoką biokompatybilność oraz liczne dostępne metody produkcji są znakomitym tego przykładem. Przegląd dostarcza informacji z zakresu rodzajów stosowanych nanostruktur albuminowych, sposobów modyfikacji ich powierzchni oraz ogólnej wiedzy na temat albuminy. Główną uwagę zwrócono na zastosowanie różnych nanostruktur albuminowych w medycynie, w szczególności w nowoczesnych terapiach nowotworowych oraz obrazowaniu medycznym. Ponadto zostały podane przykłady różnych nanosytemów albuminowych opisanych w literaturze.

EN

The application of nanotechnology in medicine creates great opportunities in the treatment of cancer as well as other diseases. Due to their low cytotoxicity, high biocompatibility and many available preparation methods, albumin drug carriers are an excellent example of that. This review provides information on the types of albumin nanostructures, the methods of surface modifications and general knowledge of albumin. The main attention has been paid to the application of albumin nanostructures in medicine, particularly in novel cancer treatments and medical imaging. Furthermore, examples of different albumin nanosystems described in literature reports have been provided.

2

Colloidal quantum dots conjugated with human serum albumin : interactions and bioimaging properties

Wojnarowska-Nowak R., Polit J., Zięba A., Stolyarchuk I. D., Nowak S., Romerowicz-Misielak M., Sheregii E. M.

Opto-Electronics Review

|

2017

|

Vol. 25, No. 2

137--147

EN

Quantum dots, due to their unique optical properties, constitute significant materials for many areas of nanotechnology and bionanotechnology. This work presents a review of researches dedicated to the interaction between quantum dots (QDs) with human serum albumin (HSA) and human cell culture as important for nanomedicine applications. The optical properties of bio-nanocomplexes formed by nanoparticles including colloidal QDs (e.g., CdTe, CdS, CdCoS) and albumin are displayed. The absorption spectra show that adding HSA to colloidal QDs leads to a gradual decrease of absorption and broadening of the exciton structure. The photoluminescence quenching results indicate that the quenching effect of QDs on HSA fluorescence depends on the size and temperature. The nature of quenching is rather static, resulting in forming QD-HSA complexes. The CdTe QD-HSA complexes show chemical stability in a PBS buffer. Furthermore, it is stable in cytoplasm and suitable for cell labeling, tracking, and other bioimaging applications.

3

Binding of harmane to human and bovine serum albumin: fluorescence and phosphorescence study

Gałęcki K, Despotović B, Ioannidis A.-G, Janani T, Galloway C, Nakamura Y, Oluyinka G

Biotechnology and Food Science

|

2012

|

Vol. 76, nr 1

3--12

EN

The binding of harmane with human serum albumin (HSA) and bovine serum albumin (BSA) were studied by fluorescence and phosphorescence spectroscopic methods. Quenching of fluorescence of serum albumins by harmane was found to be a static quenching process. The equilibrium constant (K) of complex formation was found to be equal to (5.16±0.28)x104 M-1 and (4.32±0.30)x104 M-1 for HSA and BSA, respectively. It was found that the interactions of harmane with HSA and BSA were also in the excited triplet state. The determined bimolecular constant or triplet state quenching (kqT)of the proteins studied by harmane was (1.15± 0.10)x107 M-1 s-1 and (2.88±0.22)x107 M-1 s-1 for HSA and BSA, respectively. Based on the similar value of K and kqT for HSA and BSA, a possible suggestion is that, most probably, the binding site of harmane is located in the drug site 1 in the subdomain IIa.

4

Zastosowanie hydrożeli z ludzkiej albuminy jako powłoki uszczelniające protezy naczyniowe

Szulc A., Walenko K., Lewandowska-Szumieł M., Ciach T.

Engineering of Biomaterials

|

2010

|

Vol. 13, no. 99-101

51--53

5

Determination of protein in human serum by resonance light scattering method using methylene blue

Liu B., Lu L., Wang M., Zhang Y., Huang Y., Zi Y.

Chemia Analityczna

|

2009

|

Vol. 54, No. 5

975-987

EN

Binding reaction of methylene blue (MB) with human serum albumin (USA) in the presence of sodium dodecyl sulfate (SDS) was studied. It was found that at pH = 2.87 positively charged MB bound firstly to HSA via hydrogen and hydrophobic bonds to form MB—HSA aggregate. The aggregate contained many positive charges and attracted negatively charged SDS to form macromolecules, which induced a great enhancement of RLS intensity. RLS intensity was directly proportional to the concentration of HSA. This phenomenon was utilised in a new method for quantitative determination of HSA protein.

PL

Badano reakcję wiązania błękitu metylenowego (MB) z albuminą osocza (HSA) w obecności dodecylo-siarczanu sodu (SDS). Stwierdzono, że przy kwasowości środowiska pH 2,87 dodatnio naładowany MB może początkowo wiązać HSA przez wiązanie wodorowe i wiązanie hydrofobowe tworząc MB-HSA, który zawiera wiele dodatnich ładunków i może reagować z ujemnie naładowanymi jonami SDS. W wyniku tego następuje podwyższenie natężenia rezonansowego rozproszenia światła, które jest proporcjonalne do stężenia HSA. Na tej podstawie opracowano nową metodę ilościowego oznaczania białka.

6

Determination of proteins by resonance Rayleigh-scattering method with arcidine orange and surfactant

Lu L. Y., Zi Y. Q., Cui L. H.

Chemia Analityczna

|

2008

|

Vol. 53, No. 4

583-595

EN

In an acidic medium, sodium dodecanesulfonate and acridine orange combine with human serum albumin (HSA) to form a macromolecular complex. This results in a significant enhancement of the resonance Rayleigh-scattering (RRS) intensity and a new strong peak at 397 nm, permitting highly sensitive determination of HSA. RRS intensity at 397 run is directly proportional to the concentration of HSA in the range 0-75 μg mL-1. A novel sensitive method for determination of HSA protein, based on the enhancement of RRS, has been developed. Detection limit was 0.12 μg mL-1. The method has been applied to determine protein in human serum and urine with satisfactory results.

PL

Dodekanosulfonian sodu i oranż akrydynowy związany z albuminą krwi ludzkiej (HSA) tworzą, w środowisku kwaśnym, kompleks wielkocząsteczkowy. Powoduje to znaczne zwiększenie intensywności rezonansowego rozproszenia Rayleigha (RRS) i pojawienie się nowego, silnego piku przy λ = 397 nm, który umożliwia oznaczanie HSA z wysoką czułością. Intensywność RRS przy 397 nm jest wprost proporcjonalna do stężenia HSA w zakresie 0-75 μg mL-1. Wykorzystując wzrost intensywności RRS opracowano nową, czułą metodę oznaczania białka HSA. Jego wykrywalność wynosi 0,12 &mug mL7-1. Opracowaną metodę zastosowano do oznaczania białek w surowicy ludzkiej i moczu uzyskując zadowalające wyniki.

7

A study on oxytetracycline-human serum albumin interaction based on flow-injection chemiluminescence analysis combined with ultrafiltration sampling

Wang L.

Chemia Analityczna

|

2006

|

Vol. 51, No. 2

211-219

EN

Binding properties of oxytetracycline (OTC) and human serum albumin (HSA) have been studied in details. This investigation was based on flow injection che m i luminescence (FI-CL) analysis and ultrafiltration (UF) sampling technique. Chemiluminescence (CL) emission was observed during oxidation of OTC with KMnO4 in acidic medium in the presence of formaldehyde as a sensitizer. Coupled with flow injection technique, OTC can be determined in the range of 80x10-7-1,2x10-4mol L-1.Oxytetracycline and HSA weremixed in different molar ratios and incubated at 37š0.5°C. An ultrafiltration probe was introduced to the sample containing unbound drug and the concentration of this free drug was determined by the CL method. The obtained data were analysed applying the Scatchard plot. The binding constant (K) and the number of binding sites (n) were 3.19 x 104(mol L-1 and 1.10. respectively.

PL

Badano zdolność wiązania oksytetracykliny (OTC) przez albuminę osocza ludzkiego (HSA). Badania prowadzono metodą analizy wstrzykowej z detekcją chemiluminescencyjną (FI-CL). a próbki pobierano za pomocą ultrafiltracji. Chemiluminescencję obserwowano w trakcie utleniania OTC za pomocą KMnOsub>4 w obecności formaldehydu jako czynnika zwiększającego czułość reakcji. Metoda pozwala na oznaczanie OTC w zakresie stężeń: 80x10-7-1,2x10-4mol L-1. Oksytetracykline i HSA mieszano w różnych stosunkach molowych i utrzymywano w temperaturze 37š0.5°C. Sondę ultra filtracyjną wprowadzano do próbki zawierającej lek niezwiązany i stężenie tego leku oznaczano metodą CL. Dane analizowano stosując wykres Scatchard'a. Wyznaczono stałą wiązania (K): 3 x 104 (mol L-1 i liczbę miejsc wiązania (n): 1.10.

8

Solution Properties of Cu(II) Complex of a Moderately Hydrophobic Water-Soluble Porphyrin and Investigation of Its Interaction with Human Serum Albumin

Bordbar A., Elsami A., Tangestaninejad S.

Polish Journal of Chemistry

|

2003

|

Vol. 77 / nr 3

283-293

EN

The association behavior of Cu(II) complex of 5,10,15,20-tetrakis(4-N-benzyl-pyridyl) porphyrin (Cu(II)TBzPyP) in aqueous solution at various ionic strength was studied by optical absorption and resonance light scattering (RLS) spectroscopies. The results show that Cu(II)TBzPyP exists as a monomer at low ionic strength and ill-defined aggregates at high ionic strength. The binding of the Cu(II)TBzPyP to human serum albumin (HSA) at 0.005Mphosphate buffer, pH 7.0 and 27_C has been also studied by optical absorption and RLS spectroscopies. The optical absorption spectral patterns of Cu(II)TBzPyP at various concentration of HSA represent two distinct stages in the process of interaction. The existence of an isosbestic point in first titration stage can be related to the equilibrium of free Cu(II)TBzPyP with that of Cu(II)TBzPyP:HSA complex. The aggregation of HSAmolecules around porphyrin has occurred in the second titration stage. The analysis of binding process by calculation on absorption data led us to estimate binding constant for formation of HSA:Cu(II)TBzPyP complex. The RLS spectra of Cu(II)TBzPyP at various concentration of HSA do not show any aggregation of Cu(II)TBzPyP in the presence of HSA, which certified the results of UV-Vis studies. The fluorescence emission of HSA chromophore was quenched due to the porphyrin binding. The process of quenching has been analyzed by Stern-Volmer equation. Hence the binding constant of Cu(II)TBzPyP to HSA has also been estimated as the Stern-Volmer quenching constant, which is in good agreement with the result of UV-Vis studies.