Wyniki wyszukiwania - BazTech

1

Porównanie ilości enzymu ulegającego dezaktywacji dozowanego do bioreaktora okresowego w warunkach izotermicznych oraz z optymalnym sterowaniem temperaturą

Grubecki I., Politowska D

Inżynieria i Aparatura Chemiczna

|

2014

|

Nr 3

149--150

PL

Prowadzenie procesów biotransformacji przy optymalnym sterowaniu temperaturą jest bardziej korzystne aniżeli w przypadku zastosowania warunków izotermicznych. Aby to oszacować przeanalizowano proces z enzymem natywnym ulegającym zarówno dezaktywacji niezależnej od stężenia substratu jak i równoległej. Stosując klasyczną metodę rachunku wariacyjnego uzyskano równanie analityczne pozwalające odpowiedzieć na pytanie, ile enzymu można oszczędzić w procesie prowadzonym przy optymalnym sterowaniu temperaturą w porównaniu z jego przebiegiem w warunkach izotermicznych. Rozważono przy tym wpływ ilorazu energii aktywacji na uzyskane korzyści. Wykazano, że niskie końcowe aktywności enzymu, dla względnie wysokich wartości ilorazu energii aktywacji, powodują znaczące oszczędności enzymu, dwukrotne lub większe, gdy zamiast warunków izotermicznych zastosuje się optymalne sterowanie temperaturą.

EN

It is known that the running of biotransformations at optimal temperature control is more profitable than in a case of isothermal conditions application. In order to quantify it, biotransformation process with native enzyme deactivation both parallel and independent of substrate concentration, running in a perfect batch reactor was analyzed. Making use of variational calculus method the analytical expression was derived enabling one to answer the question how much of enzyme can be saved if instead of commonly applied isothermal conditions the optimal temperature control is used. An effect of the activation energy quotient on the magnitude of such benefits was considered. It was proved that the lower catalyst activity for relatively high values of activation energy quotient caused significant enzyme savings - two or even more time greater than in a case of optimal temperature control application compared to isothermal process.

2

Wyznaczanie parametrów termicznej dezaktywacji enzymów

Miłek J., Wójcik M.

Inżynieria i Aparatura Chemiczna

|

2009

|

Nr 3

69-70

PL

Poznanie wpływu temperatury na aktywność enzymu jest bardzo ważne przy optymalnym projektowaniu bioreaktora. W pracy przedstawiono nową metodę wyznaczania parametrów termicznej dezaktywacji enzymów. Algorytm zastosowano do obliczenia energii aktywacji oraz optymalnej temperatury na podstawie użytych danych doświadczalnych wyznaczonych dla oksydazy fenolowej.

EN

Knowledge of the effect of temperature on enzyme activity is very important for optimal design of a bioreactor. In this work, a novel method is proposed to determine parameters of thermal deactivation of enzymes. The algorithm applied for the calculation of activation energies and optimal temperature was verified with the use of experimental data for phenol oxidase.

3

Wyznaczanie energii aktywacji dla procesów biotransformacji z dezaktywacją enzymów

Miłek J., Wróblewski M., Wójcik M.

Inżynieria i Aparatura Chemiczna

|

2006

|

Nr 6

16-18

PL

Najprostszy i najczęściej spotykany sposób realizacji przemian enzymatycznych polega na zastosowaniu warunków izotermicznych, chociaż poprzez optymalizację przebiegu procesu można uzyskać znaczne skrócenie czasu reakcji. Do wyznaczenia rozwiązań optymalnych lub suboptymalnych konieczna jest znajomość wartości energii aktywacji reakcji EK oraz dezaktywacji Eu. Przedmiotem pracy jest ocena dokładności wyznaczonych energii aktywacji. E D i ER na podstawie typowej zależności opisującej zmianę aktywności enzymu z temperaturą.

EN

Isothermal conditions are most frequently used in enzymatic reactions, however, the optimizing of process course can lead to significant shorter reaction time. Values of activation (EK) and de-activation (ED) energies are necessary to determine optimal or suboptimal solutions. The accuracy of determination both EK and ED, based on changes of enzyme activity with temperature, is an object of the paper.