Monitoring of dioxygen levels is of utmost importance from the view-point of life processes, medical diagnostics, nutrition and chemical industries. In all these measurements both low and high levels of this element are important. The common methods for the determination of dioxygen are the Winkler method, Clark electrode and pulsoxymeters. A new, already strong field of research can be now recognized – the development of miniaturized biosensors of dioxygen, characterized by short response time, selectivity and utility in continuous monitoring of dioxygen. This trend can be seen in all fields where analytical methods are applied. The aim is to construct simple and, therefore, low cost devices and a good example of such device is the enzymatic biocathode sensitive towards dioxygen. The main issue in the construction of such electrodes is how to immobilize a redox enzyme on the conductive support in a way allowing to retain its full activity and to provide efficient transfer of charge between the electrode and the active centres of the enzymes. The difficulty in achieving suitable electrical contact can be solved by applying suitable carbon nanomaterials, increasing the working surface of the electrode and providing access to the active centres of the enzyme molecules.
2
Dostęp do pełnego tekstu na zewnętrznej witrynie WWW
Cellobiose dchydrogenase (CDH) is a monomeric protein consisting of two subdomains: a larger flavin-associated domain (DH^J and a smaller heme-binding domain (CYTcdh|), connected via a protcase cleavable linker region. In this study, the inter-domain electron transfer, using the CDH from the ascomycete fungus Myriococcum thermophihim and thiol (SAM) modified gold electrodes, was investigated with cyclic voltammetry and UV-VIS spectroeiectrochcmistry. The effect of the SAM and pH on the formal potential of the herne domain of CDH and on the current generated by the elcctrocatalytic oxidation of eeliobiose and lactose was evaluated with voltammctric techniques. The oxidation-reduction midpoint potentials of the DHcdh. CYTcdh. and whole CDH 1 unit were estimated at di fferent pH values using a long-optical-pathway thin capillary-type spectroeiectrochemical cell.
PL
Dehydrogenaza celobiozowa (CDH) jest białkiem monomerycx.nym złożonym z dwóch części (domen) - większej połączonej z ftawiną (DHcdh) i mniejszej połączonej z hemem (CYTcdh). Obie domeny sąpołąezone rozszczepialnym łącznikiem z proteazy. W pracy przedstawiono badania przeniesienia elektronu między domenami CDH pochodzącej z grzyba Myriococcum ihermofilitm. Do badań użyto złotych elektrod modyfikowanych tiolem (samo-uporządkowanie, SAM), cyklicznej woltamperomerrii oraz UV-VIS spektroelektrochemii. Określono wpływ samouporządkowanych warstw i pH na formalny potencjał hemu w CDH, a także na prąd elektrochemicznego utleniania celobiozy i laktozy. Wyznaczono potencjały redoks DHcdh, C YTcdh i całej jednostki CDH przy różnym p H, używając do tego celu naczyńka spektroelektrochemicznego z cienkiej kapilary o długiej drodze optycznej.
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.