Wyniki wyszukiwania - BazTech

1

Ripened cheese as a source of bioactive peptides

Skwarek A., Darewicz M., Borawska-Dziadkiewicz J.

Biotechnology and Food Science

|

2018

|

Vol. 82, nr 1

49--60

EN

Cheese has a long history in the human diet. In ancient times, cheese was primarily a concentrated form of milk with the benefit of a prolonged shelf life. Recent advances in nutrition science have highlighted the contribution of cheese to nutrition and health. It is a rich source of essential nutrients, in particular, proteins, vitamins, minerals, and also short chain fatty acids. Bioactive peptides from proteins, which are the main subject of this paper, can be generated either by fermentation processes during cheese-manufacturing or by gastrointestinal digestion after consumption. As cheese is a complex food matrix containing a large number of different peptides which change with the ripening time, they are produced during secondary proteolysis through the action of proteinases and peptidases. As long as they are bound in the proteins they are biologically inactive andcan only be active after they have been released from their parent protein. Then, they can exert a wide range of biological activities such as antimicrobial, opioid, blood pressure-lowering, cholesterol-lowering, mineral binding, immunomodulating, and anti-carcinogenic activities. The article discusses the characteristics of cheese, distinguishing it as an important source of bioactive peptides with various activities. Bioavailability of bioactive peptides from cheese was described. The blood-pressure lowering activity was highlighted as milk proteins are the main source of this kind of bioactive peptides, and it is the best-studied and in vivoconfirmed effect. Attention has also been paid to three other activities expressed by bioactive peptides from cheese: anti-carcinogenic, antioxidative, and opioid.

2

Structural properties of proteolytic-accessible bioactive fragments of selected animal proteins

Dziuba J., Niklewicz M., Iwaniak A., Darewicz M., Minkiewicz P.

Polimery

|

2005

|

T. 50, nr 6

424-428

EN

The computer simulation of the distribution of biologically active fragments and bonds which are predicted to be susceptible to the action of endopeptidases of known specificity, hydropathy index and prediction of secondary structures were performed. The average values of hydropathy index calculated for bioactive fragments of selected animal proteins predicted in silico to be released by proteolytic enzymes as well as surroundings of such fragments show that they are hydrophilic. The most frequently occurring structure in the animal proteins bioactive fragments with surroundings is b-strand. There is no preferable secondary structure in the bioactive fragments encrypted in the animal protein sequences. Our findings suggest that the distribution of bioactive fragments may favour their release by proteinases.

PL

Przedstawiono wyniki komputerowej symulacji rozmieszczenia biologicznie aktywnych fragmentów oraz wiązań peptydowych podatnych na działanie endopeptyzad o określonej specyficzności, przewidywania zawartości struktur drugorzędowych oraz indeksu hydropatii. Najczęściej występującym motywem strukturalnym wśród bioaktywnych peptydów wraz z otoczeniem jest struktura b-harmonijkowa. Nie stwierdzono dominującego udziału żadnej ze struktur drugorzędowych w bioaktywnych peptydach występujących w sekwencjach badanych białek zwierzęcych. Średnie wartości indeksu hydropatii wskazują, że zarówno bioaktywne fragmenty uwolnione in silico z sekwencji wybranych białek zwierzęcych przez enzymy proteolityczne, jak i ich otoczenie są hydrofilowe. Wyniki badań sugerują, że rozmieszczenie bioaktywnych peptydów sprzyja ich uwalnianiu przez enzymy proteolityczne.

3

Computer-aided characteristics of proteins as potential precursors of bioactive peptides SO POLIMERY

Dziuba J., Iwaniak A., Minkiewicz P.

Polimery

|

2003

|

T. 48, nr 1

50-53

EN

Proteins, apart from their basic functions, may play the role of precursors of the peptides that regulate the body functions and/or show antihypertensive, antithrombotic, antiamnestic, immunomodulating and other activities. Computer analysis of 109 protein sequences, done with help of a database containing 109 protein sequences and 1100 bioactive peptides sequences, has been presented. Following discriminants have been used: the frequency of occurence of the bioactive fragments in a protein chain (A), potential activity of protein fragments (B) and the profile of potential biological activity of a protein. 3781 bioactive fragments present in the protein sequences under onsideration have been found. Most commonly occurring ioactive fragments were angiotensin converting enzyme nhibitors (ACE) (EC 3.4.15.1.) and dipeptidyl peptidase IV nhibitors. Bovine beta-casein and rice prolamin are the best recursors of antihypertensive peptides. Bioactive fragments as ell as their surroundings are hydrophilic and mostly localized t random coil structures of proteins.

PL

Białka, oprócz swoich podstawowych funkcji, mogą pełnić rolę prekursorów peptydów regulujących czynności organizmu i/lub wykazujących aktywność przeciwnadciśnieniową, przeciwkrzepliwą, antyamnezyjną, immunomodulacyjną i in. Przedstawiono analizę komputerową 109 sekwencji białek na podstawie komputerowej bazy danych zawierającej 109 sekwencji białek oraz 1100 sekwencji bioaktywnych peptydów. W analizie zastosowano następujące wyróżniki: częstość występowania bioaktywnych fragmentów w sekwencji białka (A), potencjalną aktywność fragmentów białka (B) oraz profile potencjalnej aktywności biologicznej białka. Stwierdzono obecność 3781 bioaktywnych fragmentów w rozpatrywanych sekwencjach białek. Najczęściej występującymi bioaktywnymi fragmentami były inhibitory enzymu konwertującego angio-tensynę (ACE) (EC 3.4.15.1) oraz inhibitory dipeptydylopepty-dazy IV (rys. 1, tabela 1). Najbogatsze prekursory peptydów przeciwnadciśnieniowych to krowia kazeina-|3 oraz prolaminy ryżu (tabela 2). Zarówno fragmenty bioaktywne, jak i ich otoczenie są hydrofilowe i przeważnie zlokalizowane we fragmentach struktury nieuporządkowanej (random coil) białek (tabela 3).