Wyniki wyszukiwania - BazTech

1

Białkowe nośniki leków cytostatycznych w terapii antynowotworowej

Sala Katarzyna, Bańkosz Magdalena

Inżynieria Materiałowa

|

2023

|

Vol. 44, nr 3

16--21

PL

Leki cytostatyczne są grupą leków wykorzystywanych do zwalczania chorób nowotworowych. Charakteryzują się toksycznym działaniem względem komórek nowotworowych. Jednakże ich stosowanie wiąże się z występowaniem efektów ubocznych i działań niepożądanych. W celu ograniczenia dystrybucji tych związków w całym organizmie wykorzystywane są systemy kontrolowanego uwalniania leków. W artykule przedstawiono różne białkowe nośniki leków, w tym na bazie albuminy, fibroiny oraz kolagenu. Omówiono ich cechy i możliwości zastosowania w terapii antynowotworowej. Podano również przykłady badań eksperymentalnych i klinicznych, w których wykorzystano nośniki białkowe do dostarczania leków przeciwnowotworowych.

EN

Cytostatic drugs are a group of drugs used to treat cancer. They are characterized by toxic effects against cancer cells. However, their use is associated with side effects and adverse reactions. In order to limit the distribution of these compounds throughout the body, controlled drug release systems are used. The article presents various protein-based drug carriers, including those based on albumin, fibroin and collagen. Their properties and potential applications in anticancer therapy are discussed. Experimental and clinical examples are also given, in which protein carriers have been used for the delivery of anticancer drugs.

2

A one-step in vitro continuous flow assessment of protein release from core-shell polymer microcapsules designed for therapeutic protein delivery

Kupikowska-Stobba Barbara, Grzeczkowicz Marcin, Lewińska Dorota

Biocybernetics and Biomedical Engineering

|

2021

|

Vol. 41, no. 4

1347--1364

EN

Developing accurate methods for the assessment of therapeutic protein release from polymer drug delivery systems (microcapsules, microspheres, nanoparticles, 3D-printed systems) is of paramount importance for new formulation development. The most straightforward method for protein release assessment is spectrophotometric analysis of the release medium surrounding the formulation. However, direct spectrophotometric analysis is inapplicable to formulations releasing interfering compounds (coencapsulated drugs, additives) absorbing light in the same spectrum as proteins. Conventional protein release assays also require frequent release medium sampling and replacement, which reduces their accuracy. We propose a one-step method to assess protein release from core/shell microcapsules eliminating the need for sampling and allowing selective real-time protein quantitation in the release medium. To prevent spectral interferences, released protein is differentiated from interfering compounds by employing a colorimetric protein assay reagent, forming a colour complex selectively with the protein, as the release medium. To eliminate sampling, we employed a continuous flow closed loop set-up, where the release medium is constantly circulating between microcapsule-containing tank and spectrophotometer. A series of colorimetric protein assay reagents (bromocresol green, tetrabromophenol blue, eosin B, eosin Y, biuret) were evaluated in terms of their applicability as the release medium in described system. Only biuret reagent was found compatible with proposed method due to formation of color complex stable over extended period of time and low adsorption to microcapsules. Presented method allowed effective evaluation of albumin release from alginate-polyethersulfone microcapsules with accuracy equal to conventional ‘sample and separate’ technique. Albumin release followed first-order kinetics with plateau reached after 19 h.

3

Synthesis and characterization of binary complexes of furcellaran with gelatin and bovine serum albumin

Jamróz E., Konieczna-Molenda A., Para A.

Polimery

|

2018

|

T. 63, nr 6

416--423

EN

Furcellaran (FUR) complexes with albumin (BSA) and gelatin (GEL) were investigated. The zeta potential (ζ) values of furcellaran, gelatin and their mixtures at weight ratios 2 : 1, 1 : 1, and 1 : 2 (w/w) were measured over a pH range 2.0–10.0. FUR/GEL and FUR/BSA complexes were prepared by the electrolysis of aqueous solutions of both components taken in the 1 : 1 (w/w) ratio. The results of the elemental analysis, FT-IR spectroscopy and thermal analysis confirmed the formation of the complexes. The investigated complexes differed in their susceptibility to enzymatic hydrolysis and solubility. At room temperature, the solubility of FUR/GEL and FUR/BSA complexes was 0.055 ± 0.021 g/100 cm3 H2O and 0.031 ± 0.020 g/100 cm3 H2O, respectively. Different structures of FUR/GEL and FUR/BSA complexes, determined by SEM studies, can explain differences in both solubility and hydrolytic susceptibility. Enzymatic studies showed that the furcellaran/gelatin and furcellaran/bovine serum albumin complexes are biodegradable. The complexes were not physical mixtures of the components.

PL

Badano kompleksy furcellaranu (FUR) z albuminą (BSA) oraz żelatyną (GEL). Wartości zeta potencjału (ζ) furcellaranu, żelatyny oraz ich mieszanin w stosunku masowym 2 : 1, 1 : 1, 1 : 2 określono w zakresie pH 2,0–10,0. Kompleksy FUR/GELoraz FUR/BSA otrzymano metodą elektrosyntezy przy stosunku masowym 1 : 1. Metodami analizy elementarnej (EA), spektroskopii w podczerwieni z transformacją Fouriera (FT-IR) oraz analizy termicznej (DSC, TGA) potwierdzono powstanie kompleksów FUR/GELi FUR/BSA. Otrzymane kompleksy różniły się podatnością na hydrolizę enzymatyczną i rozpuszczalnością. W temperaturze pokojowej rozpuszczalność kompleksów FUR/GELi FUR/BSA wynosiła, odpowiednio, 0,055 ± 0,021 g/100 cm3 H2O i 0,031 ± 0,020 g/100 cm3 H2O. Obserwowana na zdjęciach SEM odmienna struktura kompleksów może tłumaczyć różnice w ich rozpuszczalności oraz podatności na hydrolizę enzymatyczną. Analiza przebiegu hydrolizy wskazywała na biodegradowalność badanych kompleksów. Potwierdzono, że otrzymane kompleksy nie są fizycznymi mieszaninami składników.

4

Changes of albumin secondary structure after palmitic acid binding : FT-IR spectroscopic study

Oleszko A, Hartwich J., Gąsior-Głogowska M., Olsztyńska-Janus S.

Acta of Bioengineering and Biomechanics

|

2018

|

Vol. 20, no. 1

59--64

EN

Purpose: Albumin is an universal transport protein. Plasma pool of free fatty acids arising from triglyceride hydrolysis, critical in energy metabolism and etiology of metabolic disorders is transported by albumin. According to various studies albumin has from seven to nine binding sites with diverse affinity to long chain fatty acids. X-ray diffraction crystallography measurements have provided data only for pure human serum albumin or albumin with fully saturated binding sites. These results have shown that amount of -helices is higher after fatty acids binding. Molecular mechanics simulations suggest that binding of fatty acids in two high-affinity sites leads to major conformational changes in albumin structure. The aim of this research was to investigate albumin secondary structure upon gradually increasing fatty acids to protein mole ratio. Methods: Fourier transform infrared spectroscopy was applied to study changes of bovine serum albumin (as an analogue of human serum albumin) -helical structures after binding palmitic acid in a range of 0–20 palmitic acid: albumin molar ratios representing pure protein, partial, full saturation and excess binding sites capacity. Results: Amount of -helices was increasing along with the amount of palmitic acid: bovine serum albumin molar ratio and reached maximum value around 2 mol/mol. Conclusions: Our studies confirmed molecular mechanics simulations and crystallographic studies. Palmitic acid binding in two high-affinity sites leads to major structural changes, filling another sites only slightly influenced bovine serum albumin secondary structure. The systematic study of fatty acids and albumin interactions, using an experimental model mimicking metabolic disorders, may results in new tools for personalized nanopharmacotherapy.

5

Construction of a bilirubin biosensor based on an albumin-immobilized quartz crystal microbalance

Kocakulak M., Bayrak T., Saglam S.

Biocybernetics and Biomedical Engineering

|

2017

|

Vol. 37, no. 3

611--617

EN

Bilirubin, a bile pigment, is associated with several diseases and systemic pathologies. The measurement of bilirubin is important for diagnosis and therapy, and many expensive methods are used to measure the bilirubin amount in blood. In this study, a new bilirubin biosensor using quartz crystal microbalances immobilized with albumin is proposed. To measure the effectiveness of the biosensor, a series of experiments was realized with various concentrations of bilirubin, including 1 mg/dL, 2 mg/dL, 5 mg/dL and 10 mg/dL. Comparing blood gas analyzers, laboratory analyzers, skin test devices and nonchemical photometric devices, blood gas analyzers have a range of 0.5–35 mg/dL, laboratory analyzers have a range of 0–30 mg/dL, skin test devices could be used up to 11.7 mg/dL, and nonchemical photometric devices could be evaluated as reliable up to 14.6 mg/dL. The low limit range of the bilirubin detection is between 0.099 mg/dL and 0.146 mg/dL for some special commercial bilirubin measurement devices. Nevertheless, this study presents measurements with a high sensitivity and includes the advantage of reusability by using cheaper materials. To prove albumin immobilization and the bilirubin–albumin interaction atomic force microscopy (AFM) was used, and a good correlation was achieved from AFM images. In conclusion, considering the cost-effectiveness side of the proposed method, a low cost and more sensitive bilirubin measurement device which is effective and reusable was developed instead of the current commercial products.

6

Modelowanie enzymatycznej hydrolizy białek

Noworyta A., Trusek-Hołownia A., Lech M.

Inżynieria i Aparatura Chemiczna

|

2015

|

Nr 4

189--190

PL

Przedstawiono założenia modelu obliczania postępu reakcji enzymatycznej depolimeryzacji, która jest przykładem reakcji szeregowo-równoległej. Opisano metodę postępowania na przykładzie reakcji hydrolizy albuminy przy wykorzystaniu termolizyny. Reakcja posłużyła do weryfikacji tego modelu. Stwierdzono złożoną kinetykę zachodzącej reakcji, hamowanej jej produktami. Uzyskano dobrą zgodność przebiegu modelowego z doświadczalnym; zarówno ogólnego stopnia przereagowania jaki składu wybranych frakcji oligopeptydów.

EN

Model assumptions of enzymatic depolymerization reaction (an example of series-parallel reactions) are presented. A method of proceeding on the example of albumin hydrolysis using thermolysin was elaborated. The reaction was used for model verification. A complex kinetics with product inhibition was proposed. A good agreement with the experimental data both for the hydrolysis degree and composition of peptides selected fractions was obtained. Therefore the model was positively veryfied.

7

Zastosowanie czerni amidowej oraz ninhydryny do wykrywania białek w fotografiach na podłożu papierowym

Kozielec T.

Przegląd Papierniczy

|

2014

|

R. 70, nr 7

395--402

PL

W artykule przedstawiono wyniki badań efektywności czerni amidowej 10B oraz ninhydryny do wykrywania białek w papierach fotograficznych. Wybarwieniu poddano różne wytwory papiernicze, w których obecność białek różnego pochodzenia wynikała z techniki produkowania tych papierów lub była spowodowana czynnikami zewnętrznymi. Zbadano dawne i współcześnie wykonane wybrane rodzaje odbitek fotograficznych. W części badawczej skupiono uwagę na wykrywaniu: przeklejenia żelatynowego w papierach (w zależności od jego stężenia), spoiw fotograficznych (tj. nośników cząstek, z których składa się obraz fotograficzny), białek występujących w klejach skrobiowych (używanych do przyklejania fotografii na podkłady). Poświęcono również uwagę badaniom tzw. plam foxingowych, które występują na wytworach papierniczych.

EN

The article presents test results on application of amido black 10B and ninhydrin in detecion of proteins in photo paper. Various paper products were dyed. Presence of proteins resulted from a making technique or it was coused by external factors. Selected old and recently made types of photo copies were tested. The tests were focused on detection of: gelatin in paper (depending on its concentration), photo binders (i.e. carriers of molecules forming photo image), proteins in starch adheseves used for photos gluing. The author discusses also foxing tests.

8

Influence of pH on permeability of ceramic membranes and selectivity in ultrafiltration of model BSA and myoglobin solutions

Gabriel-Półrolniczak U., Szaniawska D., Ćwirko K.

Environment Protection Engineering

|

2014

|

Vol. 40, nr 4

135--141

EN

The results of ultrafiltration tests carried out with model BSA and myoglobin solutions using ceramic 50 and 150 kDa membranes have been presented. Membrane permeability and selectivity were investigated in function of pH, transmembrane pressure (TMP) as well as molecular modelling data for proteins such as size, geometrical parameters and pH of minimal free energy of folding. The study has shown that the permeate flux J(v) depends on TMP, whereas the protein rejection is mainly influenced by pH. The results demonstrated that molecular modelling data are not sufficient to explain the membrane behaviour and the membrane–protein charge interactions and fouling effects must be also considered to explain the rejection mechanisms.

9

Albuminy mleka - właściwości fizykochemiczne i funkcje biologiczne

Brodziak A., Litwińczuk Z., Król J.

Przemysł Spożywczy

|

2013

|

T. 67, nr 10

32--34

PL

Białka mleka wpływają na jego wartość odżywczą, prozdrowotną i przydatność technologiczną. W artykule przedstawiono właściwości fizykochemiczne i funkcje biologiczne głównych białek serwatkowych, tj. β-laktoglobuliny, α-laktoalbuminy i albuminy serum. Współczesne doniesienia o udowodnionym lub potencjalnym, wielokierunkowym, pozytywnym oddziaływaniu tych składników na organizm człowieka wpływają na podniesienie świadomości konsumenckiej, co ma wpływ na wzrost spożycia przetworów mlecznych przez osoby dbające o swoje zdrowie. Należy jednak pamiętać, że zawartość prozdrowotnych albumin w produktach mlecznych zależy w dużym stopniu od przetworzenia mleka.

EN

Milk proteins determine its nutritional and health-promoting value as well as technological suitability. This paper presents the physicochemical properties and biological functions of major whey proteins, i.e. β-lactoglobulin, α-lactoalbumin and serum albumin. Contemporary reports of proven or potential, multidirectional and positive effects of these compounds on the human body impact on raising consumer’s awareness; consequently, the consumption of the dairy products for people who want to take care of their health is increased. However, it should be noted that the content of health-promoting albumins in the dairy products is significantly affected by the degree of milk processing.

10

Synteza i badania oddziaływania z albuminą N,N-pdimetyloaminobenzylowej pochodnej tiosemikarbazonu i jej kompleksu z rutenem(II)

Łomzik M., Brindell M.

Chemik

|

2013

|

Vol. 67, nr 2

91-98

PL

Z literatury wiadomo, że niektóre tiosemikarbazony wykazują działanie antynowotworowe jako inhibitory reduktazy rybonukleotydowej, a ich koordynacja do jonów Ru może prowadzić do wzmocnienia tej reaktywności. W artykule przedstawiono syntezę tiosemikarbazonu N,N-p-dimetyloaminobenzaldehydu oraz jego kompleksu z Ru(II). Zbadano oddziaływanie otrzymanych związków z albuminą przy użyciu metod spektrofluorymetrycznych. Wykazano, że po związaniu w kompleks ligand jest mniej reaktywny w stosunku do albuminy, co rokuje nadzieje na jego lepszą biodystrybucję.

EN

Previous studies have shown that some thiosemicarbazones have antitumor activity as inhibitors of ribonucleotide reductase and their reactivity can be enhanced by coordination to Ru ion. The following paper describes the synthesis of N,N-p-dimethylaminbenzaldehyde thiosemicarbazone and its Ru(II) complex. In addition, the interaction of the obtained compounds with albumin was carried out using fluorescence spectroscopy. It has been shown that coordination of ligand to ruthenium decrease its reactivity towards albumin and therefore the better bioavailability is expected.

11

Proteolytic activity of Bacillus cereus strains

Nabrdalik M., Grata K., Latała A.

Proceedings of ECOpole

|

2010

|

Vol. 4, No. 2

273--277

EN

The aim of conducted research was to assess proteolytic activity of Bacillus cereus strains, depending on the source of proteins in a growth medium and temperature. Two Bacillus cereus strains: G10 and A96, isolated from soil and water respectively, were applied in the research. The source of carbon in the growth media was provided by the protein substrates as follows: albumin, casein and skimmed milk. The temperature ranged between 30 and 60ºC. The proteolytic activity was determined with the use of a spectrophotometric method with 2% casein as a substrate, at the wavelength λ = 560 nm. In the experiment, the proteolytic activity depended on the type of protein substrate in the growth medium and the temperature. B. cereus G10 strain showed the highest activity at 30ºC in case of albumin and the lowest in the growth medium with skimmed milk. At temperatures 40 and 50ºC the most favourable medium was with an addition of skimmed milk and the least favourable with albumin. Proteolytic activity was not recorded when the temperature was the highest and the medium contained skimmed milk, whereas at the same temperature the lowest activity was noted again in the medium with albumin. Bacillus cereus A96 strain showed, however, different activity. The highest activity was noted at tempertaures of 30 and 50ºC in the medium with skimmed milk, and the lowest in the medium with casein. The opposite was noted at 40ºC, as no proteolytic activity was recorded in the presence of skimmed milk while the highest was recorded in the presence of casein. When analysing the influence of the temperature on the proteolytic activity, it has been noted that strains of Bacillus cereus are the most vigorous at the temperature of 30 and 40ºC, and the least vigorous at 50 and 60ºC. The highest recorded values for the screened strains have been obtained at 30 and 40ºC in the medium with skimmed milk.

PL

Celem podjętych badań była ocena aktywności proteolitycznej szczepów Bacillus cereus w zależności od źródła białka zawartego w podłożu oraz temperatury. Do badań wykorzystano 2 szczepy Bacillus cereus G10 oraz A96 wyizolowane odpowiednio z gleby i wody. Źródłem węgla w pożywkach były substraty białkowe: albumina, kazeina oraz odtłuszczone mleko. Aktywność proteolityczną oznaczono w zakresie temperatur od 30 do 60ºC. Oznaczenia aktywności proteolitycznej przeprowadzono metodą spektrofotometryczną, używając jako substratu 2% kazeiny po 10-minutowej inkubacji, przy długości fali λ = 560 nm. W przeprowadzonym doświadczeniu aktywność proteolityczna uzależniona była od rodzaju substancji białkowej zawartej w podłożu oraz temperatury. I tak, badany szczep B. cereus G10 w temperaturze 30ºC największą aktywność proteolityczną wykazywał w obecności albuminy, a najniższą w obecności odtłuszczonego mleka. W temperaturach 40 i 50ºC najkorzystniejszym podłożem okazało się podłoże zawierające odtłuszczone mleko, a najmniej korzystne zawierające albuminę. W najwyższej temperaturze nie stwierdzono aktywności proteolitycznej w obecności odtłuszczonego mleka, zaś najniższą aktywność odnotowano ponownie w środowisku albuminy. Z kolei drugi z badanych szczepów, Bacillus cereus A96, charakteryzował się odmienną aktywnością. W temperaturach 30 i 50ºC najwyższą aktywność proteolityczną odnotowano w podłożu zawierającym odtłuszczone mleko, a najniższą w środowisku kazeiny. Natomiast w temperaturze 40ºC zaobserwowano odwrotną sytuację, gdyż nie stwierdzono aktywności proteolitycznej w obecności odtłuszczonego mleka, a najwyższą aktywność uzyskano w obecności kazeiny. Analizując wpływ temperatury na aktywność proteolityczną, stwierdzono, iż największą aktywność badane szczepy Bacillus cereus wykazują w temperaturach 30 i 40ºC, a najmniejszą w 50 i 60ºC. Najwyższe wartości dla badanych szczepów uzyskano w temperaturach 30 i 40ºC na podłożu z dodatkiem odtłuszczonego mleka.

12

Antioxidants and environmental stress: spectroscopic study on stability of natural compounds and their interaction with a molecule of protein in an in vitro model

Trnková L., Boušová I., Ryšánková L., Vrabcová P., Dršata J.

Proceedings of ECOpole

|

2009

|

Vol. 3, No. 1

27--34

EN

The stability of eight hydroxycinnamic acids (HCAs) during long-term incubation under physiological conditions was studied by UV-VIS absorption spectroscopy and their possibility of binding to a model protein (bovine serum albumin, BSA) under physiological conditions was investigated by tryptophan fluorescence quenching method. The obtained results suggest that the stability of hydroxycinnamic acids is dependent upon its individual structure and duration of incubation. The monosubstituted derivatives (coumaric acids) were stable within the course of long-term incubation, while di- and trisubstituted derivatives decomposed easily. It was found out that all studied compounds changed fluorescence emission spectrum of BSA. The Stern-Volmer analysis was employed in order to explore binding of HCAs to BSA in details. The binding constants (Kb), number of binding sites (n) and the free energy changes (∆G0) were determined. The binding affinity was strongest for rosmarinic acid and ranked in the following order rosmarinic acid > chlorogenic acid > sinapic acid > caffeic acid > ferulic acid > o-coumaric acid > p-coumaric acid > m-coumaric acid. All free energy changes (∆G0) possessed negative sign indicating the spontaneity of HCAs binding to BSA.

PL

Badano trwałość ośmiu kwasów hydrooksycynamonowych, HCAs, podczas inkubacji długoterminowej w warunkach fizjologicznych i możliwość ich wiązania się z modelowym białkiem (albuminą, BSA). Uzyskane wyniki pokazały, że trwałość tych kwasów zależy od ich indywidualnej budowy oraz czasu inkubacji. Wyznaczono stałe trwałości (Kb), liczbę miejsc wiązania (n) oraz zmianę wartości energii Gibbsa (∆G0) wiązania HCAs do BSA, który to proces przebiegał samorzutnie.

13

Wieloskładnikowe układy chitozanowe jako żele termowrażliwe

Modrzejewska Z., Owczarz P., Zarzycki R.

Inżynieria i Aparatura Chemiczna

|

2009

|

Nr 6

127-128

PL

W pracy przedstawiono badania nad żelami chitozanowymi formującymi się w fizjologicznej temperaturze ciała ludzkiego. Żele wytwarzano w oparciu o chlorek chitozanu i b-glicerofosforan sodu. W strukturę żelu wprowadzono albuminę, którą uwalniano do wody oraz buforu o pH = 10.

EN

Thermosensitive chitosan hydrogels - a subject of this study - might be carriers of new-generation. Investigations of the possible formation of thermogels based on chitosan chloride and sodium b-glyceropho-sphate with controlled release of albumin to water and to buffer at pH = 10 are described in the paper.

14

Determination of BSA applying resonance light scattering (RLS) spectroscopy and ruthenium nanoparticles

Peng L., Li C., Liew K. Y., Zhan G.

Chemia Analityczna

|

2009

|

Vol. 54, No. 6

1423-1432

EN

A resonance light scattering (RLS) method for determination of bovine serum albumin (BSA) was developed. The emthod is based on the interaction of BSA with ruthenium nanoparticles. The formation of BSA-Ru nanoparticles aggregates was confirmed by transmission electron microscopy (TEM) images. Under the optimal conditions (pH 4.0, Britton-Robinson (B-R) buffer) the RLS intensities were significantly enhanced. The increase in the RLS intensities was proportional to the concentration of BSA in the range O.l-4,0μg; mL-1 ; the limit of detection was 0.05 μg mL-1. The proposed method was successfully applied to the determination of HSA in human blood plasma samples with recovery of 95.0-103.5%.

PL

Opracowano metodę oznaczania albuminy w bydlęcej surowicy (BSA) z wykorzystaniem rezonasowego rozpraszania światła (RLS). Metoda jest oparta na oddziaływaniach BSA z nanocząstkami rutenu. Tworzenie się agregatów złożonych z BSA i nanocząstek Ru zostało wykazane na zdjęciach uzyskanych na transmisyjnym mikroskopie elektronowym. W optymalnych warunkach (pH = 4.0; Britton-Robinson buffer) intensywność RLS znacznie wzrastała. Wzrost intensywności RLS był proporcjonalny do stężenia BST w zakresie 0.1-4.0 μg mL-1. Granica wykrywalności wyniosła 0,05 &mu g mL-1. Opracowaną metodę zastosowano z powodzeniem do oznaczania albuminy w próbkach surowicy ludzkiej krwi. Odzysk wynosił 95.0-103.5%.

15

Glin i albumina

Kopyść E., Bulska E., Szafrańska K.

Analityka : nauka i praktyka

|

2003

|

nr 1

36--38