Wyniki wyszukiwania - BazTech

Ograniczanie wyników

1 Ochrona Środowiska

1 2010

Znaleziono wyników: 1

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: Stenotrophomonas

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Badania aktywności dioksygenaz katecholowych w obecności jonów wybranych metali ciężkich w aspekcie bioremediacji środowisk zanieczyszczonych związkami aromatycznymi

Guzik U., Wojcieszyńska D., Greń I., Hupert-Kocurek K.

Ochrona Środowiska

2010

Vol. 32, nr 1

9-13

Szczepy bakterii Stenotrophomonas maltophilia KB2 oraz Pseudomonas putida N6 odznaczają się zwiększoną zdolnością do degradacji związków aromatycznych. W badaniach stwierdzono całkowity rozkład fenolu (3 mmol/dm3) w ciągu pięciu godzin przez oba badane szczepy. U szczepu KB2 po indukcji fenolem wykazano obecność 2,3-dio-ksygenazy katecholowej odpowiedzialnej za meta-rozszczepienie związków aromatycznych, natomiast u szczepu Pseudomonas putida N6 wykazano obecność 1,2-dioksygenazy katecholowej, charakterystycznej dla szlaku orto rozszczepienia pierścienia aromatycznego. W wyniku badań nad wrażliwością tych enzymów na obecność jonów metali wykazano, że jony Zn2+ aktywowały 2,3-dioksygenazę katecholową szczepu KB2. Wszystkie pozostałe jony były inhibitorami tego enzymu. Spośród przebadanych jonów metali najsilniejszym inhibitorem obu wyizolowanych dioksygenaz okazał się jon Cu2+, natomiast w mniejszym stopniu aktywność 1,2-dioksygenazy katecholowej szczepu N6 hamowały Cd2+ i Zn2+. Wzrost aktywności tego enzymu zaobserwowano w obecności Co2+. Pozostałe jony metali nie wpłynęły znacząco na aktywność 1,2-dioksygenazy katecholowej szczepu N6. Stwierdzona w badaniach częściowa aktywność obu badanych dioksygenaz po zastosowaniu soli metali sugeruje możliwość wykorzystania szczepów bakterii Stenotrophomonas maltophilia KB2 oraz Pseudomonas putida N6 do oczyszczania środowisk skażonych związkami aromatycznymi.

The strains of Stenotrophomonas maltophilia KB2 and Pseudomonas putida N6 are characterized by an enhanced capacity for degrading aromatic compounds: within five hours of incubation both the strains were found to provide a complete degradation of phenol (3 mmol/dm3). Upon induction with phenol, catechol 2,3-dioxygenase, an enzyme responsible for the meta-cleavage of aromatic compounds, was detected in the Stenotrophomonas maltophilia KB2 strain, whereas in the Pseudomonas putida N6 strain the presence was revealed of catechol 1,2-dioxygenase, an enzyme characteristic of the pathway for the orthofission of the aromatic ring. Tests on the sensitivity of the enzymes to metal ions have demonstrated that Zn2+ ions activated catechol 2,3-dioxygenase in the KB2 strain. The other metal ions were found to be inhibitors of this enzyme. Among the metal ions tested, the Cu2+ ion was the strongest inhibitor of the two isolated dioxynases. Slightly weaker was the inhibition of catechol 1,2-dioxygenase induced by Cd2+ and Zn2+ ions in the N6 strain. The activity of this enzyme increased in the presence of Co2+ ions. The other ions had no significant influence on the activity of the catechol 1,2-dioxygenase isolated from the N6 strain. The partial activity of both dioxygenases observed upon the application of metal salts suggests that both the strains, Stenotrophomonas maltophilia KB2 and Pseudomonas putida N6, may contribute much to the remediation of an environment polluted with aromatic compounds.