Wyniki wyszukiwania - BazTech

Ograniczanie wyników

Znaleziono wyników: 1

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Wyszukiwano:
w słowach kluczowych: 15N relaxation in proteins

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Insight into protein dynamics from nuclear magnetic relaxation studies

Ejchart A.

Polimery

2007

T. 52, nr 10

745-751

In the review (63 references) the nuclear magnetic relaxation which is a unique experimental method giving insight into dynamic processes existing in proteins and covering a broad range of time scales was presented. This method, however, is demanding experimentally and theoretically. Exprimental methods limited to 15N nuclei are briefly presented and their limitations discussed. Analysis of experimental relaxation data for proteins can be done in the frame of model-free approach or applying spectral density mapping. Both those approaches are difficult for the physical interpretation of results. Besides motional parameters, some structural parameters influence relaxation rates and have to be estimated or determined. Hopefully, many problems connected with the analysis of relaxation data in proteins can be overcome with relaxation measurements at multiple magnetic fields for different isotopes like 15N, 13C, and 2H.

W artykule przeglądowym (63 poz. lit.) przedstawiono wykorzystanie magnetycznej relaksacji jądrowej do badania dynamiki cząsteczkowej w białkach. Ograniczając dyskusję do najczęściej w przypadku białek badanego izotopu 15N, omówiono najważniejsze aspekty doświadczalne pomiarów prędkości relaksacji oraz metody ich interpretacji i powiązania z dynamiką cząsteczkową. W przypadku jąder 15N dominują dwa mechanizmy relaksacji, dipolowy i wywoływany przez anizotropię ekranowania. W równaniach opisujących prędkości relaksacji dotyczące tych mechanizmów pojawiają się gęstości spektralne, których postać analityczna zależy od przyjętego modelu ruchu. Ponieważ ruchy wektorów N-H w białkach są złożone, więc do ich opisu stosuje się model ogólny (model-free approach) lub wyznacza się bezpośrednio zależność gęstości spektralnych od częstości. Odrębnym problemem jest wyznaczenie parametrów strukturalnych, takich jak uśredniona wibracyjnie długość wiązania N-H czy wartości własne tensora ekranowania, które mogą zmieniać się w zależności od reszty aminokwasowej. Pomiary prędkości relaksacji własnej i prędkości interferencji dotyczące szeregu jąder występujących w białkach (15N, 13C, 2H) w wielu polach magnetycznych pozwalają na otrzymanie szczegółowych informacji o dynamice cząsteczek białek.