Wyniki wyszukiwania - BazTech

Ograniczanie wyników

2 2012

Znaleziono wyników: 2

Liczba wyników na stronie

Wyniki wyszukiwania

Sortuj według:

Ogranicz wyniki do:

Stabilność operacyjna immobilizowanej lakazy w obecności aminofenolu

Lewańczuk M., Kucewicz A., Bryjak J.

Inżynieria i Aparatura Chemiczna

2012

Nr 4

148-150

Utlenianie aminofenolu przez lakazę generuje powstanie rodnikowych produktów ubocznych, wywołujących inaktywację enzymu. Wykazano, że zjawisko to można znacznie ograniczyć przez dodanie rozpuszczalnika mieszającego się z wodą, np. 10% 2-propanolu, do reakcji z enzymem natyw-nym. Zbliżony skutek można osiągnąć stosując enzym immobilizowany na nośniku akrylowym, bez dodatku 2-propanolu. Obserwacje mikroskopowe ujawniły istotną sorpcje produktów na powierzchni nośnika.

Aminophenol oxidation by laccase causes generation of radical by-products that can inactivate the enzyme. It was shown that this phenomenon can be considerably suppressed by addition of water-miscible organic solvent, e.g 10% 2-propanol, to the native enzyme mixture. Similar effect can be obtained when laccase immobilized on acrylic carrier is used without organic solvent addition. However, microscopic observation proved significant sorption of dimeric products on the carrier's surface.

Kinetyka inaktywacji lakazy w obecności rozpuszczalników organicznych mieszających się z wodą

Bryjak J., Białowąs K., Kucewicz A.

Inżynieria i Aparatura Chemiczna

2012

Nr 4

98-100

W badaniach nad inaktywacją lakazy w mieszających się z wodą rozpuszczalnikach organicznych wykorzystano etanol, dimetylofomamid, acetonitryl i 2-propanol w stężeniach 0-60% (obj/obj). Na podstawie spadku aktywności enzymu dobrano model seryjny, jako pozwalający odwzorować proces we wszystkich badanych przypadkach. Stwierdzono, że utrata aktywności enzymu w rozpuszczalnikach w stężeniach poniżej 30% jest spowodowana częściowym rozfałdowaniem białka w kontakcie z tymi związkami.

In the search on laccase inactivation in water miscible organic solvents, acetonitrile, dimethyl formamide, ethanol and 2-propanol were used in centrations from 0% to 60% (vol/vol). On the base of activity decrease in time, the kinetic model based on series mechanism was selected as the best for proper mapping of all experimental data. It was stated that the laccase inactivation below 30% of solvents concentration was caused by partial defolding of the enzyme molecules.