Korzystne i szkodliwe aspekty interakcji gospodarz – mikroorganizm

• Autorzy: Rudnicka K , Sadowska B , Fol M , Długońska H , Rudnicka W , Różalska B , Różalski A , Chmiela M
• Języki publikacji: PL

Słowa kluczowe

PL

mikrobiom; mikrobiota; patogeny; lipopolisacharyd; drobnoustroje; gruźlica; toksoplazmoza

EN

microbiome; microbiota; pathogens; lipopolysaccharide; microorganism; tuberculosis; toxoplasmosis

• Wydawca: Roble Sp. z o.o.
• Czasopismo: LAB Laboratoria, Aparatura, Badania
• Rocznik: 2013
• Tom: R. 18, nr 4
• Strony: 40--48
• Opis fizyczny: Bibliogr. 69 poz.

Twórcy

autor

Rudnicka K

• Pracownia Gastroimmunologii, Katedra Immunologii i Biologii Infekcyjnej, Wydział Biologii i Ochrony Środowiska, Uniwersytet Łódzki, ul. Banacha 12/16, 90-237 Łódź

autor

Sadowska B

• Pracownia Biologii Zakażeń, Katedra Immunologii i Biologii Infekcyjnej, Wydział Biologii i Ochrony Środowiska, Uniwersytet Łódzki, ul. Banacha 12/16, 90-237 Łódź

autor

Fol M

• Zakład Immunologii Komórkowej, Katedra Immunologii i Biologii Infekcyjnej, Wydział Biologii i Ochrony Środowiska, Uniwersytet Łódzki, ul. Banacha 12/16, 90-237 Łódź

autor

Długońska H

• Zakład Immunoparazytologii, Katedra Immunologii i Biologii Infekcyjnej, Wydział Biologii i Ochrony Środowiska, Uniwersytet Łódzki, ul. Banacha 12/16, 90-237 Łódź

autor

Rudnicka W

• Zakład Immunologii Komórkowej, Katedra Immunologii i Biologii Infekcyjnej, Wydział Biologii i Ochrony Środowiska, Uniwersytet Łódzki, ul. Banacha 12/16, 90-237 Łódź

autor

Różalska B

• Pracownia Biologii Zakażeń, Katedra Immunologii i Biologii Infekcyjnej, Wydział Biologii i Ochrony Środowiska, Uniwersytet Łódzki, ul. Banacha 12/16, 90-237 Łódź

autor

Różalski A

• Zakład Immunobiologii Bakterii, Katedra immunologii i Biologii Infekcyjnej, Instytut Mikrobiologii, Biotechnologii i Immunologii, Wydział Biologii i Ochrony Środowiska, Uniwersytet Łódzki, ul. Banacha 12/16, 90-237 Łódź

autor

Chmiela M

• Pracownia Gastroimmunologii, Katedra Immunologii i Biologii Infekcyjnej, Wydział Biologii i Ochrony Środowiska, Uniwersytet Łódzki, ul. Banacha 12/16, 90-237 Łódź

Bibliografia

• [1] Baxt L. A., Garza-Mayers A. C., Goldberg M. B. Bacterial Subversion of host innate immune pathways. Science. 2013;340(6133): 697-701.
• [2] Kelly D., Mulder I. E. . Microbiome and immunological interactions. Nutr Rev. 2012, Suppl 1. -S18-30.
• [3] Kipanyula M. J., Seke Etet F., Vecchio L Farahna M., Nukenine E. N., Nwabo Kamdje A. H. Signaling pathways bridging microbial-triggered inflammation and cancer. Cell Signal. 2013;25(2): 403-16.
• [4] Kamada N., Seo S. U., Chen G. Y., Nünez G. Role of the gut microbiota in immunity and inflammatory disease. Nat Rev Immunol. 2013 May;13(5):321-35. doi: 10.1038/nri3430.
• [5] Długońska H., Grzybowski M. Personalized vaccination? II. The role of natural microbiota in a vaccine-induced immunity. Ann Parasitol. 2011, 57:71-76.
• [6] Prescott S. L. Early-life environmental determinants of allergic diseases and the wider pandemic of inflammatory noncommunicable diseases. J Allergy Clin Immunol. 2013;131(1): 23-30.
• [7] Jeppsson B., Mangell P., Thorlacius H. Use of probiotics as prophylaxis for postoperative infections. Nutrients. 2011; 3(5): 604-12.
• [8] Lessa F. C., Gould C. V., McDonald L. C. Current status of Clostridium difficile infection epidemiology. Clin Infect Dis. 2012;55 Suppl 2:S65-70.
• [9] Perry A., Lambert P. Propionibacterium acnes: infection beyond the skin. Expert Rev Anti Infect Ther. 2011; 9(12): 1149-56.
• [10] Branda S. S., Vik A., Friedman L, Kolter R.: Biofilms: the matrix revisited. Trends Microbiol. 2005, 13:20-26.
• [11] Costerton J. W. i wsp.: New methods for the detection of orthopedic and other biofilm infections. FEMS Immunol. Med. Microbiol. 2011; 61:133-40.
• [12] Hall-Stoodley L, Costerton J. W., Stoodley P.: Bacterial biofilms: From the natural environment to infectious diseases. Nature Rev. Microbiol. 2004;2:95-107.
• [13] Monds R. D., O’Toole G. A.: The developmental model of microbial biofilms: ten years of a paradigm up for review. Trends Microbiol. 2009; 17(2): 73-87.
• [14] Różalska B: Biofilmy drobnoustrojów i ich rola w zakażeniach. Sepsis, 2008; 1: 49-53.
• [15] Różalska B., Budzyńska A., Paszkiewicz M., Sadowska B.: Biofilmy mieszane bakteryjno-grzybowe, czy należy się ich bać? Forum Zakażeń, 2012; 3(1): 25-29.
• [16] Sadowska B., Więckowska-Szakiel M., Rudnicka W., Różalska B.: Mono- or two-species populations of staphylococci - what is more dangerous for us? Polish J. Environ. Stud., 2005; 14 (II): 725-733.
• [17] Burmolle M. i wsp.: Biofilms in chronic infections - a matter of opportunity - monospecies biofilms in multi-species infections. FEMS Immunol. Med. Microbiol. 2010; 59:324-36.
• [18] Leid J. G., Cope E.: Population level virulence in polymicrobial communities associated with chronic disease. Front Biol. 2011;6:435-45.
• [19] Różalska B., Sadowska B.: Immunobiologia zakażeń urologicznych - udział biofilmów. Sepsis, 2009; 2:207-13.
• [20] Różalska B., Walencka E., Sadowska B.: Wykrywanie biofilmów stanowiących problemy medyczne i perspektywy ich eradykacji. Zakażenia, 2010;1:13-21.
• [21] Sadowska B., Bonar A., von Eiff C, Proctor R. A., Chmiela M., Rudnicka W., Różalska B.: Characteristics of Staphylococcus aureus isolated from airways of cystic fibrosis patients and their small-colony variants. FEMS Immunol. Med. Microbiol., 2002;32:191-197.
• [22] Sadowska B, Walencka E, Wieckowska-Szakiel M, Różalska B. Bacteria competing with the adhesion and biofilm formation by Staphylococcus aureus. Folia Microbiol. 2010; 55(5):497-501.
• [23] Kuźma Ł, Wysokińska H., Różalski M., Budzyńska A., Więckowska-Szakiel M., Sadowska B., Paszkiewicz M., Kisiel W., Różalska B.: Antimicrobial and anti-biofilm properties of new taxidione derivative from hairy roots of Salvia austriaca. Phytomed. 2012;19:1285-1287.
• [24] Leid J. G.: Bacterial bio-films resist key host defenses. Microbe, 2009; 4:66-70.
• [25] Thurlow L. R., Hanke M. L., Fritz T. i wsp.: Staphylococcus aureus biofilms prevent macrophage phagocytosis and attenuate inflammation in vivo. J. Immunol. 2011; 186: 6585-6596.
• [26] Walencka E., Więckowska-Szakiel M., Różalska S., Sadowska B., Różalska B.: A surface-active agent from Saccharomyces cerevisiae influence staphylococcal adhesion and biofilm development. Z. Naturforsch. C, 2007; 62c: 433-438.
• [27] Focà A, Liberto MC, Qu-irino A, Matera G. Lipopoly-saccharides:from erinyes to charités. Mediators Inflamm. 2012;2012:684274.
• [28] Knirel Y. A., Perepelov A. V., Kondakova A. N., Senchenkova S. N., Sidorczyk Z., Różalski A., Kaca W. Structure and serology of O-antigens as the basis for classification of Proteus strains. Innate Immun. 2011; 17(1 ):70-96.
• [29] Ovchinnikova O. G., Liu B., Guo D., Kocharova N. A., Bialczak-Kokot M., Shashkov A. S., Feng L., Różalski A., Wang L, Knirel Y. A. Structural, serological, and genetic characterization of the O-antigen of Providencia alcalifaciens O40. FEMS Immunol Med Microbiol. 2012; 66(3): 382-92.
• [30] Maszewska A., Torzewska A., Staczek P., Różalski A. Enterocyte-like Caco-2 cells as a model for in vitro studies of diarrhoeagenic Providencia alcalifaciens invasion. Microb Pathog. 2010; 49(5): 285-93.
• [31] Siwińska M., Shashkov A. S., Kondakova A. N., Drzewiecka D., Zablotni A., Arbatsky N. P., Valueva O. A., Zych K, Sidorczyk Z, Knirel YA. Structure of the alano-pine-containing O-polysaccharide and serological cross-reactivity of the lipopolysaccharide of Proteus vulgaris HSC 438 classified into a new Proteus serogro-up, 076. Microbiology. 2013; 159(Pt6):1036-43.
• [32] Palusiak A., Sidorczyk Z. . Characterization of epitope specificity of Proteus penneri 7 lipopolysaccharide core region. Acta Biochim Pol. 2010; 57(4): 529-32.
• [33] Knirel YA. Perepelov A. V., Kondakova A. N., Senchenkova S. N., Sidorczyk Z., Różalski A., Kaca W. Structure and serology of O-antigens as the basis for classification of Proteus strains. Innate Immun. 2011; 17(1): 70-96.
• [34] Drzewiecka D., Arbatsky N. P., Staczek P., Shashkov A. S., Knirel Y. A., Sidorczyk Z. Structural and serological studies of the O-polysaccharide of strains from a newly created Proteus 078 serogroup prevalent in Polish patients. FEMS Immunol Med Microbiol. 2010 58(2):269-76.
• [35] Rudnicka K., Matusiak A., Miszczyk E., Rudnicka W., Tenderenda M., Chmiela M. Immunophenotype of peripheral blood natural killer cells and IL-10 serum levels in relation to Helicobacter pylori status. APMIS. 2013 Jun 12. doi: 10.1111/apm.12120. [Epub ahead of print]
• [36] Miszczyk E., Rudnicka K., Moran A. P., Fol M, . Kowalewicz-Kulbat M., Druszczyńska M., Matusiak A., Walencka M., Rudnicka W., Chmiela M. . Interaction of Helicobacter pylori with C-type lectin dendritic cell-specific ICAM grabbing nonintegrin. J Biomed Biotechnol. 2012; 2012:206463.
• [37] Rudnicka K., Włodarczyk M., Moran A. P., Rechciński T., Miszczyk E., Matusiak A., Szczęsna E., Walencka M., Rudnicka W., Chmiela M. Helicobacter pylori antigens as potential modulators of lymphocytes’ cytotoxic activity. Microbiol Immunol. 2012; 56(1): 62-75.
• [38] Grebowska A., Moran A. P., Bielański W., Matusiak A., Rechcinski T., Rudnicka K., Baranowska A., Rudnicka W., Chmiela M. Helicobacter pylori lipopolysaccharide activity in human peripheral blood mononuclear leukocyte cultures J Physiol Pharmacol. 2010; 61 (4): 437-42.
• [39] Grebowska A., Moran A. P., Matusiak A., Bak-Romaniszyn L., Czkwianianc E., Rechciński T., Walencka M., Płaneta-Małecka I., Rudnicka W., Chmiela M. Anti-phagocytic activity of Helicobacter pylori lipopolysaccharide (LPS)-possible modulation of the innate immune response to these bacteria. Pol J Microbiol. 2008; 57(3): 185-92.
• [40] Maeshima N., Fernandez R. C. Recognition of lipid A variants by the TLR4-MD-2 receptor complex. Front Cell Infect Microbiol. 2013; 3: 3.
• [41] Kawai T., Akira S. The role of pattern-recognition receptors in innate immunity: update on Toll-like receptors. Nat Immunol. 2010; 11(5): 373-84.
• [42] Diacovich L., Gorvel J. P. Bacterial manipulation of innate immunity to promote infection. Nat Rev Microbiol. 2010;8(2):117-28.
• [43] Basset C, Holton J., Rachel O’Mahony, Roitt I. Innate immunity and pathogen-host interactions. Vaccine. 2003; 21:12-23.
• [44] Falush D., Wirth T, Linz B., Pritchard J. K., Stephens M., Kidd M., Blaser M. J., Graham D. Y., Vacher S., Perez-Perez G. I., Yamaoka Y, Mégraud F., Otto K., Reichard U., Katzowitsch E., Wang X., Achtman M., Suerbaum S. Traces of human migrations in Helicobacter pylori populations. Science. 2003; 299(5612): 1582-5.
• [45] Atherton J. C., Blaser M. J. Coadaptation of Helicobacter pylori and humans: ancient history, modern implications J Clin Invest. 2009; 119(9): 2475-87.
• [46] Matsuuara M.: Structural modifications of bacterial lipopolysaccharide that facilitate Gram-negative bacteria evasion of host inna te immunity. Frontiers in Immunol. 2013; 4:doi: 10.3389/fimmu.2013.00109.
• [47] Fol M.: Mycobacterium tuberculosis - jak przetrwać na wrogim terenie? Post. Mikrobiol., 2008; 47:387-392.
• [48] Fol M., Zawadzka K., Druszczyńska M., Kowalewicz-Kulbat M., Rudnicka W.: Szczepienia przeciwprątkowe - BCG i co dalej? Post. Hig. Med. Dośw., 2011; 65: 93-103.
• [49] Druszczyńska M., Kowalewicz-Kulbat M., Fol M., Wodarczyk M., Rudnicka W.: Latent M. tuberculosis infection pathogenesis, diagnosis, treatment and prevention strategies. Pol. J. Microbiol., 2012; 61(1): 3-10.
• [50] Druszczyńska M., Włodarczyk M., Janiszewska-Drobinska B., Kielnierowski G., Zawadzka J., Kowalewicz-Kulbat M., Fol M., Szpakowski P. L, Rudnicka K., Chmiela M., Rudnicka W.: Monocyte signal transduction receptors in active and latent tuberculosis. Clin. Dev. Immunol., 2013, 2013:851452, doi: 10.1155/2013/851452.
• [51] Druszczyńska M., Włodarczyk M., Fol M., Rudnicka W.: Rozpoznawanie antygenów prątków przez fagocyty. Post. Hig. Med. Dośw., 2011; 65:28-39.
• [52] Fol M., Chauhan A., Nair N. K., Maloney E., Moomey M., Jagannath C, Madiraju M. V. V. S., Rajagopalan M.: Modulation of Mycobacterium tuberculosis proliferation by MtrA, an essential two-component response regulator. Mol. Microbiol., 2006; 60: 643-657.
• [53] Maloney E., Stankowska D., Zhang J., Fol M., Cheng Q., Lun S., Bishai W. R., Rajagopalan M., Chatterjee D., Madiraju M. V.: The two-domain LysX protein of Mycobacterium tuberculosis is required for production of lysinylated phosphatidylglycerol and resistance to cationic antimicrobial peptides. PLOS Pathogens, 2009, 5, e1000534.
• [54] Fol M., Głobińska A., Stączek P., Kowalewicz-Kulbat M., Druszczyńska M., Madiraju M. V., Rudnicka W. The lack of L-PG production and the repercussions of it in regards to M. tuberculosis interactions with mononuclear phagocytes. Acta Microbiol. Immunol. Hung., 2013; 60(2): 127-144.
• [55] Fol M., Iwan-Barańska L., Stączek P., Krupiński M., Różalska S., Kowalewicz-Kulbat M., Druszczyńska M. Madiraju M. V. V. S., Kaczmarczyk D., Rudnicka W.: Interactions of mtrA overexpressing M. tuberculosis strain with mononuclear phagocytes. Adv. Med. Sci., 2013; 58(1): 172-183, 2013.
• [56] Vrba-Pech A., Fol M., Rudnicka K., Krawczyk M., Kwiatkowska S.: Diversity of clinical M. tuberculosis isolates from Łódź area based on the sensitivity to human neutrophil peptide-1 (HNP-1). Sepsis, 2010; 3(4): 203-207.
• [57] Vtba-Pech A, Fol M., Kowalewicz-Kulbat M., Druszczyńska M., Krawczyk M., Kwiatkowska S.: Virulence of clinical Mycobacterium tuberculosis strains in Lodz, Poland. Int. J. Tuberc. Lung Dis., 2013; 17(8): 1082-1087.
• [58] Tenter A. M., Heckeroth A. R., Weiss L. M. Toxoplasma gondii: from animals to humans. Int. J. Parasitol., 2000; 30:1217-1258.
• [59] McConkey G. A., Martin HI., Bristow G. C., Webster J. P. Toxoplasma gondii and behaviour - location, location, location? J. Exp. Biol., 2013; 216: 113-119.
• [60] Prandota J. Gastrointenstinal tract abnormalities in autism, inflammatory bowel disease and many other clinical entities may be due to : T. gondii infection. 2012, 1: 256. doi: 10.4172/scientific reports.256.
• [61] Koshy A. A., Dietrich H. K., Christian, DA, Melehani J. H., Shastri, A. J., Hunter, CA., Boothroyd, J. C. Toxoplasma co-opts host cells it does not invade. PLoS Pathogens, 2012, 8: el 002825.
• [62] Dzitko K., Gatkowska 1, Płociński P., Dziadek B., Długońska H. 2010. The effect of ; prolactin (PRL) on the growth of Toxoplasma gondii tachyzoites in vitro. Parasitol. Res., . 2010;107:199-204.
• [63] Gatkowska J., Wieczorek M., Dziadek B., Dzitko K., Długońska H. Behavioral changes in mouse caused by Toxoplasma gondii invasion of brain. Parasitol. Res. 2012; 111:53-58.
• [64] Haroon F., Händel U., Angenstein F., Goldschmidt J., Kreutzmann P., Lison H., Fischer K. D., Scheich H., Wetzel W., Schlüter D, Budinger E., Toxoplasma gondii actively inhibits neuronal function in chronically infected mice. PLoS One, 2011;7:e35516.
• [65] Dziadek B., Gatkowska J., Grzybowski M., Dziadek J., Dzitko K., Długońska H. Toxoplasma gondii: The vaccine potential of three trivalent ; antigen-cocktails composed of recombinant ROP2, ROP4, GRA4 and SAG1 proteins against chronic toxoplasmosis in BALB/c mice. Exp. Parasitol., 201; 131:133-138.
• [66] Długońska H. Toxoplasma rhoptries: unique secretory organelles and source of promising vaccine proteins for immunoprevention of toxoplasmosis. J. Biomed. Biotechnol., 2008; 632424.
• [67] Romano J. D., de Beaumont C, Carrasco J. A., Ehrenman K., Bavoil P. M., Coppens I. Fierce completion between Toxoplasma and Chlamydia for host cell structure in dually infected cells. Eukaryot. Cell, 2013;12:265-277.
• [68] Smith N. L, Abi Abdallah D. S., Butcher B. A., Denkers E. Y., Baird B., Holowka D Toxoplasma gondii inhibits degranulation by suppressing phospholipase C-mediated Ca2+ mobilization. Front. Microbiol., 2013, 4:179.
• [69] Zou J., Huang X. X., Yin G. W., Ding Y., Liu X. Y., Wang H., Chen Q.J., Suo X.: Evaluation of Toxoplasma gondii as a live vaccine vector in susceptible and resistant hosts. Parasites & Vectors, 2011; 4:168.