Radiacyjna sterylizacja kolagenu

• Autorzy: Dąbrowska-Gralak Małgorzata , Głuszewski Wojciech

Warianty tytułu

EN

Radiation sterilization of collagen

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Procedury przygotowania i przechowania przeszczepów [1] odbywają się w wyspecjalizowanych laboratoriach nazywanych bankami tkanek. W przypadku protez biologicznych (opatrunków) proces przygotowania kończy się sterylizacją produktu. Do wyjaławiania wyrobów medycznych i biomateriałów stosuje się obecnie rutynowo promieniowanie jonizujące. Technika ta znajduje stale nowe zastosowania np. do wytwarzania implantów na indywidualne zamówienie. Sterylizacja [2] i dostarczenie do odbiorcy powinno nastąpić w ciągu 48 h od złożenia zamówienia. Wymaganiom tym może sprostać jedynie metoda radiacyjna. W szczególności polecana jest wiązka szybkich elektronów [3], w której czas wyjaławiania jest rzędu kilku sekund. Unikatową zaletą promieniowania jonizującego, zapobiegającą wtórnemu zakażeniu, jest sterylizacja wyrobu w całej objętości, w opakowaniu jednostkowym i zbiorczym. Zapewniona jest przy tym wysoka skuteczność inaktywacji patogenów, dobra penetracja i nieznaczne jedynie podniesienie temperatury, co ma znaczenie w przypadku wyjaławiania termolabilnych materiałów i tkanek. Działanie promieniowania jonizującego powoduje stosunkowo niewielkie zmiany we właściwościach fizyko-chemicznych w tkankach i ich składnikach. Przykładowo omówiono wyniki badań radiolizy kolagenu w kontekście jego zastosowań do otrzymywania biokompatybilnych opatrunków.

EN

The procedures for the preparation and storage of transplants [1] take place in specialized laboratories called tissue banks. In the case of biological prostheses (dressings), the preparation process ends with the sterilization of the product. Currently, ionizing radiation is routinely used to sterilize medical devices and biomaterials. This technique is constantly finding new applications, e.g. for the production of implants for individual orders. Sterilization [2] and delivery to the recipient should take place within 48 hours of placing the order. Only the radiation method can meet these requirements. Especially recommended is an electron beam [3] in which the sterilization time is in the order of a few seconds. The unique advantage of ionizing radiation, preventing recontamination, is sterilization of the product in its entire volume, in unit and collective packaging. The high efficiency of pathogen inactivation, good penetration and only a slight increase in temperature are ensured, which is important in the sterilization of thermolabile materials and tissues. The action of ionizing radiation causes relatively small changes in the physicochemical properties of tissues and their components. For example, the results of collagen radiolysis are discussed in the context of its applications for the production of biocompatible dressings.

Słowa kluczowe

PL

kolagen; radiacyjna sterylizacja; radioliza; opatrunek biokompatybilny

EN

collagen; radiation sterilization; radiolysis; biocompatible dressing

• Wydawca: Indygo Zahir Media
• Czasopismo: Inżynier i Fizyk Medyczny
• Rocznik: 2021
• Tom: Vol. 10, nr 4
• Strony: 345--348
• Opis fizyczny: Bibliogr. 24 poz., fot.

Twórcy

autor

Dąbrowska-Gralak Małgorzata

• Instytut Chemii i Techniki Jądrowej, ul. Dorodna 16, 03-195 Warszawa, tel. [phone]

autor

Głuszewski Wojciech

• Instytut Chemii i Techniki Jądrowej, ul. Dorodna 16, 03-195 Warszawa, tel. [phone]

Bibliografia

• 1. H. Lewandowska, A. Eljaszewicz, I. Poplawska et al.: Optimization of Novel Human Acellular Dermal Dressing Sterilization for Routine Use in Clinical Practice, Int. J. Mol. Sci, 22(8467), 2021, 2-17.
• 2. R. Singh, D. Singh, A. Singh: Radiation sterilization of tissue allografts: A review. World J Radiol., 8(4), 2016, 355-369.
• 3. W. Głuszewski: Unikatowe cechy radiacyjnej sterylizacji i higienizacji, Inżynier i Fizyk Medyczny, 2 (10), 2021, 99-102.
• 4. M. Nowacka: Etyka Transplantacji, Bioetyka, Wolters Kluwer, 2013, 220-232.
• 5. Xu. Songcheng, Min Gu, Kun Wu*, Li Guoying: Unraveling the Role of Hydroxyproline in Maintaining the Thermal Stability of the Collagen Triple Helix Structure Using Simulation, J. Phys. Chem. B, 123, 36, 2019, 7754-7763.
• 6. R. Holmes, S. Kirk, G. Tronci, X. Yang, D. Wood: Influence of telopeptides on the st ructural and physical properties of polymeric and monomeric acid-soluble type I collagen, Mater. Sci. Eng. C, 77, 2017, 823-827.
• 7. M.D Shoulders, R.T Raines: Collagen structure and stability, Annul Rev Biochem, 78, 2009, 929-58.
• 8. S. Nomura, A. Hiltner, J.B. Lando, E. Baer: Interaction of water with native collagen, Biopolymers, 16(2), 1977, 231-246.
• 9. K. Pietrucha: Wpływ promieniowania jonizującego na skóry surowe i kolagen. Cz. III. Skutki oddziaływania promieniowania jonizującego na kolagen, Przegląd Skórzany, 6, 1975, 182.
• 10. G.J. Smith: New trends in photobiology. Photodegradation of keratin and other structural proteins, J. Photochem. Photobiol. B: Biol., 1995, 27, 187-198.
• 11. J. Gaar, R. Naffac, M. Brimble: Enzymatic and non-enzymatic crosslinks found in collagen and elastin and their chemical synthesis, Org. Chem. Front. 7, 2020, 2789-2814.
• 12. S.Y. Ko, H.A. Ko, K.H. Chu, T.M. Shieh, T.C. Chi, H.I. Chen, W.C. Chang, S.S. Chang: The possible mechanism of advanced glycation end products (ages) for Alzheimer’s disease, PLOS One, 10, 2015, e0143345.
• 13. T.R. Einarson, A. Acs, C. Ludwig, U.H. Panton: Prevalence of cardiovascular disease in type 2 diabetes: A systematic literaturę review of scientific evidence from across the world in 2007-2017, Cardiovasc. Diabetol, 17, 2018, 83.
• 14. A. Dziedzic-Goclawska, A. Kaminski, I. Uhrynowska-Tyszkiewicz, W. Stachowicz: Irradiation as a safety procedure in tissue banking, Cell Tissue Bank., 6(3), 2005, 201-219.
• 15. M. Gauza-Włodarczyk, L. Kubisz, D. Włodarczyk: Amino acid composition in determination of collagen origin and assessment of physical factors effects, Int. J. Biol. Macromol, 104, 2017, 987-991.
• 16. A. Cucos, P. Budrugeac: Simultaneous TG/DTG–DSC–FTIR characterization of collagen in inert and oxidative atmospheres, J. Therm. Anal. Calorim, 115, 2014, 2079-2087.
• 17. M. Schroepfer, M. Meyer: DSC investigation of bovine hide collagen at varying degrees of crosslinking and humidities, Int. J. Biol. Macromol, 103, 2017, 120-128.
• 18. E. Badea, T. Usacheva, G. Della Gatta: The use of differentia scanning calorimetry to characterise collagen deterioration in parchment, Рос. хим. ж, 59, 2015, 28-45.
• 19. P. Budrugeac, E. Badea, G. Della Gatta, L. Miu, A. Comănescu: A DSC study of deterioration caused by environmental chemical pollutants to parchment, a collagen-based material, Thermochim. Acta, 500, 2010, 51-62.
• 20. J.R. Whitaker, P.E. Granum: An absolute method for protein determination based on difference in absorbance at 235 and 280 nm, Anal. Biochem, 109, 1980, 156-159.
• 21. A. Eljaszewicz, M. Moniuszko i in.: Rare Diseases, [Working Title]. Ed. Mani T. Valarmathi, London: Intechopen, 2021.
• 22. L. Mohee et al.: Investigation of the intrinsic permeability of ice-templated collagen scaffolds as a function of their structural and mechanical properties, Acta Biomater, 83, 2019, 189-198.
• 23. M.R. Fontanilla, H.C. de Sousa, E. Suesca, A.M.A. Dias, M.E.M. Braga: Multifactor analysis on the effect of collagen concentration, cross-linking and fiber/pore orientation on chemical, microstructural, mechanical and biological properties of collagen type I scaffolds, Mater. Sci. Eng. C. Mater. Biol. Appl, 77, 2017, 333-341.
• 24. L.B. Jiang et al.: Shape-memory collagen scaffold for enhanced cartilage regeneration: native collagen versus denatured collagen, Osteoarthr. Cartil, 26, 2018, 1389-1399.