Zastosowanie katalazy w rozkładzie nadtlenku wodoru

• Autorzy: Czyżewska K. , Trusek-Hołownia A.

Warianty tytułu

EN

Catalase application in hydrogen peroxide decomposition

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Zaprezentowano efekty immobilizacji katalazy wyizolowanej z psychrotolerancyjnych mikroorganizmów z rodzaju Serratia, na powierzchni membrany z regenerowanej celulozy. Uzyskane rezultaty potwierdzają zwiększenie stabilności preparatu enzymatycznego na drodze immobilizacji w obecności wysokich stężeń substratu (do 40 g/l) przy pH 10.

EN

In this work the results of catalase immobilization, isolated from psychrotolerant microorganisms of Serratia genus, on the regene- rated-cellulose membrane surface are shown. Obtained results confirm that catalase immobilization led to the increase of enzyme stability at the presence of high substrate concentrations (up to 40 g/L), at pH 10.

Słowa kluczowe

PL

katalaza; Serratia; nadtlenek wodoru; membrana

EN

catalase; Serratia; hydrogen peroxide; membrane

• Wydawca: Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
• Czasopismo: Inżynieria i Aparatura Chemiczna
• Rocznik: 2017
• Tom: Nr 3
• Strony: 64--65
• Opis fizyczny: Bibliogr. 14 poz., rys.

Twórcy

autor

Czyżewska K.

• Zakład Inżynierii Bioprocesowej i Biomedycznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Wrocławska, Wrocław

autor

Trusek-Hołownia A.

• Zakład Inżynierii Bioprocesowej i Biomedycznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Wrocławska, Wrocław

Bibliografia

• 1. Choudhury A.K.R., (2014). Sustainable textile wet processing: applications of enzymes, in roadmap to sustainable textiles ancl clothing [in:] Muthu S.S. (Ed.). Eco-friendly raw materials, technologies and processing methods, Springer. DOI: 10.1007/978-981-287-065-0
• 2. Eberhardt A.M., i in., (2004). Immobilization of catalase from Aspergillusnigeron inorganic and biopolymeric supports for H2O2 decomposition. App.ICatalB-Environ, 47, I53-I63.DOI: 10.10l6/j.apcat"b.2003.08.007
• 3. Hasan M.M., i in., (2015). Benefits of enzymatic process in textile wet processing. Int. J. Fiber Text. Res., 5, 16-19
• 4. Loncar N., Fraaije M.W., (2015). Catalases as biocatalysts in technical applications: current state and perspectives. AppI.Microbiol. Biotechnol., 99, 3351-3357. DOI: 10.1007/s00253-0l5-6512-6
• 5. Miłek J., Wójcik M., Verschelde W., (2014).Thermal stability for the effective use of commercial catalase. Pol. J. Chem. Tech., 16(4), 75-79. DOI: 10.2478/pjct-2014-0073
• 6. Murtinho D., Lagoa A.R., Garcia F.A.P., Gil M.H., (1998). Cellulose derivatives membranes as supports for immobilisation of enzymes. Cellulose, 5(4), 299-308. DOI: 10.1023/A: 1009255126274
• 7. Pelton R., (2009). Bioactive paper provides a low-cost platform for diagnostics. Trends Anal. Chem., 28(8), 925-942. DOI: 10.1016/j. trac. 2009.05.005
• 8. Rios G.M., Belleville M.P., Paolucci D., Sanchez J., (2004). Progress in enzymatic membrane reactor - a review. Membrane Sci., 242, 189-196. DOI: 10.1016/j .memsci .2003.06.004
• 9. Sarmiento F., Peralta ., Blarney J.M., (2015). Cold and hot extremozymes: industrial relevance and current trends. Front Bioeng Biotechnol, 3, 1 -15. DOI: 10.3389/fbioe.2015.00148
• 10. Sooch B.S., Kauldhar B.S., Puri M., (2016). Catalases. Types, structure, applications and future outlook [in:] Ray R.C (Ed.). Microbial enzyme technology in food applications, (eds.). CRC Press, Boca Raton. (ISBN: 9781498749831)
• 11. Toscano G., Pirozzi D., Maremonti M., G.Gianfreda L., Greco G., Jr. (1994). Kinetics of enzyme deactivation: a case study. Catalysis Today, 22(3), 489-510. DOI: 10.1016/0920-5861(94)80119-3
• 12. Trusek-Holownia A., Noworyta A., (2016). The template parameters selection of the efficient utilisation of enzymatic membrane. Chem. Eng. J., 305, 54-60. DOI: 10.1016/j.cej.2 0 16.04.043
• 13. Tukel S.S., Alptekin O., (2004). Immobilization and kinetics of catalase onto magnesium silicate. Proc Biochem, 39, 2149-2155. DOI: 10.1016/ j.procbio.2003.11.010
• 14. Wang Z.-G., Wan L.-S., Xu Z.-K., (2009). Immobilization of catalase on clectrospunnanofibrous membranes modified with bovine serum albumin or collagen: Coupling site-dependent activity and protein-dependent stability. Soft Matter, 5, 4161-4168. DOI: |0.|039/b902637

Uwagi

Opracowanie ze środków MNiSW w ramach umowy 812/P-DUN/2016 na działalność upowszechniającą naukę (zadania 2017).

Pracę sfinansowano w ramach projektu nr 0401/0251/16 z działalności statutowej Wydziału Chemicznego Politechniki Wrocławskiej w roku 2016/2017