Metody identyfikacji miejsc aktywnych w kompleksach białkowych

• Autorzy: Tamulewicz A. , Tkacz E.

Warianty tytułu

EN

Methods of hot spot identification in protein complexes

• Języki publikacji: PL EN

Abstrakty

PL

Energia na powierzchni kompleksów białkowych nie jest jednorodnie rozłożona. Niektóre reszty aminokwasowe – zwane miejscami aktywnymi lub hotspotami – mają największy wkład w energię wiązania. Mogą one zostać wyznaczone eksperymentalnie za pomocą kosztownych i czasochłonnych technik biologii molekularnej lub też metod obliczeniowych, które pozwalają znacznie szybciej i z zadowalającą dokładnością przewidzieć reszty tworzące miejsce aktywne. W pracy dokonano przeglądu metod identyfikacji miejsc aktywnych w kompleksach białkowych oraz porównano ich efektywność.

EN

Energy on the surface of the protein complexes is not uniformly distributed. Some of amino acid residues – called hot spots – contribute most of the energy into interaction. H ot spots can be detected experimentally by expensive and time-consuming molecular biology techniques or by computational methods, which are able to predict hot spot residues with satisfying results. The paper presents an overview of existing methods of hot spot identification in protein complexes and a comparison of their efficiency.

Słowa kluczowe

PL

interfejs; hot spot; miejsce aktywne

EN

interface; hot spot

• Wydawca: Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Przemysłu Chemicznego, ZW CHEMPRESS-SITPChem
• Czasopismo: Chemik
• Rocznik: 2015
• Tom: Vol. 69, nr 6
• Strony: 327--334
• Opis fizyczny: Bibliogr. 11 poz., rys.

Twórcy

autor

Tamulewicz A.

• Wydział Automatyki, Elektroniki i Informatyki, Wydział Inżynierii Biomedycznej, Politechnika Śląska, Gliwice

autor

Tkacz E.

• Wydział Inżynierii Biomedycznej, Politechnika Śląska, Gliwice

Bibliografia

• 1. Keskin O., Ma B. Nussinov R.: Hot regions in protein--protein interactions: the organization and contribution of structurally conserved hot spot residues. Journal of Molecular Biology 2005 Feb 4; 345(5):1281–94.
• 2. Tuncbag N., Keskin O., Gursoy A.: HotPoint: hot spot prediction server for protein interfaces. Nucleic Acids Research 2010 Jul; 38(Web Server issue): W402–6.
• 3. Nguyen Q.T., Fablet R., Pastor D.: Protein interaction hotspot identification using sequence-based frequency-derived features. IEEE Transactions on Biomedical Engineering 2013 Nov; 60(11):2993–3002.
• 4. Clackson T., Wells J.A.: A hot spot of binding energy in a hormone-receptor interface. Science 1995 Jan 20; 267(5196):383–6.
• 5. Tuncbag N., Gursoy A., Keskin O.: Identification of computational hot spots in protein interfaces: combining solvent accessibility and inter-residue potentials improves the accuracy. Bioinformatics 2009 Jun 15; 25(12):1513–20.
• 6. Kortemme T., Kim D.E., Baker D.: Computational alanine scanning of protein-protein interfaces. Science Signaling 2004 Feb 3; 2004(219):pl2.
• 7. Sahu S.S., Panda G.: Efficient localization of hot spots in proteins using a novel S-transform based filtering approach. IEEE/ACM Transactions on Computational Biology and Bioinformatics 2011 Sep-Oct; 8(5):1235–46.
• 8. Thorn K.S., Bogan A.A.: ASEdb: a database of alanine mutations and their effects on the free energy of binding in protein interactions. Bioinformatics 2001 Mar; 17(3):284–5.
• 9. Fischer T.B., Arunachalam K.V., Bailey D., Mangual V., Bakhru S., Russo R., Huang D., Paczkowski M., Lalchandani V., Ramachandra C., Ellison B., Galer S., Shapley J., Fuentes E., Tsai J.: The binding interface database (BID): a compilation of amino acid hot spots in protein interfaces. Bioinformatics 2003 Jul 22; 19(11):1453–4.
• 10. Kortemme T., Baker D.: A simple physical model for binding energy hot spots in protein-protein complexes. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 2002 Oct 29;99(22):14116–21.
• 11. Shulman-Peleg A., Shatsky M., Nussinov R., Wolfson H .J.: Spatial chemical conservation of hot spot interactions in protein-protein complexes. BMC Biology 2007 Oct 9; 5:43.