Biosynthesis of Enzymes by Aspergillus Niger IBT-90 and an Evaluation of Their Application in Textile Technologies

• Autorzy: Pyć R. , Sójka-Ledakowicz J , Bratkowska H.

Warianty tytułu

PL

Biosynteza enzymów przez Aspergillus Niger IBT90 i ich wykorzystanie w technologiach włókienniczych

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

Enzymes including pectinolytes, cellulolytes and hemicellulases have found their place in textile industry. One modern trend of their application is the usage of a mixcture of enzymes in the pre-treatment of woven fabrics made of cellulose fibres. The proportion of individual enzymes in this mixcture is very important. The work described in this paper determined the conditions of the biosynthesis of these enzymes by the filamentous fungus Aspergillus niger IBT-90 by a mathematical method of factorial planning and gradient optimisation, considering especially the maximum activity of pectinolytic enzymes. The composition of cultivation culture for enzyme biosynthesis (the type and amount of macro- and micro-elements) was defined, the effect of the type and amount of inductors on this process (microcrystalline cellulose, wheat dietary fibre, oat dietary fibre or apple dietary fibre, evening primrose cake, carrot pomace, sesame hulls, cotton dust) was evaluated together with the cultivation method (stationary or dynamic) and cultivation conditions (cultivation time, the pH of the medium). The process optimisation led to a threefold inerease in the activity of pectinolytic enzymes and double the actvity of cellulolytic enzymes and xylanase. The complete suitability of the enzymes produced has been confirmed in the pre-treatment of cotton woven fabric (higher values of water sorption as compared to traditional alkali treatment).

PL

Enzymy, w tym pektynolityczne, celulolityczne i hemicelulazy, znalazły już swoje miejsce w technologii włókiennictwa. Nowoczesnym kierunkiem ich zastosowania w tej dziedzinie jest wykorzystanie mieszaniny tych enzymów do obróbki wstępnej tkanin z włókien celulozowych, przy czym istotny jest udział poszczególnych enzymów w tej mieszaninie. W niniejszej pracy, stosując metodę matematyczną planowania czynnikowego z optymalizacją gradientową , opracowano warunki biosyntezy tych enzymów przez pleśń Aspergillus niger IBT-90, ze szczególnym uwzględnieniem maksymalizacji enzymów pektynolitycznych. Opracowano skład podłoża hodowlanego do biosyntezy tych enzymów (rodzaj i ilość makro- i mikroelementów), oceniono wpływ rodzaju i ilości induktorów na ten proces (celuloza mikrokrystaliczna, błonnik pszenny, owsiany łub jabłkowy, śruta wiesiołka, wytłoki z nasion marchwi, łuski sezamowe, pył bawełniany), metodę hodowli (statyczna, dynamiczna), a także warunki tego procesu (czas hodowli, pH podłoża). Efektem przeprowadzonej optymalizacji był ok. 3-krotny wzrost aktywności enzymów pektynolitycznych i ok. 2-krotny wzrost aktywności enzymów celulolitycznych i ksylanazy. Wykazano pełną przydatność wyprodukowanych enzymów do obróbki wstępnej tkaniny bawełnianej (większe wartości sorpcji wody w porównaniu z tkaniną po tradycyjnej obróbce alkalicznej).

Słowa kluczowe

EN

cellulolytic; pectinolytic enzymes; xylanase; biosynthesis; woven fabric biotreatment

PL

celulolityczny; enzymy pektynowe; ksylanazy; biosynteza; procesy biologiczne tkanin

• Wydawca: Sieć Badawcza Łukasiewicz - Łódzki Instytut Technologiczny
• Czasopismo: Fibres & Textiles in Eastern Europe
• Rocznik: 2003
• Tom: Vol. 11, no. 4 (43)
• Strony: 71--77
• Opis fizyczny: Bibliogr. 19 poz., rys., tab.

Twórcy

autor

Pyć R.

• Technical University of Łódź, Institute of Technical Biochemistry, ul. Żeromskiego 116, 90-543 Łódź, Poland

autor

Sójka-Ledakowicz J

• Textile Research Institute, ul. Brzezińska 5/15,92-103 Łódź, Poland

autor

Bratkowska H.

• Technical University of Łódź, Institute of Technical Biochemistry, ul. Żeromskiego 116, 90-543 Łódź, Poland

Bibliografia

• 1. Alkorta J., Garbisu C., Llama M., Serra J., Process Biochem. 1998. 1, 21-28.
• 2. Beldman G., Mutter M., Van den Broek L.A.M., Schols H.A., Scarle-van Leeuwen M.J.F., Oosterveld A., Voragen A.G.J., Proceeding of the European Seminar EFF’97, Rennes, France, 1997, 11, 19-20.
• 3. Box G.F., Wilson K.B., J. Royal Stat. Soc. B., 1951, 13, 11.
• 4. Clarke A.J.: Biodegradation of Cellulose, Enzymology and Biotechnology. Technomic Publishing Company. Inc. Lancaster, Basel, 1997.
• 5. Collmer A., Ried J.L., Mount M.S.: Assay Methods for Pectic Enzymes, Methods in Enzymology, Acad. Press Inc. 1988, 161, 329-335.
• 6. Enzyme Nomenclature, Academic Press, Inc. 1992.
• 7. Galas E., Kubik C., Turkiewicz M., Kosmos, 1989, 38, 39-56.
• 8. Jafra S., Łojkowska E., Biotechnologia 1999, 2, 100-117.
• 9. Maldonado M.C., Strasser de Saad A.M., Callieri D., Current Microb. 1989, 18, 303-306.
• 10. Michałowska J., Michałowski W., Przegl. Włók., 1996, 12, 16-18.
• 11. Naidu G.S.N., Panda T., Bioprocess Eng. 1998, 19, 355-361.
• 12. Nair S.R., Rakshit S.K., Panda T., Bioprocess Eng. 1995, 13, 37-40.
• 13. Nelson N.: Arsenomolybdate method of sugar determination. Method in Enzymology, Colovick S.P., Kaplan N.O.(eds.), Acad. Press, N.Y. 1957, 8, 85-86.
• 14.Parzio M.W., Foster E.M., J. Food Protection 1983, 46, 453-468.
• 15.PN-72-P-04734. Metody badań wyrobów włókienniczych. Wyznaczanie wodochłonności.
• 16.Popper L., Proceeding of the European Seminar EFF’97, 1997,36-43
• 17.Sójka-Ledakowicz J., Lichawska J., Pyć R., Przegl. Włók. 2003,1, 24-26.
• 18.Wood T.M., Maholingeshawara Bhat K.: Method for Measuring Cellulase Activities, In: Methods in Enzymology, Wood W.A., Kellog S.T. (eds), Acad. Press, N.Y., London 1989, 160, 87-112.
• 19.Zheng Z., Shetty K., Process Biochem., 2000, 35, 825-830.