Hydrolysis of keratin materials derived from poultry industry

• Autorzy: Staroń P. , Banach M. , Kowalski Z. , Staroń A.

Identyfikatory

DOI

10.2429/proc.2014.8(2)050

Warianty tytułu

PL

Hydroliza materiałów keratynowych pochodzących z przemysłu drobiarskiego

• Konferencja: ECOpole’13 Conference (23-26.10.2013, Jarnoltowek, Poland)
• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

In 2011, the European Union produced about 45 million tons of meat and in this time Poland occupied the fourth place in Europe in the production of poultry and pork meat and seventh in production of beef. The consumption of poultry meat grows year by year, which results in an increase of its production. Feathers consist in 90% of keratin and they make up 5-7% of the total weight of adult chickens what causes that feathers waste is the main source of keratin. Feathers are discarded in the process of the converting of poultry as a waste product and contribute to environmental pollution. The development of the poultry industry in the world has led to the generation of more than 4 million tons per year of waste feathers. Average farm size in Poland produces about 7 tons of chicken feathers a day. Nationally, during each year 77,000 tons of waste is produced. Keratin has a high immunity to physical and chemical factors and it is the reason of searching for new methods of keratin waste conversion. It would help to avoid a problem with storage of feather wastes. Application of alkaline hydrolysis is one of the ways of feathers utilizations. During this hydrolysis the keratin swells and is subject to degradation. The increase in solubility of keratin in bases is caused by peptide and disulfide bond cleavage and it leads to increase of keratin plasticity and decrease of its strength. The aim of this study was to determine the effect of process parameters on the degree of degradation of keratin and optimize the process to achieve its maximum value.

PL

W 2011 roku w Unii Europejskiej wyprodukowano około 45 mln ton mięsa. W tym czasie Polska zajmowała czwarte miejsce pod względem produkcji mięsa drobiowego oraz wieprzowego, była również siódmym producentem wołowiny. Spożycie mięsa drobiowego wzrasta z roku na rok, co skutkuje zwiększeniem jego produkcji. Pióra zbudowane są w 90% z keratyny i stanowią 5-7% całkowitej masy dorosłych kurczaków, wskutek czego są głównym źródłem odpadów keratynowych. W trakcie procesu przetwórstwa drobiu pióra są odrzucane, a jako produkt odpadowy przyczyniają się do zanieczyszczenia środowiska. Rozwój przemysłu drobiarskiego na świecie doprowadził do generowania ponad 4 milionów ton odpadowych piór rocznie. Średniej wielkości ferma w Polsce generuje około 7 ton pierza kurzego w ciągu doby, a w skali kraju rocznie wytwarzane jest 77 000 ton tego odpadu. Keratyna posiada wysoką odporność na czynniki fizyczne oraz chemiczne, co jest powodem poszukiwania nowych metod przetwarzania odpadów keratynowych. Pomoże to uniknąć problemów ze składowaniem odpadowego pierza. Zastosowanie hydrolizy zasadowej jest jednym ze sposobów utylizacji piór. Podczas tej hydrolizy keratyna pęcznieje i ulega degradacji. Rozerwanie wiązań peptydowych i disiarczkowych powoduje wzrost rozpuszczalności keratyn w zasadach oraz prowadzi do zwiększenia plastyczności keratyny i spadku jej wytrzymałości. Celem badań było określenie wpływu parametrów procesu na stopień degradacji keratyny oraz optymalizacja procesu w celu uzyskania jego maksymalnej wartości.

Słowa kluczowe

EN

keratin; feathers; hydrolysis

PL

keratyna; pióra; hydroliza

• Wydawca: Towarzystwo Chemii i Inżynierii Ekologicznej
• Czasopismo: Proceedings of ECOpole
• Rocznik: 2014
• Tom: Vol. 8, No. 2
• Strony: 443--448
• Opis fizyczny: Bibliogr. 15 poz., tab.

Twórcy

autor

Staroń P.

• Cracow University of Technology, Faculty of Chemical Engineering and Technology, ul. Warszawska 24, 31-155 Kraków, Poland

autor

Banach M.

• Cracow University of Technology, Faculty of Chemical Engineering and Technology, ul. Warszawska 24, 31-155 Kraków, Poland

autor

Kowalski Z.

• Cracow University of Technology, Faculty of Chemical Engineering and Technology, ul. Warszawska 24, 31-155 Kraków, Poland

autor

Staroń A.

• Cracow University of Technology, Faculty of Chemical Engineering and Technology, ul. Warszawska 24, 31-155 Kraków, Poland

Bibliografia

• [1] Korniłłowicz-Kowalska T, Bohacz J. Dynamics of growth and succession of bacterial and fungal communities during composting of feather waste. Biores Technol. 2010;101:1268-1276. DOI:10.1016/j.biortech.2009.09.053.
• [2] Wang YX, Cao XJ. Extracting keratin from chicken feathers by using a hydrophobic ionic liquid. Proc Biochem. 2012;47:896-899. DOI: 10.1016/j.procbio.2012.02.013.
• [3] Grazziotin A, Pimentel FA, Sangali S, de Jong EV, Brandelli A. Production of feather protein hydrolysate by keratinolytic bacterium Vibrio sp. kr2. Biores Technol. 2007;98:3172-3175. DOI: 10.1016/j.biortech.2006.10.034.
• [4] Grazziotin A, Pimentel FA, de Jong EV, Brandelli A. Nutritional improvement of feather protein by treatment with microbial keratinase. Animal Feed Sci Technol. 2006;126:135-144. DOI: 10.1016/j.anifeedsci.2005.06.002.
• [5] Cheng S, Lau K, Liu T, Zhao Y, Lam P, Yin Y. Mechanical and thermal properties of chicken feather fiber/PLA green composites. Composite: Part B. 2009;40:650-654. DOI: 10.1016/j.compositesb.2009.04.011.
• [6] Xia Y, Massé DI, McAllister TA, Kong Y, Seviour R, Beaulieu C. Identity and diversity of archaeal communities during anaerobic co-digestion of chicken feathers and other animal wastes. Biores Technol. 2012;110:111-119. DOI: 10.1016/j.biortech.2012.01.107.
• [7] Staroń P, Banach M, Kowalski Z. Keratin - Origins, properties, application. Chemik. 2011;65:10:1019-1026.
• [8] Costa JC, Barbosa SG, Sousa DZ. Effects of pre-treatment and bioaugmentation strategies on the anaerobic digestion of chicken feathers. Biores Technol. 2012;120:114-119. DOI: 10.1016/j.biortech 2012.06.047.
• [9] Fakhfakh N, Ktari N, Haddar A, Mnif IH, Dahmen I, Nasri M. Total solubilisation of the chicken feathers by fermentation with a keratinolytic bacterium, Bacillus pumilus A1, and the production of protein hydrolysate with high antioxidative activity. Proc Biochem. 2011;46:1731-1737. DOI:10.1016/j.procbio.2011.05.023.
• [10] Brebu M, Spiridon I. Thermal degradation of keratin waste. J Anal Appl Pyrolysis. 2011;91:288-295. DOI: 10.1016/j.jaap.2011.03.003.
• [11] Fujii T, Murai S, Ohkawa K, Hirai T. Effects of human hair and nail proteins and their films on rat mast cells. J Mater Sci Mat Med. 2008;19:2335-2342. DOI: 10.1007/s10856-007-3341-x.
• [12] Reichl S, Borrelli M, Geerling G. Keratin films for ocular surface reconstruction. Biomaterials. 2011;32:3375-3386. DOI: 10.1016/j.biomaterials.2011.01.052.
• [13] Barone JR, Schmidt WF. Effect of formic acid exposure on keratin fiber derived from poultry feather biomass. Biores Technol. 2006;97:233-242. DOI: 10.1016/j.biortech.2005.02.039.
• [14] Wrześniewska-Tosik K, Marchut-Mikołajczyk O, Mik T, Wieczorek D, Pałczyńska M. Mats for removing technical oil contamination. Fibr Text East Europe. 2012;6B:101-106.
• [15] Regulation of the European Parliament and of the Council (EC) No 1069/2009 of 21 October 2009.