Dezaktywacja termiczna katalazy z drożdży Saccharomyces cerevisiae

• Autorzy: Miłek Justyna

Identyfikatory

DOI

10.15199/62.2020.3.17

Warianty tytułu

EN

Thermal deactivation of Saccharomyces cerevisiae catalase

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Przeprowadzono badania wpływu temperatury w zakresie 35-50°C na aktywność katalazy wyizolowanej z drożdży Saccharomyces cerevisiae. Aktywność tę oznaczanoza pomocą elektrody tlenowej. Wyznaczono stałą wykładniczą dezaktywacji termicznej k_d0 oraz energię aktywacji dla tej dezaktywacji E_d. Wskaźniki statystyczne potwierdziły zgodność danych doświadczalnych i obliczeniowych, a tym samym potwierdziły zaproponowany model matematyczny. Czas połowicznego spadku aktywności t_½ katalazy Saccharomyces cerevisiae przy pH 7,0 oraz w temp. 35°C i 50°C wynosił odpowiednio 4,67 h i 0,35 h.

EN

Catalase was isolated from the Saccharomyces cerevisiae yeast and studied for activity at 35-50°C by using an O₂ electrode. The pre-exponential factor of thermal deactivation and the activation energy were detd. Statistical coeffs. showed a compliance of exptl. and computational data and thus confirmed the proposed math. model. The half-life times of the Saccharomyces cerevisiae catalase at pH 7.0 and 35°C or 50°C were 4.67 h or 0.35 h, resp.

Słowa kluczowe

PL

katalaza; biokatalizator; spektrofotometria; dezaktywacja termiczna; przemysł spożywczy

EN

catalase; thermal deactivation; spectrophotometry; food industry

• Wydawca: Wydawnictwo SIGMA-NOT
• Czasopismo: Przemysł Chemiczny
• Rocznik: 2020
• Tom: T. 99, nr 3
• Strony: 446--448
• Opis fizyczny: Bibliogr. 15 poz., rys., tab., wykr.

Twórcy

autor

Miłek Justyna

• Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy im. Jana i Jędrzeja Śniadeckich w Bydgoszczy, ul. Seminaryja 3, 85--326 Bydgoszcz

Bibliografia

• [1] A. Raducan, A.R. Cantemir, M. Puiu, D. Oancea, Bioprocess Biosyst. Eng. 2012, 35, nr 9, 1523.
• [2] A.R. Cantemir, A. Raducan, M. Puiu, D. Oancea, Proc Biochem. 2013, 48, 471.
• [3] J. Miłek, M. Wójcik, W. Verschelde, Pol. J. Chem. Technol. 2014, 16, nr 4, 75.
• [4] M.V. Potapovich, A.N. Eryomin, D.I. Metelitza, Appl. Biochem. Micro+ 2005, 41, nr 6, 529.
• [5] J. Miłek, M. Wójcik, Przem Chem. 2011, 90, nr 6, 1260.
• [6] E. Akertek, L. Tarhan, Appl. Biochem. Biotechnol. 1995, 50, nr 3, 291.
• [7] A. Madhu, J.N. Chakraborty, J. Clean. Prod. 2017, 145, 114.
• [8] G.A. Giorgiana, Biochem. Eng. J. 2017, 117, 1.
• [9] J. Röcker, M. Schmitt, L. Pasch, K. Ebert, M. Grossmann, Food Chem. 2016, 210, 660.
• [10] J. Miłek, Braz. J. Chem. Eng. 2018, 35, nr 3, 995.
• [11] D.L. Jürgen-Lohmann, R.L. Legge, Enz. Microb. Technol. 2006, 39, 626.
• [12] J. Miłek, Pol. J. Chem. Technol. zgłoszono do druku.
• [13] G.E. Anthon, D.M. Barrett, J. Agric. Food. Chem. 2002, 50, 4119.
• [14] M. Schwab, J.C. Pinto, Chem. Eng. Sci. 2007, 62, 2750.
• [15] F.F. Freitas, L.D.S. Marquez, G.P. Ribeiro, G.C. Brandão, V.L. Cardoso, E.J. Ribeiro, Braz. J. Chem. Eng. 2012, 29, nr 1, 15.

Uwagi

Opracowanie rekordu ze środków MNiSW, umowa Nr 461252 w ramach programu "Społeczna odpowiedzialność nauki" - moduł: Popularyzacja nauki i promocja sportu (2020).