Wpływ różnych reszt β-aminokwasowych na zdolności koordynacyjne peptydów wobec jonów metali przejściowych

Krzciuk-Gula, Joanna; Ledwoń, Patrycja; Staśkiewicz, Agnieszka; Latajkа, Rafał

Artykuł - szczegóły

Tytuł artykułu

Wpływ różnych reszt β-aminokwasowych na zdolności koordynacyjne peptydów wobec jonów metali przejściowych

Autorzy

Krzciuk-Gula Joanna , Ledwoń Patrycja , Staśkiewicz Agnieszka , Latajkа Rafał

Treść / Zawartość

Pełne teksty:

Pobierz

Identyfikatory

Warianty tytułu

The influence of different β-amino acid residues on coordinating abilities of peptides toward transition metal ions

Języki publikacji

Abstrakty

Peptidomimetics are different groups of compounds which are the modifications of natural occurring peptides - mostly in the sense of the structure. Due to these kind of changes, the new, modified systems are more stable and could act as a tool dedicated in specific biological activity. One of the most important and developed group of peptidomimetics are β-peptides. This review discusses the coordination ability of peptides containing β-amino acid residues incorporated into their sequence. Special attention is given to the importance of βAla residue and metal binding affinity of transition metal ions, especially Cu²⁺ ion. The coordination process occurs analogously to peptides composed of a-amino acids. The complexes are usually formed initially by coordination of N-terminal amine group and subsequently, with increasing pH value, by deprotonation of amide bonds. The main difference can be observed in the stability and geometry of complexes. Namely, the stability constants of β-peptides are usually slightly lower than in the case of natural analogues. Furthermore, the review presents data according to coordination ability of peptides containing β-amino acids, such as: βAsp, βHis, βCys and βLys. In spite of differences between standard peptides and their analogues, containing β-amino acid residues, there are no very important differences in the model of their coordination with the transition metal ions. However, the comparison of β-peptides and their natural counterparts reveals interesting features, which can be useful for more effective designing of new compounds possessing expected properties.

Słowa kluczowe

β-peptyd koordynacja jon metalu przejściowego

β-peptide coordination transition metal ion

Wydawca

Polskie Towarzystwo Chemiczne

Czasopismo

Wiadomości Chemiczne

Rocznik

2020

Tom

[Z] 74, 3-4

Strony

285--310

Opis fizyczny

Bibliogr. 69 poz., schem., tab.

Twórcy

autor

Krzciuk-Gula Joanna

Wydział Chemiczny, Katedra Chemii Bioorganicznej, Politechnika Wrocławska, Wybrzeże Wyspiańskiego 27, 50-370 Wrocław, Polska

autor

Ledwoń Patrycja

Wydział Chemiczny, Katedra Chemii Bioorganicznej, Politechnika Wrocławska, Wybrzeże Wyspiańskiego 27, 50-370 Wrocław, Polska
Katedra Neurologii, Psychologii, Badań nad Lekami i Zdrowiem Dziecka, Sekcja Nauk Farmaceutycznych i Nutraceutycznych, Uniwersytet Florencki, Via Ugo Schiff 6, 50019, Sesto Fiorentino, Włochy

autor

Staśkiewicz Agnieszka

Wydział Chemiczny, Katedra Chemii Bioorganicznej, Politechnika Wrocławska, Wybrzeże Wyspiańskiego 27, 50-370 Wrocław, Polska
Laboratorium Chemii i Biologii Peptydów i Białek, Wydział Chemii ”Ugo Schiff’, Uniwersytet Florencki, Via della Lastruccia 13, 50019, Sesto Fiorentino, Włochy

autor

Latajkа Rafał

rafal.latajka@pwr. edu.pl

Wydział Chemiczny, Katedra Chemii Bioorganicznej, Politechnika Wrocławska, Wybrzeże Wyspiańskiego 27, 50-370 Wrocław, Polska

Bibliografia

[1] K. Mohle, R. Gunther, M. Thormann, N. Sewald, H.J. Hofmann, Biopolymers, 1999, 50, 167.
[2] D. Seebach, D.F. Hook, A. Glattli, Biopolymers, 2006, 84, 23.
[3] L.K.A. Pilsl, O. Reiser, Amino Acids, 2011, 41, 709.
[4] V. Castelletto, I.V. Hamley, R.A. Hule, D. Pochan, Angew. Chem. Int. Ed., 2009, 48, 2317.
[5] G.N. Tew, D. Liu, B. Chen, R.J. Doerksen, J. Kaplan, P.J. Carroll, M.L. Klein, W.F. DeGrado, PNAS, 2002, 99, 5110.
[6] M. Zasloff, Nature, 2002, 415, 389.
[7] J. Frackenpohl, P.I. Arvidsson, J.V. Schreiber, D. Seebach, ChemBioChem, 2001, 2, 445.
[8] H.N. Gopi, G. Ravindra, P.P. Pal, P. Pattanaik, H. Balaram, P. Balaram, FEBS Lett., 2003, 535, 175.
[9] P. Zubrzak, H. Williams, G.M. Coast, R.E. Isaac, G. Reyes-Rangel, E. Juaristi, J. Zabrocki, R.J. Nachman, J. Pept. Sci., 2006, 88, 76.
[10] T. Godballe, L.L. Nilsson, P.D. Petersen, H. Jenssen, Chem Biol Drug Des, 2011, 77, 107.
[11] E.A. Porter, X. Wang, H.S. Lee, B. Weisblum, S.H. Gellman, Nature, 2000, 404, 565.
[12] Y. Hamuro, J.P. Schneider, W.F. DeGrado, J. Am. Chem. Soc., 1999, 121, 12200.
[13] D. Seebach, J. Gardiner, Acc. Chem. Res., 2008, 41, 1366.
[14] D. Seebach, A.K. Beck, D.J. Bierbaum, Helv. Chim. Acta, 2004, 1, 1111.
[15] H. Sigel, R.B. Martin, Chem. Rev., 1982, 82, 385.
[16] H. Kozłowski, T. Kowalik-Jankowsta, M. Jeżowska-Bojczuk, Coord. Chem. Rev, 2005, 249, 2323.
[17] I. Sovago, C. Kallay, K. Varnagy, Coord. Chem. Rev., 2012, 256, 2225.
[18] I. Sovago, K. Osz, Dalton Trans., 2006, 3841.
[19] H. Kozłowski, W. Bal, M. Dyba, T. Kowalik-Jankowska, Coord. Chem. Rev., 1999, 184, 319.
[20] A. Pasternak, J. Kaplan, J.D. Lear, W.F. DeGrado, Protein Sci., 2001, 10, 958.
[21] R.H. Holm, P. Kennepohl, E.I. Solomon, Chem. Rev., 1996, 96, 2239.
[22] F. Rossi, G. Lelais, D. Seebach, Helv. Chim. Acta, 2003, 86, 2653.
[23] R. MacColl, L.E. Eisele, R.F. Stack, C. Hauer, D.D. Vakharia, A. Benno, W.C. Kelly, G.J. Mizejewski, Biochim. Biophys. Acta, 2001, 1528, 127.
[24] D. Sanna, C.G. Ágoston, G. Micera, I. Sóvágó, Polyhedron, 2001, 20, 3079.
[25] J. Nagaj, K. Stokowa-Sołtys, I. Zawisza, M. Jeżowska-Bojczuk, A. Bonna, W. Bal, J. Inorg. Biochem., 2013, 119, 85.
[26] H. Kozłowski, A. Janicka-Kłos, J. Brasuń, E. Gaggelli, D. Valensin, G. Valensin, Coord. Chem. Rev, 2009, 253, 2665.
[27] H. Kozłowski, M. Łuczkowski, M. Remelli, D. Valensin, Coord. Chem. Rev., 2012, 256, 2129.
[28] V.B. Kenche, K.J.Br. Barnham, J. Pharmacol., 2011, 163, 211.
[29] A.I. Bush, R.E. Tanzi, Neurotherapeutics, 2008, 5, 421.
[30] R.P. Cheng, S.H. Gellman, W.F. DeGrado, Chem. Rev., 2001, 101, 3219.
[31] T.A. Martinek, F. Fulop, Eur. J. Biochem., 2003, 270, 3657.
[32] G.V. Mane, D.G. Kolhatkar, L.P. Shinde, J. Chem. Pharm. Res., 2012, 4, 1022.
[33] M.V. Chidambaram, P.K. Bhattacharya, J. Indian Chem. Soc., 1970, 47, 881.
[34] O. Yamauchi, H. Miyata, A. Nakahara, Bull. Chem. Soc. Jpn., 1971, 44, 2716.
[35] I. Nagypál, F. Debreczeni, F. Erdõdi, Inorg. Chim. Acta, 1982, 57, 125.
[36] F. Gaizer, G. Göndös, L. Gera, Polyhedron, 1986, 5, 1149.
[37] L.A. Kochergina, O.M. Drobilova, Russ. J. Phys. Chem. A, 2008, 82, 1540.
[38] Z. Arkosi, T. Szabo-Planka, A. Rockenbauer, N.V. Nagy, L. Lazar, F. Fulop, Inorg. Chem., 2003, 42, 4842.
[39] E. Farkas, E. Kozma, M. Pethõ, K.M. Herlihy, G. Micera, Polyhedron, 1998, 17, 3331.
[40] R.W. Taft, J. Am. Chem. Soc., 1953, 75, 4231.
[41] J. Nagaj, K. Stokowa-Sołtys, I. Zawisza, M. Jeżowska-Bojczuk, A. Bonna, W. Bal, J. Inorg. Biochem., 2013, 119, 85.
[42] D. Sanna, C.G. Ágoston, G. Micera, I. Sóvágó, Polyhedron, 2001, 20, 3079.
[43] H. Sigel, B. Prijs, R.B. Martin, Inorg. Chim. Acta, 1981, 56, 45.
[44] I. Sovago, D. Sanna, A. Dessi, K. Varnagy, G. Micera, J. Inorg. Biochem., 1996, 63, 99.
[45] A.R. Hipkiss, Int. J. Biochem. Cell. Biol., 1998, 30, 863.
[46] A.A. Boldyrev, A.M. Dupin, E.V. Pindel, S.E. Severin, Comp. Biochem. Physiol., 1998, 89B, 245.
[47] S. Velez, N.G. Nair, V.P. Reddy, Colloids Surf., 2008, 66, 291.
[48] R.P. Agarwal, D.D. Perrin, J. Chem. Soc. Dalton Trans., 1975, 268.
[49] P. Mineo, D. Vitalini, D. La Mendola, E. Rozzarelli, E. Scamporrino, G. Vecchio, Rapid Commun. Mass Spectrom., 2002, 16, 722.
[50] C.E. Brown, W.E. Anthiline, J. Phys. Chem. 1979, 83, 3314.
[51] M.M. Eslam, M. Korany, A. Noura, M.T. Shoeib, Inorg. Chim. Acta, 2014, 421, 123.
[52] V.M. Vishwabharati, M. Tulsi, K. Sudhir, Radiat. Phys. Chem., 2015, 107, 54.
[53] G.R. Lenz, A.E. Martell, Biochemistry, 1964, 3, 750.
[54] O. Yamauchi, Y. Nakao, A. Nakahara, Bull. Chem. Soc. Jpn., 1973, 46, 2119.
[55] A. Hanaki, T. Kawashima, T. Konishi, T. Takano, D. Mabuchi, A, Odani, O. Yamauchi, J. Inorg. Biochem., 1999, 77, 147.
[56] H. Kozłowski, W. Bal, M. Dyba, T. Kowalik-Jankowska, Coord. Chem. Rev, 1999, 184, 319.
[57] J. Brasuń, H. Czapor, A. Matera-Witkiewicz, A. Kotynia, A. Sochacka, M. Cebrat, Dalton Trans., 2010, 39, 6518.
[58] R.P. Bonomo, F. Bonsignore, E. Conte, G. Impellizzeri, G. Pappalardo, R. Purrello, E. Rizzarelli, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1993, 1295.
[59] L. Rivillas-Acevedo, L. Maciel-Вarón, J.E. García, E. Juaristi, L. Quintanar, J. Inorg. Biochem., 2013, 126, 104.
[60] A. Wortmann, F. Rossi, G. Lelais, R.J. Zenobi, Mass Spectrom., 2005, 40, 777.
[61] M. Gelinsky, H. Vahrenkamp, Eur. J. Inorg. Chem., 2002, 9, 2458.
[62] G. Lelais, D. Seebach, B. Jaun, R.I. Mathad, O. Flogel, F. Rossi, M. Campo, A. Wortmann, Helv. Chim. Acta, 2006, 89, 361.
[63] J. Brasuń, A. Matera, S. Ołdziej, J. Swiątek-Kozłowsk^ L. Messori, C. Gabbiani, M. Orfei, M.J. Ginanneschi, Inorg. Biochem., 2007, 101, 452.
[64] J. Brasuń, A. Matera-Witkiewcz, S. Ołdziej, A. Pratesi, M. Ginanneschi, L. Messori, J. Inorg. Biochem., 2009, 103, 813.
[65] L.M. Fu, T.M. Shinnick, J Infect, 2007, 54, 277.
[66] K. Stokowa, W. Szczepanik, N. Gaggelli, E. Gaggelli, G. Valensin, M. Jeżowska-Bojczuk, J. Inorg. Biochem., 2012, 106, 111.
[67] Ż. Czyżnikowska, J. Brasuń, J Mol Model, 2012, 18, 1365.
[68] A. Janicka-Kłos, H. Czapor-Irzabek, Z. Czyżnikowska, M. Cebrat, J. Brasuń, Inorg. Chim. Acta, 2014, 421, 67.
[69] J. Frackenpohl, P.I. Arvidsson, J.V. Schreiber, D. Seebach, ChemBioChem, 2001, 2, 445.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.baztech-c4f633d2-d67c-401f-860a-61048b17e3bc