PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Tytuł artykułu

Wpływ różnych reszt β-aminokwasowych na zdolności koordynacyjne peptydów wobec jonów metali przejściowych

Treść / Zawartość
Identyfikatory
Warianty tytułu
EN
The influence of different β-amino acid residues on coordinating abilities of peptides toward transition metal ions
Języki publikacji
PL
Abstrakty
EN
Peptidomimetics are different groups of compounds which are the modifications of natural occurring peptides - mostly in the sense of the structure. Due to these kind of changes, the new, modified systems are more stable and could act as a tool dedicated in specific biological activity. One of the most important and developed group of peptidomimetics are β-peptides. This review discusses the coordination ability of peptides containing β-amino acid residues incorporated into their sequence. Special attention is given to the importance of βAla residue and metal binding affinity of transition metal ions, especially Cu2+ ion. The coordination process occurs analogously to peptides composed of a-amino acids. The complexes are usually formed initially by coordination of N-terminal amine group and subsequently, with increasing pH value, by deprotonation of amide bonds. The main difference can be observed in the stability and geometry of complexes. Namely, the stability constants of β-peptides are usually slightly lower than in the case of natural analogues. Furthermore, the review presents data according to coordination ability of peptides containing β-amino acids, such as: βAsp, βHis, βCys and βLys. In spite of differences between standard peptides and their analogues, containing β-amino acid residues, there are no very important differences in the model of their coordination with the transition metal ions. However, the comparison of β-peptides and their natural counterparts reveals interesting features, which can be useful for more effective designing of new compounds possessing expected properties.
Rocznik
Strony
285--310
Opis fizyczny
Bibliogr. 69 poz., schem., tab.
Twórcy
  • Wydział Chemiczny, Katedra Chemii Bioorganicznej, Politechnika Wrocławska, Wybrzeże Wyspiańskiego 27, 50-370 Wrocław, Polska
  • Wydział Chemiczny, Katedra Chemii Bioorganicznej, Politechnika Wrocławska, Wybrzeże Wyspiańskiego 27, 50-370 Wrocław, Polska
  • Katedra Neurologii, Psychologii, Badań nad Lekami i Zdrowiem Dziecka, Sekcja Nauk Farmaceutycznych i Nutraceutycznych, Uniwersytet Florencki, Via Ugo Schiff 6, 50019, Sesto Fiorentino, Włochy
  • Wydział Chemiczny, Katedra Chemii Bioorganicznej, Politechnika Wrocławska, Wybrzeże Wyspiańskiego 27, 50-370 Wrocław, Polska
  • Laboratorium Chemii i Biologii Peptydów i Białek, Wydział Chemii ”Ugo Schiff’, Uniwersytet Florencki, Via della Lastruccia 13, 50019, Sesto Fiorentino, Włochy
  • Wydział Chemiczny, Katedra Chemii Bioorganicznej, Politechnika Wrocławska, Wybrzeże Wyspiańskiego 27, 50-370 Wrocław, Polska
Bibliografia
  • [1] K. Mohle, R. Gunther, M. Thormann, N. Sewald, H.J. Hofmann, Biopolymers, 1999, 50, 167.
  • [2] D. Seebach, D.F. Hook, A. Glattli, Biopolymers, 2006, 84, 23.
  • [3] L.K.A. Pilsl, O. Reiser, Amino Acids, 2011, 41, 709.
  • [4] V. Castelletto, I.V. Hamley, R.A. Hule, D. Pochan, Angew. Chem. Int. Ed., 2009, 48, 2317.
  • [5] G.N. Tew, D. Liu, B. Chen, R.J. Doerksen, J. Kaplan, P.J. Carroll, M.L. Klein, W.F. DeGrado, PNAS, 2002, 99, 5110.
  • [6] M. Zasloff, Nature, 2002, 415, 389.
  • [7] J. Frackenpohl, P.I. Arvidsson, J.V. Schreiber, D. Seebach, ChemBioChem, 2001, 2, 445.
  • [8] H.N. Gopi, G. Ravindra, P.P. Pal, P. Pattanaik, H. Balaram, P. Balaram, FEBS Lett., 2003, 535, 175.
  • [9] P. Zubrzak, H. Williams, G.M. Coast, R.E. Isaac, G. Reyes-Rangel, E. Juaristi, J. Zabrocki, R.J. Nachman, J. Pept. Sci., 2006, 88, 76.
  • [10] T. Godballe, L.L. Nilsson, P.D. Petersen, H. Jenssen, Chem Biol Drug Des, 2011, 77, 107.
  • [11] E.A. Porter, X. Wang, H.S. Lee, B. Weisblum, S.H. Gellman, Nature, 2000, 404, 565.
  • [12] Y. Hamuro, J.P. Schneider, W.F. DeGrado, J. Am. Chem. Soc., 1999, 121, 12200.
  • [13] D. Seebach, J. Gardiner, Acc. Chem. Res., 2008, 41, 1366.
  • [14] D. Seebach, A.K. Beck, D.J. Bierbaum, Helv. Chim. Acta, 2004, 1, 1111.
  • [15] H. Sigel, R.B. Martin, Chem. Rev., 1982, 82, 385.
  • [16] H. Kozłowski, T. Kowalik-Jankowsta, M. Jeżowska-Bojczuk, Coord. Chem. Rev, 2005, 249, 2323.
  • [17] I. Sovago, C. Kallay, K. Varnagy, Coord. Chem. Rev., 2012, 256, 2225.
  • [18] I. Sovago, K. Osz, Dalton Trans., 2006, 3841.
  • [19] H. Kozłowski, W. Bal, M. Dyba, T. Kowalik-Jankowska, Coord. Chem. Rev., 1999, 184, 319.
  • [20] A. Pasternak, J. Kaplan, J.D. Lear, W.F. DeGrado, Protein Sci., 2001, 10, 958.
  • [21] R.H. Holm, P. Kennepohl, E.I. Solomon, Chem. Rev., 1996, 96, 2239.
  • [22] F. Rossi, G. Lelais, D. Seebach, Helv. Chim. Acta, 2003, 86, 2653.
  • [23] R. MacColl, L.E. Eisele, R.F. Stack, C. Hauer, D.D. Vakharia, A. Benno, W.C. Kelly, G.J. Mizejewski, Biochim. Biophys. Acta, 2001, 1528, 127.
  • [24] D. Sanna, C.G. Ágoston, G. Micera, I. Sóvágó, Polyhedron, 2001, 20, 3079.
  • [25] J. Nagaj, K. Stokowa-Sołtys, I. Zawisza, M. Jeżowska-Bojczuk, A. Bonna, W. Bal, J. Inorg. Biochem., 2013, 119, 85.
  • [26] H. Kozłowski, A. Janicka-Kłos, J. Brasuń, E. Gaggelli, D. Valensin, G. Valensin, Coord. Chem. Rev, 2009, 253, 2665.
  • [27] H. Kozłowski, M. Łuczkowski, M. Remelli, D. Valensin, Coord. Chem. Rev., 2012, 256, 2129.
  • [28] V.B. Kenche, K.J.Br. Barnham, J. Pharmacol., 2011, 163, 211.
  • [29] A.I. Bush, R.E. Tanzi, Neurotherapeutics, 2008, 5, 421.
  • [30] R.P. Cheng, S.H. Gellman, W.F. DeGrado, Chem. Rev., 2001, 101, 3219.
  • [31] T.A. Martinek, F. Fulop, Eur. J. Biochem., 2003, 270, 3657.
  • [32] G.V. Mane, D.G. Kolhatkar, L.P. Shinde, J. Chem. Pharm. Res., 2012, 4, 1022.
  • [33] M.V. Chidambaram, P.K. Bhattacharya, J. Indian Chem. Soc., 1970, 47, 881.
  • [34] O. Yamauchi, H. Miyata, A. Nakahara, Bull. Chem. Soc. Jpn., 1971, 44, 2716.
  • [35] I. Nagypál, F. Debreczeni, F. Erdõdi, Inorg. Chim. Acta, 1982, 57, 125.
  • [36] F. Gaizer, G. Göndös, L. Gera, Polyhedron, 1986, 5, 1149.
  • [37] L.A. Kochergina, O.M. Drobilova, Russ. J. Phys. Chem. A, 2008, 82, 1540.
  • [38] Z. Arkosi, T. Szabo-Planka, A. Rockenbauer, N.V. Nagy, L. Lazar, F. Fulop, Inorg. Chem., 2003, 42, 4842.
  • [39] E. Farkas, E. Kozma, M. Pethõ, K.M. Herlihy, G. Micera, Polyhedron, 1998, 17, 3331.
  • [40] R.W. Taft, J. Am. Chem. Soc., 1953, 75, 4231.
  • [41] J. Nagaj, K. Stokowa-Sołtys, I. Zawisza, M. Jeżowska-Bojczuk, A. Bonna, W. Bal, J. Inorg. Biochem., 2013, 119, 85.
  • [42] D. Sanna, C.G. Ágoston, G. Micera, I. Sóvágó, Polyhedron, 2001, 20, 3079.
  • [43] H. Sigel, B. Prijs, R.B. Martin, Inorg. Chim. Acta, 1981, 56, 45.
  • [44] I. Sovago, D. Sanna, A. Dessi, K. Varnagy, G. Micera, J. Inorg. Biochem., 1996, 63, 99.
  • [45] A.R. Hipkiss, Int. J. Biochem. Cell. Biol., 1998, 30, 863.
  • [46] A.A. Boldyrev, A.M. Dupin, E.V. Pindel, S.E. Severin, Comp. Biochem. Physiol., 1998, 89B, 245.
  • [47] S. Velez, N.G. Nair, V.P. Reddy, Colloids Surf., 2008, 66, 291.
  • [48] R.P. Agarwal, D.D. Perrin, J. Chem. Soc. Dalton Trans., 1975, 268.
  • [49] P. Mineo, D. Vitalini, D. La Mendola, E. Rozzarelli, E. Scamporrino, G. Vecchio, Rapid Commun. Mass Spectrom., 2002, 16, 722.
  • [50] C.E. Brown, W.E. Anthiline, J. Phys. Chem. 1979, 83, 3314.
  • [51] M.M. Eslam, M. Korany, A. Noura, M.T. Shoeib, Inorg. Chim. Acta, 2014, 421, 123.
  • [52] V.M. Vishwabharati, M. Tulsi, K. Sudhir, Radiat. Phys. Chem., 2015, 107, 54.
  • [53] G.R. Lenz, A.E. Martell, Biochemistry, 1964, 3, 750.
  • [54] O. Yamauchi, Y. Nakao, A. Nakahara, Bull. Chem. Soc. Jpn., 1973, 46, 2119.
  • [55] A. Hanaki, T. Kawashima, T. Konishi, T. Takano, D. Mabuchi, A, Odani, O. Yamauchi, J. Inorg. Biochem., 1999, 77, 147.
  • [56] H. Kozłowski, W. Bal, M. Dyba, T. Kowalik-Jankowska, Coord. Chem. Rev, 1999, 184, 319.
  • [57] J. Brasuń, H. Czapor, A. Matera-Witkiewicz, A. Kotynia, A. Sochacka, M. Cebrat, Dalton Trans., 2010, 39, 6518.
  • [58] R.P. Bonomo, F. Bonsignore, E. Conte, G. Impellizzeri, G. Pappalardo, R. Purrello, E. Rizzarelli, J. Chem. Soc. Dalton Trans, 1993, 1295.
  • [59] L. Rivillas-Acevedo, L. Maciel-Вarón, J.E. García, E. Juaristi, L. Quintanar, J. Inorg. Biochem., 2013, 126, 104.
  • [60] A. Wortmann, F. Rossi, G. Lelais, R.J. Zenobi, Mass Spectrom., 2005, 40, 777.
  • [61] M. Gelinsky, H. Vahrenkamp, Eur. J. Inorg. Chem., 2002, 9, 2458.
  • [62] G. Lelais, D. Seebach, B. Jaun, R.I. Mathad, O. Flogel, F. Rossi, M. Campo, A. Wortmann, Helv. Chim. Acta, 2006, 89, 361.
  • [63] J. Brasuń, A. Matera, S. Ołdziej, J. Swiątek-Kozłowsk^ L. Messori, C. Gabbiani, M. Orfei, M.J. Ginanneschi, Inorg. Biochem., 2007, 101, 452.
  • [64] J. Brasuń, A. Matera-Witkiewcz, S. Ołdziej, A. Pratesi, M. Ginanneschi, L. Messori, J. Inorg. Biochem., 2009, 103, 813.
  • [65] L.M. Fu, T.M. Shinnick, J Infect, 2007, 54, 277.
  • [66] K. Stokowa, W. Szczepanik, N. Gaggelli, E. Gaggelli, G. Valensin, M. Jeżowska-Bojczuk, J. Inorg. Biochem., 2012, 106, 111.
  • [67] Ż. Czyżnikowska, J. Brasuń, J Mol Model, 2012, 18, 1365.
  • [68] A. Janicka-Kłos, H. Czapor-Irzabek, Z. Czyżnikowska, M. Cebrat, J. Brasuń, Inorg. Chim. Acta, 2014, 421, 67.
  • [69] J. Frackenpohl, P.I. Arvidsson, J.V. Schreiber, D. Seebach, ChemBioChem, 2001, 2, 445.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-c4f633d2-d67c-401f-860a-61048b17e3bc
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.