Zastosowanie enzymatycznej hydrolizy białek serwatkowych do otrzymywania peptydów o aktywności przeciwutleniającej

• Autorzy: Babij K. , Dąbrowska A. , Szołtysik M. , Pokora M. , Zambrowicz A. , Kupczyński R. , Chrzanowska J.

Identyfikatory

DOI

dx.medra.org/10.12916/przemchem.2014.1333

Warianty tytułu

EN

Use of enzymatic hydrolysis of whey proteins for the preparation of peptides with an antioxidant activity

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Badano hydrolizaty białek serwatkowych, otrzymane z udziałem zewnątrzkomórkowej proteazy serynowej wydzielonej z drożdży Yarrowia lipolytica. Przebieg degradacji białka monitorowano ilościowo oznaczając stopień hydrolizy (DH), a także jakościowo przy wykorzystaniu wysokosprawnej chromatografii cieczowej w układzie odwróconych faz (RP-HPLC) oraz elektroforezy w żelu poliakrylamidowym (SDS PAGE). Stwierdzono, że uzyskane hydrolizaty wykazywały zróżnicowany stopień degradacji wynoszący 20–51%. W analizowanych próbach określono również aktywność przeciwutleniającą, zarówno jako zdolność wymiatania wolnych rodników DPPH, a także redukcji jonów Fe³⁺ oraz helatowania jonów Fe²⁺. Najsilniejsze właściwości przeciwutleniające wykazywał 24-godzinny hydrolizat koncentratu białek serwatkowych WPC-80.

EN

α-Lactalbumin, β-lactoglobulin and whey protein concentrate were degraded with serine protease isolated from Yarrowia lipolytica yeast for 24 h. The reaction course was followed by degree of hydrolysis (20–51%), chromatog. and electroforesis. The antioxidant activity was detd. by free radical scavenging, Fe³⁺ redn. and Fe²⁺ chelating activity. The whey protein hydrolyzate showed the highest antioxidant activity after 24 h long hydrolysis.

Słowa kluczowe

PL

hydroliza; białka serwatkowe; peptydy

EN

hydrolysis; whey proteins; peptides

• Wydawca: Wydawnictwo SIGMA-NOT
• Czasopismo: Przemysł Chemiczny
• Rocznik: 2014
• Tom: T. 93, nr 8
• Strony: 1333--1338
• Opis fizyczny: Bibliogr. 34 poz., wykr., tab.

Twórcy

autor

Babij K.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Dąbrowska A.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Szołtysik M.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Pokora M.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Zambrowicz A.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Kupczyński R.

• Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Chrzanowska J.

• Katedra Technologii Surowców Zwierzęcych i Zarządzania Jakością, Wydział Nauk o Żywności, Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu, ul. Chełmońskiego 37/41, 51-630 Wrocław

Bibliografia

• 1. E. Bernatowicz, B. Reklewska, Przeg. Hod. 2003, 3, 1.
• 2. Pihlanto, Int. Dairy J. 2006, 16, 1306.
• 3. A. Clemente, Trends Food Sci. Technol. 2000, 11, nr 7, 254.
• 4. E. Haque, R. Chand, Eur. Food Res. Tech. 2008, 227, 7.
• 5. D.D. Kitts, K. Weiler, Curr. Pharm. Des. 2003, 9, 1309.
• 6. K. Erdmann, B.W.Y. Cheung, H. Schröder, J. Nutr. Biochem. 2008, 19, 643.
• 7. M. Laguerre, J. Lecomte, P. Villeneuve, Prog. Lipid Res. 2007, 46, 244.
• 8. B. Hernandez-Ledesma, A. Davalos, B. Bartolome, L. Amigo, J. Agric. Food Chem. 2005, 53, 588.
• 9. M.D.M. Contreras, B. Hernández-Ledesma, L. Amigo, P. J. Martín Álvarez, I. Recio, LWT-Food Sci. Technol. 2011, 44, nr 1, 9.
• 10. X. Peng, Y.L. Xiong, B. Kong, Food Chem. 2009, 113, 196.
• 11. M.M. Ahmad, S. Al-Hakim, A.Y. Shenata, JAOCS, 1983, 60, 837.
• 12. A. Jędrusek-Golińska, J. Korczak, W. Białas, M. Hęś, A. Gramza, Rośliny Oleiste 2005, 26, 221.
• 13. M.J. Taylor, T. Richardson, J. Food Sci. 1980, 45, 1223.
• 14. B. Kong, Y.L. Xiong, J. Agric. Food Chem. 2008, 109, 144.
• 15. W. Aehle, Enzymes in industry. Production and applications, Wiley-Vch Verlag GmbH & Co.KGaA, Weinheim 2007.
• 16. J. Wiley, Enzymes in food technology, John Wiley and Sons Ltd. United Kingdom, 2009.
• 17. D.J. Glover, R.K. McEwen, C.R. Thomas, T.W. Young, Microbiology 1997, 143, 3045.
• 18. D.M. Ogrydziak, Crit. Rev. Biotechnol. 1988, 8, 177.
• 19. M. Wojtatowicz, J. Chrzanowska, P. Juszczyk, A. Skiba, A. Gdula, Int. J. Food Microbiol. 2002, 69, 135.
• 20. D. Spellman, E. McEvoy, G. O’Cuinn, R.J. FitzGerald, Int. Dairy J. 2003, 13, 447.
• 21. T.M.I.E. Christensen, K.R. Kristiansen, J.S. Madsen, J. Diary Res. 1989, 56, 823.
• 22. H. Schagger, G. von Jagow, Anal. Biochem. 1987, 166, 368.
• 23. T. McVeight, P. Coffrey, P. Owen, Silver staining of proteins and lipopolusaccharides in SDS-poliacrylamide gels. Immunocheimcal and molecular genetics analysis of bacterial photogens, (red. P. Owen i T.J. Foster), Elsevier Sci. Publ., 1988.
• 24. G.C. Yen, H.Y. Chen, J. Agric. Food Chem. 1995, 43, 27.
• 25. I.F.F. Benzie, J.J. Strain, Anal. Biochem. 1996, 239, 70.
• 26. X. Xu, S. Kateyama, Y. Mine, J. Sci. Food Agic. 2007, 87, 2604.
• 27. J.M. Ena, E.C.H. Van Beresteijn, A.J.P.M. Robben, D.G. Schmidt, J. Food Sci. 1995, 60, 104.
• 28. J.A. Lovegrove, D.L. Osman, J.B. Morgan, S.M. Gut, tytuł czasopisma? 1993, 34, 203.
• 29. L. Vasquez-Lara, S.R. Tello-Solis, L. Gomez-Ruiz, M. Garcia-Garibay, G.M. Rodriguez-Serrano, Food Biotech. 2003, 17, 117.
• 30. H. Korhonen, A. Pihlanto, Int. Dairy J. 2006, 16, 945.
• 31. H. Meisel, BioFactors, 2004, 21, 55.
• 32. K. Suetsuna, H. Udeka, H. Ochi, J. Nutr. Biochem. 2000, 11, 128.
• 33. P.J. Park, K.S. Nam, F. Shahidi, S.K. Kim, JAOCS. 2001, 78, 651.
• 34. N. Cumby, Y. Zhong, M. Naczk, F. Shahidi, Food Chem. 2008, 109, 144.

Uwagi

PL

Praca finansowana ze środków NCN w ramach projektu nr 2011/01/B/NZ9/04297.