Zastosowanie enzymatycznej hydrolizy białek serwatkowych do otrzymywania peptydów o aktywności przeciwutleniającej

Babij, K.; Dąbrowska, A.; Szołtysik, M.; Pokora, M.; Zambrowicz, A.; Kupczyński, R.; Chrzanowska, J.

doi:dx.medra.org/10.12916/przemchem.2014.1333

Artykuł - szczegóły

Tytuł artykułu

Zastosowanie enzymatycznej hydrolizy białek serwatkowych do otrzymywania peptydów o aktywności przeciwutleniającej

Autorzy

Babij K. , Dąbrowska A. , Szołtysik M. , Pokora M. , Zambrowicz A. , Kupczyński R. , Chrzanowska J.

Wybrane pełne teksty z tego czasopisma

https://przemyslchemiczny.com/

Identyfikatory

DOI

dx.medra.org/10.12916/przemchem.2014.1333

Warianty tytułu

Use of enzymatic hydrolysis of whey proteins for the preparation of peptides with an antioxidant activity

Języki publikacji

Abstrakty

Badano hydrolizaty białek serwatkowych, otrzymane z udziałem zewnątrzkomórkowej proteazy serynowej wydzielonej z drożdży Yarrowia lipolytica. Przebieg degradacji białka monitorowano ilościowo oznaczając stopień hydrolizy (DH), a także jakościowo przy wykorzystaniu wysokosprawnej chromatografii cieczowej w układzie odwróconych faz (RP-HPLC) oraz elektroforezy w żelu poliakrylamidowym (SDS PAGE). Stwierdzono, że uzyskane hydrolizaty wykazywały zróżnicowany stopień degradacji wynoszący 20–51%. W analizowanych próbach określono również aktywność przeciwutleniającą, zarówno jako zdolność wymiatania wolnych rodników DPPH, a także redukcji jonów Fe³⁺ oraz helatowania jonów Fe²⁺. Najsilniejsze właściwości przeciwutleniające wykazywał 24-godzinny hydrolizat koncentratu białek serwatkowych WPC-80.

α-Lactalbumin, β-lactoglobulin and whey protein concentrate were degraded with serine protease isolated from Yarrowia lipolytica yeast for 24 h. The reaction course was followed by degree of hydrolysis (20–51%), chromatog. and electroforesis. The antioxidant activity was detd. by free radical scavenging, Fe³⁺ redn. and Fe²⁺ chelating activity. The whey protein hydrolyzate showed the highest antioxidant activity after 24 h long hydrolysis.

Słowa kluczowe

hydroliza białka serwatkowe peptydy

hydrolysis whey proteins peptides

Wydawca

Wydawnictwo SIGMA-NOT

Czasopismo

Przemysł Chemiczny

Rocznik

2014

Tom

T. 93, nr 8

Strony

1333--1338

Opis fizyczny

Bibliogr. 34 poz., wykr., tab.

Twórcy

autor

Babij K.

Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Dąbrowska A.

Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Szołtysik M.

Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Pokora M.

Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Zambrowicz A.

Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Kupczyński R.

Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu

autor

Chrzanowska J.

Jozefa.Chrzanowska@up.wroc.pl

Katedra Technologii Surowców Zwierzęcych i Zarządzania Jakością, Wydział Nauk o Żywności, Uniwersytet Przyrodniczy we Wrocławiu, ul. Chełmońskiego 37/41, 51-630 Wrocław

Bibliografia

1. E. Bernatowicz, B. Reklewska, Przeg. Hod. 2003, 3, 1.
2. Pihlanto, Int. Dairy J. 2006, 16, 1306.
3. A. Clemente, Trends Food Sci. Technol. 2000, 11, nr 7, 254.
4. E. Haque, R. Chand, Eur. Food Res. Tech. 2008, 227, 7.
5. D.D. Kitts, K. Weiler, Curr. Pharm. Des. 2003, 9, 1309.
6. K. Erdmann, B.W.Y. Cheung, H. Schröder, J. Nutr. Biochem. 2008, 19, 643.
7. M. Laguerre, J. Lecomte, P. Villeneuve, Prog. Lipid Res. 2007, 46, 244.
8. B. Hernandez-Ledesma, A. Davalos, B. Bartolome, L. Amigo, J. Agric. Food Chem. 2005, 53, 588.
9. M.D.M. Contreras, B. Hernández-Ledesma, L. Amigo, P. J. Martín Álvarez, I. Recio, LWT-Food Sci. Technol. 2011, 44, nr 1, 9.
10. X. Peng, Y.L. Xiong, B. Kong, Food Chem. 2009, 113, 196.
11. M.M. Ahmad, S. Al-Hakim, A.Y. Shenata, JAOCS, 1983, 60, 837.
12. A. Jędrusek-Golińska, J. Korczak, W. Białas, M. Hęś, A. Gramza, Rośliny Oleiste 2005, 26, 221.
13. M.J. Taylor, T. Richardson, J. Food Sci. 1980, 45, 1223.
14. B. Kong, Y.L. Xiong, J. Agric. Food Chem. 2008, 109, 144.
15. W. Aehle, Enzymes in industry. Production and applications, Wiley-Vch Verlag GmbH & Co.KGaA, Weinheim 2007.
16. J. Wiley, Enzymes in food technology, John Wiley and Sons Ltd. United Kingdom, 2009.
17. D.J. Glover, R.K. McEwen, C.R. Thomas, T.W. Young, Microbiology 1997, 143, 3045.
18. D.M. Ogrydziak, Crit. Rev. Biotechnol. 1988, 8, 177.
19. M. Wojtatowicz, J. Chrzanowska, P. Juszczyk, A. Skiba, A. Gdula, Int. J. Food Microbiol. 2002, 69, 135.
20. D. Spellman, E. McEvoy, G. O’Cuinn, R.J. FitzGerald, Int. Dairy J. 2003, 13, 447.
21. T.M.I.E. Christensen, K.R. Kristiansen, J.S. Madsen, J. Diary Res. 1989, 56, 823.
22. H. Schagger, G. von Jagow, Anal. Biochem. 1987, 166, 368.
23. T. McVeight, P. Coffrey, P. Owen, Silver staining of proteins and lipopolusaccharides in SDS-poliacrylamide gels. Immunocheimcal and molecular genetics analysis of bacterial photogens, (red. P. Owen i T.J. Foster), Elsevier Sci. Publ., 1988.
24. G.C. Yen, H.Y. Chen, J. Agric. Food Chem. 1995, 43, 27.
25. I.F.F. Benzie, J.J. Strain, Anal. Biochem. 1996, 239, 70.
26. X. Xu, S. Kateyama, Y. Mine, J. Sci. Food Agic. 2007, 87, 2604.
27. J.M. Ena, E.C.H. Van Beresteijn, A.J.P.M. Robben, D.G. Schmidt, J. Food Sci. 1995, 60, 104.
28. J.A. Lovegrove, D.L. Osman, J.B. Morgan, S.M. Gut, tytuł czasopisma? 1993, 34, 203.
29. L. Vasquez-Lara, S.R. Tello-Solis, L. Gomez-Ruiz, M. Garcia-Garibay, G.M. Rodriguez-Serrano, Food Biotech. 2003, 17, 117.
30. H. Korhonen, A. Pihlanto, Int. Dairy J. 2006, 16, 945.
31. H. Meisel, BioFactors, 2004, 21, 55.
32. K. Suetsuna, H. Udeka, H. Ochi, J. Nutr. Biochem. 2000, 11, 128.
33. P.J. Park, K.S. Nam, F. Shahidi, S.K. Kim, JAOCS. 2001, 78, 651.
34. N. Cumby, Y. Zhong, M. Naczk, F. Shahidi, Food Chem. 2008, 109, 144.

Uwagi

Praca finansowana ze środków NCN w ramach projektu nr 2011/01/B/NZ9/04297.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.baztech-bd1d4b12-e2cf-49d8-8d0d-a32cdc8885ea