Badanie charakterystyki oddziaływań produktu utleniania układu albumina surowicy bydlęcej-lipid : rola sprzężonych nienasyconych aldehydów

• Autorzy: Li Wenjuan , Wu Yan , Li Conghu , Xu Yiqing , Wang Meifeng , Zhu Liangliang

Identyfikatory

DOI

10.15199/62.2021.5.6

Warianty tytułu

EN

Study on characteristics of bovine serum albumin-lipid oxidation product interactions : the role of conjugated unsaturated aldehydes

• Języki publikacji: PL EN

Abstrakty

PL

Przebadano charakterystykę albumin surowicy bydlęcej BSA (bovine serum albumin) poddanych działaniu trzech dienoaldehydów (trans, trans-2,4-heptadienal, trans,trans-2,4-nonadienal i trans,trans-2,4-dekadienal). Utrata grupy aminowej i zwiększenie liczby karbonylowej wskazywały na uszkodzenie łańcucha bocznego BSA. Wyniki elektroforezy przeprowadzonej z wykorzystaniem żelu dodecylosiarczan sodu-poliakryloamid wskazały, że wszystkie stosowane aldehydy doprowadziły do powstania agregatów BSA, przy czym najbardziej znaczący efekt zaobserwowano dla heptadienalu. Zmiany wewnętrznej fluorescencji i hydrofobowości powierzchni BSA wskazywały, że aldehydy zmodyfikowały białkową strukturę BSA. Spowodowały ponadto, że albuminy BSA utworzyły żółtobrązowe addukty i fluorescencyjną lipofuscynę. Addukty heptadienal-BSA wykazywały zwiększoną absorbancję w zakresie UV-Vis 270-280 nm oraz 300-400 nm, podobnie jak oba pozostałe addukty aldehyd-BSA. Zaobserwowano silne korelacje między tworzeniem się grup karbonylowych połączonych z białkami, współczynnikiem retencji zawartości wolnych grup aminowych oraz maksymalną wartością absorpcji UV-Vis a zawartością aldehydów. Przeprowadzono także analizę składu podstawowych produktów utleniania i dokonano oceny wpływu parametrów utleniania na modyfikację BSA. Zaobserwowano większe uszkodzenie BSA podczas działania krótkołańcuchowych aldehydów zastosowanych w większych stężeniach.

EN

Bovine serum albumin (BSA) was incubated with trans, trans-2,4-heptadienal, trans,trans-2,4-nonadienal, and trans, trans-2,4-decadienal (concns. 1-50 mM) at 37°C for 24 h to produce yellowish-brown adducts and fluorescent lipofuscin. Loss of the amino groups and increased carbonyl value of the product were indicative for BSA side chain damage. The Na dodecyl sulfate-polyacrylamide gel electrophoresis showed the aggregation of BSA. Changes in intrinsic fluorescence and surface hydrophobicity value of BSA indicated the modification of protein structure. The heptadienal-BSA adducts exhibited an increased UV-Vis absorbance at 270-280 nm and 300-400 nm, similarly to the 2 other aldehyde-BSA adducts. Strong correlations were obsd. between formation of protein-bound carbonyls, the retention ratio of free amino content, max. UV-Vis absorption value, and concn. of aldehydes. Principal component anal. was also performed. In general, the BSA damage increased with increasing the aldehyde concn. and decreasing their chain length.

Słowa kluczowe

PL

albumina surowicy bydlęcej; BSA; lipidy

EN

bovine serum albumin; BSA; lipids

• Wydawca: Wydawnictwo SIGMA-NOT
• Czasopismo: Przemysł Chemiczny
• Rocznik: 2021
• Tom: T. 100, nr 5
• Strony: 458--473
• Opis fizyczny: Bibliogr. 50 poz., rys., wykr.

Twórcy

autor

Li Wenjuan

• College of Life Science, Anqing Normal University, Anqing, Anhui 2461333, P.R., China
• School of Food Engineering, Anhul Science and Technology University, Chuzhou, Anhui, 233100,P.R. China
• Key Laboratory of Biodiversity and Ecology Conservation of southwest Anhui, Anqing, Anhui, 246133, P.R. China

autor

Wu Yan

• College of Life Science, Anqing Normal University, Anqing, Anhui 2461333, P.R., China

autor

Li Conghu

• College of Life Science, Anqing Normal University, Anqing, Anhui 2461333, P.R., China

autor

Xu Yiqing

• College of Life Science, Anqing Normal University, Anqing, Anhui 2461333, P.R., China

autor

Wang Meifeng

• College of Life Science, Anqing Normal University, Anqing, Anhui 2461333, P.R., China

autor

Zhu Liangliang

• College of Life Science, Anqing Normal University, Anqing, Anhui 2461333, P.R., China

Bibliografia

• [1] T. Coca, B. Devreese, F. Mestdagh, B. Kerkaerta, and B. De Meulenaer, Int. Dairy J. 2011, 21, 427.
• [2] F.J. Hidalgo, R.M. Delgado, R. Zamora, Food Chem. 2017, 229, 388.
• [3] W. Wu, C. Zhang, Y. Hua, J. Sci. Food Agr. 2009, 89, 1416.
• [4] M. Colzani, A. Criscuolo, G. Casali, M. Carini, G. Aldini, Free Radical Res. 2016, 50, 328.
• [5] M. Colzani, G. Aldini, M. Carini, J. Proteomics 2013, 92, 28.
• [6] M.D. Guillén, P.S. Uriarte, Food Chem. 2012, 131, 915.
• [7] F.J. Hidalgo, M.M. León, R. Zamora, Food Chem. 2016, 209, 256.
• [8] C. Poyato, D. Ansorena, I. Navarro-Blasco, I. Astiasarána, Food Res. Int. 2014, 57, 152.
• [9] B.C. Sousa, A.R. Pitt, C.M. Spickett, Free. Radical. Biol. Med. 2017, 111, 294.
• [10] N. Traverso, S. Menini, E.P. Maineri, E.P. Maineri, S. Patriarca, P. Odetti, D. Cottalasso, U.M. Marinari, A.M. Pronzato, J. Gerontol. A-biol. 2004, 59, 890.
• [11] V.S.K. Indurthi, E. Leclerc, S.W. Vetter, Arch. Biochem. Biophys. 2012, 528, 185.
• [12] G. Suji, S. Sivakami, Toxicol. In Vitro 2008, 22, 618.
• [13] A. Adams, N. De Kimpe, M.A.J.S. van Boekel, J. Agric. Food Chem. 2008, 56, 1713.
• [14] X. Tang, Q. Wu, G. Le, J. Wang, K. Yin, Y. Shi, J. Food. Sci. 2012, 77, 16.
• [15] L. Lv, H. Lin, Z. Li, F. Yuan, Q. Gao, J. Ma, Food Chem. 2016, 212, 313.
• [16] N. Chen, M. Zhao, W. Sun, J. Ren, C. Cui, Food Res. Int. 2013, 52, 26.
• [17] A. Meynier, V. Rampon, M. Dalgalarrondo, C. Genot, Int. Dairy. J. 2004, 14, 681.
• [18] Q. Yuan, X. Zhu, L.M. Sayre, Chem. Res. Toxicol. 2007, 20, 129.
• [19] W. Wu, X. Wu, Y. Hua, LWT-Food Sci. Technol. 2010, 43, 133.
• [20] K. Ichihashi, T. Osawa, S. Toyokuni, K. Uchida, J. Biol. Chem. 2001, 276, 23903.
• [21] C. Chopin, M. Kone, T. Serot, Food Chem. 2007, 105, 126.
• [22] W. Liu, H.J. Wang, L.P. Wang, S.L. Liu, J.Y. Wang, BBA-Proteins Proteom. 2007, 1774, 258.
• [23] J. Liu, Q. Ruand, Y. Ding, Food Res. Int. 2012, 49, 170.
• [24] A. Ahmed, A. Shamsi, B. Bano, Spectrochim. Acta Part A: Mol. Biomol. Spectrosc. 2017, 171, 183.
• [25] N. Sattarahmady, A.A. Moosavi-Movahedi, F. Ahmad, G.H. Hakimelahi, M. Habibi-Rezaei, A.A. Saboury, N. Sheibani, BBA-Biomembranes 2007, 1770, 933.
• [26] T.K. Girish, U.J.S. Prasada Rao, J. Agr. Food Chem. 2016, 96, 4973.
• [27] M. Estévez, P. Kylli, E. Puolanne, R. Kivikari, M. Heinonen, Meat Sci. 2008, 80, 1290.
• [28] S.W. Vetter, V.S.K. Indurthi, Clin. Chim. Acta. 2011, 412, 2105.
• [29] A. Adams, V. Kitrytė, R. Venskutonis, N.D. Kimpe, Food Chem. 2009, 115, 904.
• [30] F. Tessier, V.M. Monnier, J.A. Kornfield, Int. Cong. Ser. 2002, 1245, 303.
• [31] F. Khatoon, K. Alam, A. Ali, Hum. Immunol. 2012, 73, 1132.
• [32] Y. Hrynets, M. Ndagijimana, M. Betti, Food Chem. 2013, 139, 1062.
• [33] R. Trombly, A.L. Tappel, Lipids 1975, 10, 441.
• [34] S. Yamaki, T. Kato, K. Kikugawa, Chem. Pharm. Bull. 1992, 40, 2138.
• [35] F.J. Hidalgo, R. Zamora, J. Biol. Chem. 1993, 268, 16190.
• [36] D. Yin, Age 1994, 17, 53.
• [37] H.W. Gardner, J. Agr. Food Chem. 1979, 27, 220.
• [38] V. Rampon, L. Lethuaut, N. Mouhous-Riou, C. Genot, J. Agric. Food Chem. 2001, 49, 4046.
• [39] I. Chelh, P. Gatellier, V. Santé-Lhoutellier, Meat Sci. 2007, 76, 210.
• [40] J.D. Méndez, J. Xie, E. García-Pérez, World. Appl. Sci. J. 2007, 2, 090.
• [41] D. Yin, Free Radic. Biol. Med. 1996, 21, 871.
• [42] K. Itakura, K. Uchida, T. Osawa, Chem. Phys. Lipids. 1996, 84, 75.
• [43] W. Li, H. Gao, H. Mu, H. Chen, X. Fang, Y. Zhou, F. Tao, Eur. J. Lipid Sci. Technol. 2015, 117, 1432.
• [44] L. Leake, M. Karel, J. Food Biochem. 1985, 9, 117.
• [45] X. Zhu, X. Tang, J. Zhang, G.P. Tochtrop, V.E. Anderson, L.M. Sayre, Chem. Res. Toxicol. 2010, 23, 467.
• [46] F.J. Hidalgo, R. Zamora, Grasas Aceites 2000, 51, 35.
• [47] L. Bosch, A. Alegría, R. Farré, G.C. Marín, Food Chem. 2007, 105, 1135.
• [48] F.J. Hidalgo, R. Zamora, Chem. Res. Toxicol. 2000, 13, 501.
• [49] F.J. Hidalgo, M. Alaiz, R. Zamora, J. Agric. Food Chem. 1999, 47, 742.
• [50] H.Y. Wang, H. Qian, W.R. Yao, Food Chem. 2011, 128, 573.

Uwagi

Opracowanie rekordu ze środków MNiSW, umowa Nr 461252 w ramach programu "Społeczna odpowiedzialność nauki" - moduł: Popularyzacja nauki i promocja sportu (2021).