Związki kompleksowe jonów miedzi(II) z peptydami

• Autorzy: Pawlak J.

Warianty tytułu

EN

Complexes of copper(II) ions with peptides and their analogues

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

W organizmach żywych jony różnych metali odgrywają ważną rolę w wiązaniu i transporcie molekuł organicznych oraz są katalizatorami różnych procesów (między innymi w reakcjach redoks i kwas-zasada). Białka są jedną z głównych grup substancji organicznych, z którymi łączą się jony metali. Dowodem na to jest istnienie i rola metaloenzymów. Prawdopodobieństwo silnego wzajemnego oddziaływania pomiędzy jonami metali a białkami ujawniono dzięki reakcji biuretowej. Jednak nadal mato jest dostępnych informacji na temat struktury i sposobu ich połączenia. Badania kompleksów metali z różnymi oligopeptydami miały znaczący udział w zrozumieniu interakcji między jonami metali a białkami. Miedź odgrywa bardzo ważną rolę w prawidłowym funkcjonowaniu organizmów żywych, w których występuje zarówno w postaci kationów jak i kompleksów. Dlatego też niniejszy artykuł będący przeglądem literaturowym dotyczy interakcji jonów miedzi(II) z peptydami.

EN

Metal ions play significant role in living organism. They are involved in binding, transportation of biological molecules and different catalytic processes. Proteins are one of the main organic substances bonding metal ions called metalloproteins. They have many different functions in cells, such as enzymes, transport and storage proteins, and signal transduction. Studies of metal complexes with oligopeptides have critical impact on understanding interactions between metal ions and proteins. Copper is virtually required by all organisms both as cations and complexes for biological processes such as respiration, iron transport, oxidative stress protection, peptide hormone production, pigmentation, blood clotting and normal cell growth and development. Therefore this review concerns interactions of Cu(II) with peptides and their analogues.

Słowa kluczowe

PL

miedź; peptydy; związki miedzi; jony miedzi

EN

copper; peptides; copper complexes; copper ions

• Wydawca: Wydawnictwo Politechniki Łódzkiej
• Czasopismo: Zeszyty Naukowe. Chemia Spożywcza i Biotechnologia / Politechnika Łódzka
• Rocznik: 2010
• Tom: Z. 74
• Strony: 137--150
• Opis fizyczny: Bibliogr. 21 poz.

Twórcy

autor

Pawlak J.

• Instytut Podstaw Chemii Żywności, Politechnika Łódzka

Bibliografia

• [1] Alexandrova R., Rasshkova G., Alexandrov I., Tsenova W., Tudose R., Costisor O.: Briefly about copper. Experim. Pathol. Parasitol., 1311, 6851 -6853, 2003.
• [2] Hanaki A.: Copper(II)-tripeplide complexes in aqueous solution. Effects of the C-terminal chelate ring size on the coordination structure of doubly deprotonated complex species. J. Inorg. Biochem., 77, 147-152, 1999.
• [3] Shleeva S., Tkaca J., Christensona A., Ruzgasa T., Yaropolovb A.I, Whittakerd J.W., Gorton L.: Direct electron transfer between coppe-containing proteins and electrodes. J. Chem., 20, 2517-2519, 2005.
• [4] Casolaro M., Chelli M., Ginanneschi M., Laschi F., Muniz-Miranda M., Papini A.M., Sbrana G.: Spectroscopic and potentiometric study of copper(II) complexes with L-histidyl-glycil-L-histidyl-glycine in aquerous solution. J. Am. Chem. Soc., 55, 1675-1679, 1999.
• [5] Ferreira A.: Mimics of copper proteins: structural and functional aspects. J. Chem. Dalton Trans., 72, 132-136, 1999.
• [6] Gamez P., Koval LA., Reedijk J.: Bio-mimicking galactose oxidase and hemocyanin, two dioxygen-processing copper proteins. J. Chem. Dalton Trans., 24,4079-4082, 2004.
• [7] Solomon E.I.: Multicopper oxidases and oxygenases. Chem. Rev., 96, 2563-2568,1996.
• [8] Solomon E.I.: Electronic structures of active sites in copper proteins: contributions to reactivity. Chern. Rev., 92, 521-524, 1992.
• [9] Rode M.B., Suwannachot Y.: The possible role Cu(II) for origin of life. Coord. Chem. Rev., 190, 1085, 1999.
• [10] Plankensteiner K., Reiner H., Rode M.B.: Catalytic effects of glycine on prebiotic divaline and diproline formation. Peptides, 26, 1109-1112, 2005.
• [11] Kroneck P.M., Vortisch V., Hemmerich P.: Model studies on the coordination of copper in biological systems. Eur. J. Biochem., 12, 603-605, 1980.
• [12] Burger K., Hirose J.: Biocoordination chemistry: coordination equilibria in biologically active systems, Coord. Chem. Rev., 135, 332-335 1990.
• [13] FanJ-, Shen X., Wang J.: Determination of stability constants of copper(II)-glycine complex in mixed solvents by copper(II)-selective electrode. Croatica Chem. Acta., 76, 2846-2849, 2003.
• [14] Remko M., Rode M.B.: Effect of metal ions (Li+, Na+, K+, Mg2+, Ca2+, Ni2+, Cu2+, and Zn2+) and water coordination on the structure of glycine and zwitterionic glycine. J. Phys. Chem., 24, 239-242, 2005.
• [15] Sigel H., Martin R.B.: Coordinating properties of the amide bond. Stability and structure of metal ion complexes of peptides and related ligands. Chem. Rev., 82, 385-389, 1982.
• [16] Sovago I., Osz K.: Metal ion selectivity of oligopeptides. J. Chem. Dalton Trans., 6, 3841-3845,2006.
• [17] Gooding J.J., Hibbert D.B., Yang W.: Electrochemical metal ion sensors. Exploiting amino acids and peptides as recognition elements. Sensors, 1, 75-79, 2001.
• [18] Voet D., Voet J.G.: Biochemistry, 2nd ed.; J. Wiley & Sons: New York, 97, 82-85, 1995.
• [19] Nagypol I., Gergely A.: Studies on transition-metal-peptide complexes. Part2. equilibrium study of the mixed complexes of copper(II) with aliphatic dipeptides and amino-acids university. J. Chem. Soc., 4010, 1977-1979, 1977.
• [20] Khebichat N., Ghalem S,: Theoretical study of dipeptide complexes of copper(II). J. of Molecular Struct., 777, 107-111, 2006.
• [21] Sóvágó L, Sauna D., Dessí A., Varnagy K., Micera G.: EPR and potentiometric reinvestigalion of copper(II) complexation with simple oligopeptides and related compounds. J. Inorg. Chem., 63, 99-101, 1996.