Mikrobiologiczny rozkład kwasu galusowego

• Autorzy: Wojcieszyńska D. , Guzik U. , Jaroszek P.

Warianty tytułu

EN

Microbiological degradation of gallic acid

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Kwas galusowy należy do grupy roślinnych związków zwanych polifenolami. Związek ten występuje w roślinach w postaci wolnej i związanej w estrach. Rozkład GA zachodzi zarówno w tlenowych, jak i beztlenowych warunkach, a główną rolę w jego degradacji odgrywają mikroorganizmy. Kluczowymi enzymami tlenowej degradacji GA są, należące do oksygenaz, dioksygenazy rozszczepiające, katalizujące rozpad pierścienia aromatycznego z udziałem tlenu. Tlenowa degradacja kwasu galusowego u bakterii może zachodzić szlakiem meta, inicjowanym przez dioksygenazę galusanową i 4,5-dioksygenazę protokatechową, lub szlakiem orto, zapoczątkowanym aktywnością 3,4-dioksygenazy protokatechowej. Produktami rozkładu GA stwierdzonymi u Pseudomonas putida są pirogronian i szczawiooctan. Rozkład GA z udziałem tlenu powiązany jest również ze szlakiem ß-ketoadypinowym kwasu protokatechowego, którego końcowymi produktami są acetylo-CoA i bursztynylo-CoA. Stwierdzono także obecność tlenowej degradacji GA u grzybów. Głównymi związkami przejściowymi beztlenowej degradacji GA są floroglucyna oraz rezorcyna. Kluczowym produktem przejściowym w degradacji kwasu galusowego poprzez floroglucynę jest 3-hydroksy-5-ketoheksanian (HOHN). Rezorcyna, drugi produkt przejściowy beztlenowej degradacji GA, powstaje z floroglucyny i pirogalolu przez dehydroksylację. Związek ten może ulegać następnie redukcji z udziałem reduktazy rezorcynowej lub hydrolizie do kwasu 5-keto-2-heksenowego.

EN

Gallic acid (3,4,5-trihydroxybenzoic acid) is widely distributed throughout the plant kingdom. It is present in almost all plants. High gallic acid contents can be found in gallnuts, grapes, tea, hops and oak bark. According to its biochemical properties gallic acid is an industrially important chemical used as an antioxidant in food, cosmetics and pharmaceutical industries. It possesses a lot of potential therapeutic properties including anti-cancer and antimicrobial ones. The gallic acid is readily utilized by oxidative breakdown to simple aliphatic acids that are metabolized through the citric acid cycle. Although different aerobic pathways for the aromatic acids biodegradation are known they usually involve the formation of protocatechuate as a common intermediate. Protocatechuate may be cleaved by protocatechuate 3.4- dioxygenase [EC 1.13.11.3], which catalyzes the intradiol addition of molecular oxygen and forms 2-pyrone-4,6-dicarboxylic acid as well as protocatechuate 4.5-dioxygenase [1.13.11.8] that catalyzes extradiol addition of molecular oxygen result in 4-carboxy-2-hydroxy-cis,cis-muconic semialdehyde formation. Another mechanism of gallic acid degradation is observed in fungi. In Aspergillus niger gallic acid is oxidatively cleaved by an oxygenase to unstable tricarboxylic intermediate decarboxylated by an oxidative decarboxylase to cis-aconitic acid enter the citric acid cycle. Aspergillus flavus degrades gallic acid to oxaloacetic acid and finally pyruvic acid through the tricarboxylic acid intermediates. Different mechanisms of anaerobic breakdown of gallic acid are known. At the first step of its degradation gallate is decarboxylated to 1,2,3-trihydroxybenzene, which is isomerized to phloroglucinol by pyrogallol-phloroglucinol isomerase and then reduced to dihydrophloroglucinol by phloroglucinol reductase. In the next step dihydrophloroglucinol is converted to 3-hydroxy-5-oxohexanonic acid (HOHN) by dihydrophloroglucinol hydrolase. Then, HOHN may be degraded through different pathways. The first one is its conversion to 3,5-dioxohexanoate (triacetate) by HOHN dehydrogenase and ultimately to three molecules of acetyl-CoA via triacetyl-CoA by the sequential enzymatic reactions catalyzed by triacetyl-CoA transferase, triacetate-ketothiolase, acetoacetyl-CoA-ketothiolase, phosphotransacetylase and acetate kinase. In methanogenic conditions HONH-CoA is transformed to butyrate or acetate, which are finally degraded to methane and carbon dioxide.

Słowa kluczowe

PL

kwas galusowy; bakterie; degradacja

EN

gallic acid; bacteria; degradation

• Wydawca: Wydawnictwo Politechniki Częstochowskiej
• Czasopismo: Inżynieria i Ochrona Środowiska
• Rocznik: 2009
• Tom: T. 12, nr 3
• Strony: 173--184
• Opis fizyczny: Bibliogr. 34 poz.

Twórcy

autor

Wojcieszyńska D.

autor

Guzik U.

autor

Jaroszek P.

• Uniwesytet Śląski, Katedra Biochemii, ul. Jagiellońska 28, Katowice

Bibliografia

• [1] Sikorski Z. E., Chemia żywności, WNT, Warszawa 2002.
• [2] Budryn G., Nebesny E., Fenolokwasy - ich właściwości, występowanie w surowcach roślinnych, wchłanianie i przemiany metaboliczne, Bromat. Chem. Toksykol. 2006, XXXIX (2), 103-110.
• [3] Pleszczyńska M., Szczodrak J., Taniny i ich rozkład enzymatyczny, Biotechnologia 2005, 1 (68), 152-165.
• [4] Bajpai B., Patil S., A new approach to microbial production of gallic acid, Brazilian J. Microbiol. 2008, 39, 708-711.
• [5] Kouroutzidou E., Georgaki I., Mantzavinos D., Manios T., Anaerobic biodegradability of gallic acid found in olive mill wastewaters, J. Chem. Technol. Biotechnol. 2006, 81, 1594-1599.
• [6] Nalewajko-Sieliwoniuk E., Wykorzystanie zjawiska chemiluminescencji do oznaczania polifenoli w układach przepływowych, Praca doktorska, Uniwersytet w Białymstoku 2009.
• [7] http://koszatniczka.org/cms_view_article.php (11.01.2010).
• [8] Greń I., Wojcieszyńska D., Guzik U., Perkosz M., Hupert-Kocurek K., Enhanced biotransformation of mononitrophenols by Stenotrophomonas maltophilia KB2 in the presence of aromatic compounds of plant origin, World J. Microbiol. Biotechnol. 2009, 26, 289-295.
• [9] Bhat T. K., Singh B., Sharma O. P., Microbial degradation of tannins - a current perspective, Biodegradation 1998, 9, 343-357.
• [10] Greń I., Guzik U., Wojcieszyńska D., Łabużek S., Molekularne podstawy rozkładu ksenobiotycznych związków aromatycznych, Biotechnologia 2008, 81, 58-67.
• [11] Guzik U., Greń I., Wojcieszyńska D., Łabużek S., Isolation and characterization of a novel strain of Stenotrophomonas maltophilia possessing various dioxygenases for monocyclic hydrocarbon degradation, Braz. J. Microbiol. 2009, 40, 284-290.
• [12] Singh B., Bhat T. K., Sharma O. P., Biodegradation of tannic acid in an in vitro ruminal system, Livest. Prod. Sci. 2001, 68, 259-262.
• [13] Zeida M., Wieser M., Yoshida T., Sugio T., Nagasawa T., Purification and characterization of gallic acid decarboxylase from Pantoea agglomerans T 71, Environ. Microbiol. 1998, 64 (12), 4743-4747.
• [14] Heider J., Fuchs G. Anaerobic metabolism of aromatic compounds, Eur. J. Biochem. 1997, 243, 577-596.
• [15] Mendonça E., Martins A., Anselmo A. M., Biodegradation of natural phenolic compounds as single and mixed substrates by Fusarium flocciferum, Electron. J. Biotechnol. 2004, 7, 30-37.
• [16] O'Donovan L., Brooker J. D., Effect of hydrolysable and condensed tannins on growth, morphology and metabolizm of Streptococcus gallolyticus (S. caprinus) and Streptococcus bovis, Microbiology 2001, 147, 1025-1033.
• [17] Dagley S., Microbial catabolism, the carbon cycle and environmental pollution, Naturwissenschaften 1978, 65, 85-95.
• [18] Sparnins V. L., Dagley S., Alternative routes of aromatic catabolism in Pseudomonas acidovorans and Pseudomonas putida: gallic acid as a substrate and inhibitor of dioxygenases, J. Bacteriol. 1975, 124 (3), 1374-1381.
• [19] Müller N., Hempel M., Philipp B., Gross E. M., Degradation of gallic acid and hydrolysable polyphenols is constitutively activated in the freshwater plant-associated bacterium Matsuebacter sp. FB25, Aquat. Microb. Ecol. 2007, 47, 83-90.
• [20] Tack B. F., Chapman P. J., Dagley S., Metabolism of gallic acid and syringic acid by Pseudomonas putida, J. Biol. Chem. 1972, 247(20), 6438-9443.
• [21] Kersten P. J., Dagley S. Whittaker J. M., Arciero D. M., Lipscomb J., 2-Pyrone-4,6-dicarboxylicacid, a catabolite of gallic acids in Pseudomonas species, J. Bacteriol. 1982, 152 (3), 1154-1162.
• [22] Dewick M., Haslam E., Phenol biosynthesis in higher plants. Gallic acid, Biochem. J. 1969, 113, 537-542.
• [23] Johnson B. F., Stanier R. J., Regulation of the ß-Ketoadipate Pathway in Alcaligenes eutrophus, J. Bacteriol. 1971, 107 (2), 476-485.
• [24] Berry F. B., Francis A. J., Bollag J. M., Microbial metabolism of homocyclic and heterocyclic aromatic compounds under anaerobic conditions, Microbiol. Rev. 1987, 51 (1), 43-59.
• [25] Alberto M. R., Gomez-Cordove C., Manca De Nadra M. C., Metabolism of gallic acid and catechin by Lactobacillus hilgardii from wine, J. Agric. Food Chem. 2004, 52, 6465-6469.
• [26] Krumholz L. R., Crawford R. L., Hemling M. E., Bryant M. P., Metabolism of gallate and phloroglucinol in Eubacterium oxidoreducens via 3-hydroxy-5-oxohexanoate, J. Bacteriol. 1987, 169 (5), 1886-1890.
• [27] Schink B., Pfennig N., Fermentation of trihydroxybenzenes by Pelobacter acidigallici gen. nov. sp. nov., a new strictly anaerobic, non-sporeforming bacterium, Arch. Microbiol. 1982, 133, 195-201.
• [28] Murdiati T. B., Mcsweeney C. S., Lowry J. B., Metabolism in sheep of gallic acid, tannic acid and hydrolysable tannin from Temninalia oblongata, Aust. J. Agric. Res. 1992, 43, 1307-19.
• [29] Patel T. R., Jure K. G., Jones G. A., Catabolism of phloroglucinol by the rumen anaerobe Coprococcus, Environ. Microbiol. 1981, 42 (6), 1010-1017.
• [30] Sleat R., Robinso J. P., The bacteriology of anaerobic degradation of aromatic compounds, J. Appl. Bacteriol. 1984, 57, 381-394.
• [31] Barnsley E. A., Phthalate pathway of phenanthrene metabolism: formation of 2'-carboxybenzalpyruvate, J. Bacteriol. 1983, 154, 113-117.
• [32] Contzen M., Stolz A., Characterization of the genes for two protocatechuate 3,4-dioxygenase from the 4-sulfocatechol-degrading bacterium Agrobacterium radiobacter strain S2, J. Bacteriol. 2000, 182, 6123-6129.
• [33] Ye. J., Singh A., Ward O. P., Biodegradation of nitroaromatics and other nitrogen-containing xenobiotics, World J. Microbiol. Biotechnol. 2004, 20, 117-135.
• [34] Sasoh M., Masai E., Ishibashi S., Hara H., Kamimura N., Miyauchi K., Fukuda M., Characterization of the terephthalate degradation genes of Comamonas sp. strain E6, Appl. Environ. Microbiol. 2006, 72, 1825-1832.