PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Powiadomienia systemowe
  • Sesja wygasła!
  • Sesja wygasła!
Tytuł artykułu

Immobilizacja enzymów na nośnikach heterogenicznych. Cz. 1. Nośniki organiczne

Identyfikatory
Warianty tytułu
Języki publikacji
PL
Abstrakty
Rocznik
Strony
14--20
Opis fizyczny
Bibliogr. 102 poz.
Twórcy
autor
autor
Bibliografia
  • 1. Tuszyński T., Immobilizacja drobnoustrojów. Możliwości ich przemysłowego wykorzystania, Laboratorium, 10 (2008) 34-38
  • 2. Bonin S., Mikroorganizmy immobilizowane, Agro Przemysł, 6 (2008) 20-23
  • 3. Karakus E., Pekyardimci S., Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic 56 (2009) 13-19
  • 4. Duran N., et al., Enzyme Microbiol. Technol. 31 (2002) 907-931
  • 5. Norouzian D., J. Biotechnol. 1 (2003) 191-205
  • 6. Kallenberg I.A., et al., Adv. Synth. Catal. 347 (2005) 905-926
  • 7. David A.E., et al., J. Biotechnol. 125 (2006) 395-407
  • 8. Mislovicova D., et al., J. Biotechnol. 110 (2004) 11-19
  • 9. Fishman A., et al., J. Mol. Catal. B: Enz. 18 (2002) 121-131
  • 10. Alsarra I.A., et al., Biomaterials 23 (2002) 3637-3644
  • 11. Alsarra I.A., et al., Biomaterials 25 (2004) 2645-2655
  • 12. Kilinc A., et al., Prep. Biochem. Biotechnol. 36 (2006) 153-163
  • 13. Betigeri S.S., Neau S.H., Biomaterials 23 (2002) 3627-3636
  • 14. Ozmen E.Y., et al., J. Mol. Catal. B: Enzym. 57 (2009) 109-114
  • 15. Arica Y.M., et al., Boresour. Technol. 80 (2001) 121-129
  • 16. Zhu H., et al., Bioconjug. Chem. 16 (2005) 1451-1458
  • 17. Lu L., Zhao M., et al., World J. Microbiol. Biotechnol. 23 (2007) 159-166
  • 18. Matto M., Husain Q., J. Mol. Catal. B: Enzym. 57 (2009) 164-170
  • 19. Kumar S., et al., J. Mol. Catal. B: Enzym. 58 (2009) 138-145
  • 20. George M., Abraham T.E., J. Control. Release 114 (2006) 1.
  • 21. Tonnesen H.H., Karlsen J., Drug Dev. Ind. Pharm. 28 (2002) 621
  • 22. Gombotz W.R., Wee S.F., Adv. Drug Deliv. Rev. 31 (1998) 267
  • 23. August A.D. et al., Macromol. Biosci. 6 (2006) 623
  • 24. Yi S.S., et al., Process Biochem. 42 (2007) 895-898
  • 25. Ma L., et al., J. Mol. Catal. B: Enzym. 56 (2009) 102-107
  • 26. Tsai Y.-C., et al., Sens. Actuators B: Chem. 125 (2007) 474-481
  • 27. Lu Y., Xu S.W., et al., J. Chem. Eng. Data 50 (2005) 1319-1323
  • 28. Wang S.F., et al., Biomacromolecules 6 (2005) 3067-3072
  • 29. Zhang M.G., et al., Anal. Chem. 76 (2004) 5045-5050
  • 30. Ke G., Guan W.C., et al., Biomacromolecules 8 (2007) 322-326
  • 31. Kandimalla V.B., Ju H.X., Chem-Eur. J. 12 (2006) 1074-1080
  • 32. Srivastava R., et al., Macromol. Biosci. 5 (2005) 717-727
  • 33. Jiang Z.Y., et al., J. Biomater. Sci. Polym. Ed. 17 (2006) 21-35
  • 34. Rege K., et al., Nano Lett. 3 (2003) 829-832
  • 35. Letant S.E., et al., Adv. Mater 16 (2004) 689-693
  • 36. Toennes S.W., Mauer H.H., Clin. Chem. 45 (1999) 2173-2182
  • 37. Cichna M., J. Sol-Gel Sci. Technol.26 (2003) 1159-1164
  • 38. Taqieddin E., Amiji M., Biomaterials 25 (2004) 1937-1945
  • 39. Won K., Kim S., et al., Process Biochem. 40 (2005) 2149-2154
  • 40. Pasparakis G., Bouropoulos N., Int. J. Pharm. 323 (2006) 34-42
  • 41. Zhang Y., et al., J. Mol. Catal. B: Enzym. 57 (2009) 130-135
  • 42. Gao Z.H., Huang K.X., et al., BBA-Gen. Subjects 1472 (1999) 643-650
  • 43. Su Y.L., Leung L.K., et al., J. Am. Oil Chem. Soc. 77 (2000) 807-812
  • 44. Yang D.P., et al., J. Chin. Med. Mater. 23 (2000) 272-274
  • 45. Cushine T.P.T., Lamb A.J., Int. J. Antimicrob. Ag. 26 (2005) 343-356
  • 46. Ma Z., Otsuyama K.I., et al., Blood 105 (2005) 3312-3318
  • 47. Zhao J., Zhang Z.P., et al., Acta Pharm. Sinica 32 (1997) 140-143
  • 48. Zhu J.T.T., Choi R.C.Y., et al., J. Agric. Food Chem. 55 (2007) 2438-2445
  • 49. Yi S-S., et al., J. Mol. Catal. B: Enzym. 57 (2009) 123-129
  • 50. Woolley P., Petersen S.B., Lipases: their Structure Biochemistry and Application, Cambridge University Press, 1994
  • 51. Woodley J.M., Solid Supports Catal. Org. Synth. 71 (1992) 254-271
  • 52. Ozawa H., J. Biochem. 62 (1967) 419-423
  • 53. Romaškiewič T., et al., Chemija 17 (2006) 74-89
  • 54. Adriano W.S., et al., Biotechnol. Appl. Biochem. 41 (2005) 201-207
  • 55. Fernandez-Lafuente R., et al., Enzyme Microb. Technol. 15 (1993) 546-550
  • 56. Betancor L., et al., Enzyme Microb. Technol. 39 (2006) 877-882
  • 57. St. Clair N.L., Navia M.A., J. Am. Chem. Soc. 114 (1992) 7314-7317
  • 58. Tischer W., Kasche V., Trends Biotechnol. 17 (1999) 326-335
  • 59. Lee D.H., et al., J. Ind. Eng. Chem. 12 (2006) 777-782
  • 60. Mateo C., et al., Enzyme Microb. Technol. 39 (2006) 274-280
  • 61. Mateo C., et al., Enzyme Microb. Technol. 37 (2005) 456-462
  • 62. Bolivar J.M., et al., J. Mol. Catal. B: Enzym. 58 (2009) 158-163
  • 63. Ovsejevi K., et al., J. Mol. Catal. B: Enzym. 57 (2009) 188-193
  • 64. Ovsejevi K., et al., Enzyme Microb. Technol. 17 (1995) 151-156
  • 65. Brena B., et al., J. Mol. Catal. 84 (1993) 381-390
  • 66. Ovsejevi K., et al., Biotechnol. Techn. 12 (1998) 143-148
  • 67. Batista F., et al., Reversible Covalent Immobilization of Enzymes via their Thiol Groups, Humana Press Inc., Totowa, New Jersey, 2006, pp. 185-204
  • 68. Chaijitrsakool T., et al., Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic 55 (2008) 137-141
  • 69. Fernandes K.F. et al., Process Biochem. 38 (2003) 1379
  • 70. Laska J., Włodarczyk J., Zaborska W., J. Mol. Catal. B: Enzym. 6 (1999) 549
  • 71. Silva R.N., et al., Process Biochem. 39 (2004) 957
  • 72. Fernandes K.F., et al., Process Biochem. 39 (2004) 957
  • 73. Hildebrand F., Stephan L., Tetrahedron: Asymmetry 17 (2006) 3219
  • 74. Thangarathinavelu M., et al., J. Appl. Polym. Sci. 51 (1994) 1347
  • 75. Andrade J.M., et al., Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic 55 (2008) 185-188
  • 76. Lee D., Lee S., Kim H., Enzyme Microb. Technol. 18 (1996) 35
  • 77. Ragnitz K., et al., J. Biotechnol. 92 (2001) 179
  • 78. Ragnitz K., et al., Enzyme Microb. Technol. 28 (2001) 713
  • 79. Arcuri M.B., et al., Amino Acids 27 (2004) 69
  • 80. Arcuri M.B., et al., J. Fluorine Chem. 121 (2003) 55
  • 81. Arcuri M.B., et al., J. Mol. Catal. B: Enzym. 21 (2003) 107
  • 82. Arcuri M.B., et al., Catal. Lett. 79 (2002) 17
  • 83. Miletić N., et al., J. Mol. Catal. B: Enzym. 56 (2009) 196-201
  • 84. Zamost B.I., et al., J. Ind. Microbiol. 8 (1991) 71-81
  • 85. Anderson E.M., et al., Biocatal. Biotransform. 16 (1998) 181-204
  • 86. Nielsen T.B., et al., Biotechnological Applications of Cold-adapted Organisms, Landes Bioscience, Austin, 1999, pp.49-61
  • 87. Naoshima Y., et al., Recent Research Developments in Organic & Bioorganic Chemistry, Research Signpost, Trivandrum, 2001, pp.1-16
  • 88. Secundo F., Carrea G., J. Mol. Catal. B: Enzym. 19 (2002) 93-102
  • 89. Vaida A., et al., Polym. Prep. 47 (2006) 247-248
  • 90. Chen B., et al., Polym. Mater. Sci. Eng. 93 (2005) 59-60
  • 91. Chen B., et al., Langmuir 23 (2007) 1381-1387
  • 92. Chen B., et al., Langmuir 23 (2007) 6467-6474
  • 93. Wang J., Yue Z., et al., J. Membr. Sci. 286 (2006) 333-341
  • 94. Dayal R., Godjevargova T., Enzyme Microb. Technol. 39 (2006) 1313-1318
  • 95. Gabrovska K., et al., Journal of Molecular Catalysis B: Enzymatic 55 (2008) 169-176
  • 96. Tanaka N., Araki A., Adv. Chromatogr. 30 (1989) 81
  • 97. Burczak K., et al., Biomaterials 15 (1994) 231
  • 98. Curreli N., et al., Appl. Polym. Sci. 66 (1997) 1433
  • 99. Peppas N.A., Merril E.W., J. Biomed. Mater. Res. 11 (1977) 423
  • 100. Kartal F., et al., J. Mol. Catal. B: Enzym. 57 (2009) 55-61
  • 101. Huang X.-J., et al., J. Mol. Catal. B: Enzym. 57 (2009) 250-256
  • 102. Ye P., Xu Z.K. et al., Macromolecules 39 (2006) 1041-1045
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-article-LOD7-0015-0010
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.