The study of interactions between diclofenac and bovine serum albumin (BSA)

• Autorzy: Jabłońska J. , Casares D. , Funfer J. , Habenschuss T. , Jimenez G. , Klemm A.-L. , Machado jr. A.M. , Miloshevska S. , Papista I. , Ulrich-Lynge S. L.

Warianty tytułu

PL

Badania oddziaływań pomiędzy diklofenakiem i surowiczą albuminą wołową (BSA)

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

W pracy zbadano oddziaływania pomiędzy diklofenakiem i surowiczą albuminą wołową przy użyciu metod spektroskopii absorpcyjnej UV-Vis oraz metod fluorescencyjnych. Wyniki wskazują na istnienie interakcji pomiędzy cząsteczkami zarówno w stanie wzbudzonym (wygaszanie dynamiczne) jak i podstawowym (powstanie niefluoryzującego kompleksu). Za pomocą modelowania molekularnego zdołano zoptymalizować kompleks pomiędzy diklofenakiem a N-acetylo-L-tryptofanamidem.

EN

Investigation of the interactions between diclofenac and BSA was performed using UV-Vis absorption and fluorescence methods. There was a quenching effect found between these two molecules in the fluorescence measurement methods; steady-state and time-resolved. The fluorescence decay time enables to determine the quenching mechanism and thus conclude that the complex is formed in ground-state but also collisional quenching - when the excited-state fluorophore of BSA is deactivated - occurs. Computer modeling was applied to observe and optimize the formation of the complex between N-acetyl-L-tryptophamide and diclofenac.

Słowa kluczowe

PL

diklofenak; surowicza albumina wołowa; spektroskopia absorpcyjna; metoda fluorescencyjna

EN

diclofenac; bovine serum albumin; absorption spectroscopy; fluorescence method

• Wydawca: Wydawnictwo Politechniki Łódzkiej
• Czasopismo: Zeszyty Naukowe. Chemia Spożywcza i Biotechnologia / Politechnika Łódzka
• Rocznik: 2008
• Tom: Z. 72
• Strony: 45--61
• Opis fizyczny: Bibliogr. 13 poz.

Twórcy

autor

Jabłońska J.

autor

Casares D.

autor

Funfer J.

autor

Habenschuss T.

autor

Jimenez G.

autor

Klemm A.-L.

autor

Machado jr. A.M.

autor

Miloshevska S.

autor

Papista I.

autor

Ulrich-Lynge S. L.

• Instytut Podstaw Chemii Żywności Politechniki Łódzkiej

Bibliografia

• [1] http://www.drugbank.ca/cgi-bin/show_drug.cgi?CARD=APRD00527; 4.08.2008.
• [2] http://www.arthritis.co.za/cox.html; 4.08.2008.
• [3] Chen, J., Song, G., He, Y., Yan, Q.: Spectroscopic analysis of the interaction between bilirubin and bovine serum albumin. Microchim. Acta 159, 79-85, (2007).
• [4] Wang, F., Huang, W., Dai, Z.: Spectroscopic investigation of the interaction between riboflavin and bovine serum albumin. J. Mol. Struct. 875, 509-514, (2008).
• [5] Silva, D., Cortez, C.M., Louro, S.R.W.: Chlorpromazine interactions to sera albumins. A study by the quenching of fluorescence. Spectrochim. Acta. Mol. Spectros 60, 1215-1223, (2004).
• [6] Fernandez de Cordova, M.L, Ortega B, Molina D.: Sensitive and selective determination of diclofenac sodium in pharmaceutical preparations by solid phase ultraviolet absorptiometry. Clin. Chim. Acta 369, 263-268. (1998).
• [7] Layne, E. Spectrophotometric and Turbidimetric Methods for Measuring Proteins. Meth. Enzym. 182: 50-69. (1990).
• [8] http://en.wikipedia.org/wiki/Bovine_serum_albumin; 4.08.2008.
• [9] Gill, S.C., von Hippel, P.H. Calculation of protein extinction coefficients from amino acid sequence data. Anal. Biochem. 182 (2): 319-26. (1989).
• [10] Sun C, Jinghe Y, Xia W, Xirong, et. al. Unfolding and Refolding of Bovine Serum Albumin Induced by Cetylpyridinium Bromide. Key Laboratory of Colloid and Interface Chemistry (Shandong University), Ministry of Education, School of Chemistry and Chemical Engineering. Shandong University. (2004).
• [11] Sobczuk, D., Craig R., Nogueroles M., Radisic S., Shen B., Simon S.: The study of the interactions between Naproxen and N-acetyl-Tyrosine Ethyl Ester. Zesz. Nauk. Politech. Lódź. Chem. Spoż. Biotechnol. Nr 70. (2006).
• [12] Lakowicz, J. R.: Principles of Fluorescence Spectroscopy (2nd ed.). Kluwer Academic/ Plenum Publishes, New York. (1999).
• [13] Houtzager, V. et al. Inhibitor-Induced Changes in the Intrinsic Fluorescence of Human Cyclooxygenase-2. Biochem., 35, 10974-10984, (1996).