Powiadomienia systemowe
- Sesja wygasła!
- Sesja wygasła!
Tytuł artykułu
Autorzy
Wybrane pełne teksty z tego czasopisma
Identyfikatory
Warianty tytułu
Investigations of prolin complexation ability with toxic metal ions
Języki publikacji
Abstrakty
W pracy przedstawiono wyniki badań nad zdolnością tworzenia kompleksów w roztworach wodnych przez L-prolinę z jonami metali toksycznych. W nadchloranowych roztworach wodnych badano metodą potencjometryczną równowagi kwasowo-zasadowe ustalające się podczas reakcji koordynacji pomiędzy L-proliną a jonami Al(III) lub Cd(II) lub Pb(II). Dla powstałych kompleksów L-proliny z jonami Al(III), Cd(II) i Pb(II) określono wartości stałych trwałości, skład kompleksów, atomy donorowe oraz siłą oddziaływania powstałych wiązań. Wyniki badań doświadczalnych porównano z dotychczas poznanymi kompleksami L-proliny, opisanymi przez innych autorów.
The reaction of the Al(III), Cd(II) or Pb(Il) with L-prolin were studied by potentiometric methods in a water solution of NaClO4 at µ =0, l 0 mol/ dm -3 at temp. T=25°C. The equlibrium data were analysed by the Superquad computer program. Program from which "the best fit" mathematic models was proposed for the formation of mononuclear species of L-prolin with Al(III) and Cd(II) i the ratio l :1 and to Pb(II) at tha ratio 1:1 and l :2 for aprotonated and hydrolysed complexes. Those model were the best of all system studied. The formation of complexes through the oxygen atom of the carboxylate group and nitrogen atom of the amine group was proposed. Their stability constans were evaluated by emploing the Bjerrum's method via the computer program Superquad.
Rocznik
Tom
Strony
75--87
Opis fizyczny
Bibliogr. 27 poz.
Twórcy
autor
- Instytut Podstaw Chemii Żywności, Politechnika Łódzka
autor
- Instytut Podstaw Chemii Żywności, Politechnika Łódzka
Bibliografia
- [1] Jakubke H.S., Jeschkeit H.: Aminokwasy, peptydy, białka, PWN, Warszawa (1989).
- [2] Biochemia Harpera, PZWL, Warszawa (1994).
- [3] Matthews H.R., Freediand RA., Misfed R.L.: Biochemia i biologia molekularna w zarysie, Prószyński i S-ka, Warszawa (2000).
- [4] Greenstein J.P., Winitz M.: Chemistry of the Amino Acids, John Wiley&Sons,Inc., New York (1961).
- [5] Fischer E.: Ber., 34, 454, 1901.
- [6] Willstatter R.: Ber., 33, 1160, 1900.
- [7] Fitouani S.L. i in.: Tetrahedron, 36, 2961, 1980.
- [8] Styer L.: Biochemia, PWN, Warszawa (1997).
- [9] The Merck Index, Merck & CO. INC., wyd. 12, Nowy Jork (1996).
- [10] Block RJ., Bolling D.: The Acid Composition of Proteins and Foods, Charles C. Thomas, Springfield (1951).
- [11] Freeman H.C.: Adv. Protein Chem., 22, 258 (1967).
- [12] Margerum D.W., Dukes G.R: Metal ions in biological systems, 1, 157 (1974).
- [13] Beck W. i in.: Z. Naturfosch., 31b, 832 (1976).
- [14] Dugas H.: Bioorganic chemistry, Springer-Verlag-NY Inc., Berlin (1989).
- [15] Seebach D., Boes M., Naef R, Schweizer W.B.: J.Am. Chem.Soc.,35 (1983) 5390.
- [16] Seebach D., Naef R: Helv.Chim.Acta, 64 (1981) 2704.
- [17] Albert A.: Biochem.J, 47 (1950) 531.
- [18] Childs C.W., Perrin D.D.: J.Chem.Soc.(A) (1969) 1039.
- [19] Perkins D.J.: Biochem.J., 51 (1952) 487.
- [20] Petit RM, Paris M.: Bull.Soc.Chim.France, (1968) 2791.
- [21] Sergiejew G., Korszunow I.: Radiochimija., 15 (1973) 621.
- [22] Girdhar K.K., Vaid K.K., Relan P.S.: J.Indian Chem.Soc., 47 (1970) 715
- [23] Carisano A.: J.Chromatogr, 318 (1985) 132.
- [24] Friebe S, i in.: J.Chromatogr. A, 661 (1994) 7.
- [25] Gans P., Sabatini A., Vacca P.: J. Chem.Soc., Dalton Trans., (1985) 1196.
- [26] Ulmgren P., Wahleberg O.: Acta Chem.Scand., 28 (1974) 631.
- [27] Gran: Analyst, 77 (1952) 661.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-article-LOD7-0004-0024