Specyficzna rola mimetyku wiązania cis-amidowego w metalopeptydach

Łodyga-Chruścińska, E.

Artykuł - szczegóły

Tytuł artykułu

Specyficzna rola mimetyku wiązania cis-amidowego w metalopeptydach

Autorzy

Łodyga-Chruścińska E.

Identyfikatory

Warianty tytułu

Impact of tetrazole cis-amide bond surrogate on metallopeptides

Języki publikacji

Abstrakty

W niniejszej rozprawie habilitacyjnej zostały zawarte wyniki badań w zakresie chemii bionieorganicznej dotyczące metalopeptydów. Przedstawiono prace, w których 1,5-dipodstawiony pierścień tetrazolowy jako mimetyk wiązania cis-amidowego jest unikalnym elementem modyfikującym właściwości koordynacyjne bio-peptydów a tetrazolowe analogi oligopeptydów stanowią nową klasę peptydowych chelatorów jonów miedzi(II). Obiektami badań były tetrazolowe analogi enkefaliny leucynowej i amidu β-kazomorfiny. Na podstawie badań elektrochemicznych i spektroskopowych stwierdzono, że 1,5-dipodstawiony pierścień tetrazolowy spełnia w ligandzie peptydowym dwie podstawowe funkcje: 1) donora azotowego względem jonów metalu i 2) działa jako tzw. miejsce przerwania (ang. break point) w koordynacji kolejnego peptydowego atomu azotu do jonów Cu(II). Spełniając funkcje donora jest elementem wiążącym jony Cu(II) w zakresie pH obojętnego jak i zasadowego. Atom azotu z pierścienia tetrazolowego "zamyka" wówczas koordynację 3N lub 4N. Powstanie kompleksów z udziałem trzech lub czterech donorowych atomów azotu jest wynikiem jednoczesnego utworzenia odpowiednio dwóch lub trzech pięcioczłonowych pierścieni chelatowych. Działając jako break-point, tetrazol nie bierze udziału w wiązaniu jonów Cu(II) w metalopeptydzie Jednakże jego obecność jako mimetyku wiązania cis-amidowego nie ogranicza deprotonacji i koordynacji z jonem metalu sąsiedniego amidowego atomu azotu, położonego przed lub po nim w łańcuchu peptydowym. Położenie pierścienia tetrazolowego w łańcuchu peptydowym odgrywa krytyczną rolę w stabilizacji cząsteczki metalopeptydu. Wprowadzenie tego mimetyku wiązania cis-amidowego pomiędzy sąsiednie grupy amidowe jest najkorzystniejsze z punktu widzenia zarówno trwałości kompleksów jak i efektywności wiązania jonów Cu(II) w porównaniu do niemodyfikowanych endogennych i egzogennych peptydów opioidowych. Z kolei, obecność tetrazolu w bliskim sąsiedztwie grup karbonylowych w ligandzie peptydowym obniża efektywność wiązania jonów miedzi(II). Natomiast 1,5-dipodstawiony tetrazol wprowadzany do C-końcowej reszty w peptydzie nie uczestniczy w koordynacji jonów metalu i nie ma praktycznie wpływu na trwałość i rodzaj form kompleksowych w porównaniu do niemodyftkowanego liganda. Oceniając wpływ metalopeptydów na układy biologiczne wykazano, że miedziowe kompleksy tetrazolowych analogów β-kazomorfiny mogą zmienić stan czynnościowy mastocytów, komórek powszechnie stosowanych w badaniach immunofarmakologicznych.

Potentiometric and spectroscopic data including CD and EPR results have shown that 1,5-disubstituted tetrazole ring as a mimetic of the cis-amide bond is an unique element modifying chelating abilities of peptides towards copper(II) ions. The tetrazole enkephalin and β-casomorphin-7-amide analogues were the objects of the investigation. It has been found that tetrazole ring can be directly involved into the Cu(II) binding and then very stable complex species with 3N or 4N co-ordination mode are formed around physiological pH region. The complex formation is the result of the simultaneous formation of five-membered chelate rings by consecutive nitrogen donors. The unusual feature found for the Cu(II)-tetrazole enkephalin analogue system has been the cooperative transition from 2N to 4N complex. 1,5-Disubstituted tetrazole ring can act as a beak-point in the copper(II) binding, as well. In this case, it enables the adjacent nitrogen amides to coordinate Cu(II) ions. The position of the tetrazole ring system in the peptide backbone plays a critical role in the metallopeptide molecule stabilization. The insertion of the tetrazole between amide groups leads to the complex stability enhancing and to a very effective peptide chelating agent. On the other hand, if the tetrazole moiety is located closely to the neighboring carbonyl groups then the affinity of the tetrazole peptide analogues to Cu(II) is decreased. The ability of casomorphin tetrazole analogues to activate rat mast cells to histamine release in vitro in the presence of copper(II) has been studied. The experiments were done on rat peritoneal mast cells, i.e. the cells that are commonly used in immunopharmacological studies.

Słowa kluczowe

metalopeptydy wiązania cis-amidowe 1,5 dipodstawiony pierścień tetrazolowy chemia bionieorganiczna

metallopeptides cis-amide bond 1,5-disubstituted tetrazole ring bioinorganic chemistry

Wydawca

Wydawnictwo Politechniki Łódzkiej

Czasopismo

Zeszyty Naukowe. Rozprawy Naukowe / Politechnika Łódzka

Rocznik

2002

Tom

Z. 306

Strony

3--65

Opis fizyczny

Bibliogr. 75 poz.

Twórcy

autor

Łodyga-Chruścińska E.

Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności Politechnika łódzka

Bibliografia

1. E.C. Long, P.D. Eason, Q. Liang, „Synthetic metallopeptides as probes of protein-DNA interactions”, Met. Ions Biol. Syst., (1996) 33: 427-452.
2. L. Baltzer, Curr. Opin. Struct. Biol. (1998) 8 466-470.
3. Y. Shi, S. Sharma, Bioorg. Med. Chem. Lett., (1999) May:10 1469-1474.
4. G. Xing, V.J. DeRose, Curr. Opin. Chem. Biol., (2001), 5 196-200.
5. L. Baltzer, J. Nilsson, Curr. Opin. Biotech, (2001) 12 355-360.
6. K. Tanaka, K. Shigemori, M. Shionoya, Chem. Comm. (1999) 2475-2476.
7. F.L. Strand, Neuropeptides. Regulators of Physiological Processes., A Bradford book. The MIT Press Cambridge, Massachusetts, London, England, 1999, str. 341-364.
8. E. Schlimme, H.Meisel, H. Frister, Bioactive Sequences in Milk Proteins. w C.A. Barth, E. Schlimme (Eds.), Milk Proteins. Nutritional, Clinical, Functional and Technological Aspects., Steinkopff Verlag Darmstadt, 1989, str. 143-149.
9. V. Clement-Jones, G.M. Besser, „Opioid peptides in humans and their clinical significance” w: The Peptides: Analysis, Synthesis, Biology, (ed.) J. Meienhofer, S. Udenfriend, Academic Press, New York, (1984) tom 6 str. 323-389.
10. R.J. Miller, V.M. Pickel, J. Histochem. Cytochem., (1980) 28 903-917.
11. D.L. Copolov R.D. Helme, Drugs, (1983) 26 503-519.
12. M.J. Milian, Pain, (1986) 27 303-347.
13. M.C. Linder, Ch.A. Goode, „Copper within Vertebrate Cells''1', w Biochemistry of Copper, Plenum Press, New York (C), 1991, roz.6, str.220-231.
14. D.J. Waggoner, T.B. Bartnikas, Neurobiol. Disease, (1999) 6 221-230.
15. E. Chruścińska, M.Dyba, G. Micera, W. Ambroziak, J. Olczak, J. Zabrocki, H. Kozłowski,./ Inorg. Chem., (1997) 66 19-22.
16. E. Łodyga-Chruścińska, G. Micera, E. Szajdzińska-Piętek, D. Sanna, J. Agr. Food Chem., (1998) 46 115-118.
17. E. Chruścińska, J. Olczak, J. Zabrocki, M. Dyba, G. Micera, D. Sanna, H. Kozłowski, J. Inorg. Biochem., (1998) 69 91.
18. E. Chruścińska, G. Micera, D. Sanna, W. Ambroziak, „Specific Interaction of P-casomorphin (Human) with Cu(II) Ion”, ed. A.W. Coleman, Molecular Recognition and Inclusion, Kluwer Academic Publisher, 1998 str. 283-290.
19. E. Łodyga-Chruścińska, G. Micera, D. Sanna, J. Olczak, J. Zabrocki, H. Kozłowski, L. Chruściński, J. Inorg. Biochem., (1999) 76 1-11.
20. E. Chruścińska, E. Garribba, G. Micera, D. Sanna, J. Chem. Res. (S), (1999) 240-241.
21. E. Łodyga-Chruścińska, E. Brzezińska-Błaszczyk, G. Micera, D. Sanna, H. Kozłowski, J. Olczak, J. Zabrocki, A. K. Olejnik, J. Inorg. Biochem., (2000) 78 283-291.
22. E. Chruścińska, G. Micera, D. Sanna, J. Olczak, J. Zabrocki, Polyhedron, (2001)20 1915-1923.
23. J. Zabrocki, G.D. Smith, J.B. Dunbar, Jr., H. Iijima, G.M. Marshall, J. Am. Chem. Soc., (1988) 110 5875.
24. G.D. Smith, J. Zabrocki, T.A. Flak, G.M. Marshall, Int. J. Peptide Protein Res., (1991) 37 191-197.
25. J. Zabrocki, J.B. Dunbar, Jr., K.W. Marshall, M.V. Toth, G.M. Marshall, J. Org. Chem., (1992) 57 202-209.
26. D.D. Beusen, J. Zabrocki, U. Słomczyńska, R.D. Head, J.L-F. Kao, G.M. Marshall, Biopolymers, (1995)36 181.
27. J. Hughes, T.W. Smith, H.W. Kosterlitz, L.A. Fothergill, B.A. Morgan, H.R. Morris, Nature, (1975) 258 577-579.
28. V. Brantl, H. Teschemacher, J. Blâsig, A. Henschen, F. Lottspeich, Life Sci. (1981)28 1903-1909.
29. J. Olczak, K. Kaczmarek, I. Maszczyńska, M. Lisowski, D. Stropova, V.J. Hruby, H.I. Yamamura, A.W. Lipkowski, J. Zabrocki, Lett. Peptide Sci., (1998) 5 437.
30. M. Kurek, B. Przybilla, K. Herman, J. Ring, Int. Arch. Allergy Immunol. (1992) 97 115-120.
31. M. Kurek, F. Ruëff, M. Czerwionka-Szaflarska, G. Doroszewska, B. Przybilla, Rev.fr. Allergol. (1996) 36 191.
32. I. Sovago, Coordination Equilibria in Biologically Active Systems, w K. Burger (Ed.), Biocoordination Chemistry, Ellis Horwood, Ltd, Chichester, 1990, str. 135-184.
33. L.D. Pettit, J.E. Gregor, H. Kozłowski, Complex Formation between Metal Ions and Peptides, w Perspectives on Bioinorganic Chemistry, tom. 1, R.W. Hay, J.R. Dilworth, K.B. Nolan (Ed.), JAI Press. London, 1991, str. 1-41.
34. H. Sigel, R.B. Martin, Chem. Rev., (1982) 82 385.
35. B. Strandberg, I. Lindquist, R. Rosenstein, Z. Kristallogr., (1961) 116 266.
36. H.C. Freeman, G. Robinson, J.C. Schoone, Acta Crystallogr., (1964) 17 719.
37. H.C. Freeman, G. Robinson, J.C. Schoone, J.G. Sime, Acta Crystallogr., (1965) 18 381.
38. H.C. Freeman, M.R. Taylor, Acta Crystallogr., (1965) 18 939.
39. J.F. Blount, H.C. Freeman, R.V. Holland, G.H.W. Milbum, J. Biol. Chem., (1970) 245 5177.
40. L.D. Pettit, I. Steel, G. Formicka-Kozłowska, T. Tatarowski, M. Bataille, J. Chem. Soc., Dalton Trans., (1985) 535.
41. C. Livera, L.D. Pettit, M. Bataille, J. Krembel, W. Bal, H. Kozłowski, J. Chem. Soc., Dalton Trans., (1988) 1357.
42. L.D. Pettit, C. Livera, I. Steel, M. Bataille, C. Cardon, G. Formicka-Kozłowska, Polyhedron, (1987) 6 45.
43. M.Bezer, L.D. Pettit, I. Steel, M. Bataille, S. Djemil, H. Kozłowski, J. Inorg. Biochem., (1984) 20 13.
44. L.D. Pettit, S. Pybum, W. Bal, H. Kozłowski and M. Bataille, J. Chem. Soc. Dalton Trans., (1990) 3565.
45. J.J. Czarnecki, D.M. Margerum, Inorg. Chem., (1977) 16 2003.
46. E. Łodyga-Chruścińska, G. Micera, D. Sanna, H. Kozłowski, K. Kaczmarek, J. Olejnik, M.T. Leplawy J. Inorg. Biochem., (1998) 72 187.
47. S. J. Bhathema, L. Recant, N.R. Voyles, K.I. Timmers, S. Reiser, J.C. Smith, Jr. A.S. Powell, Am. J. Clin. Nutr., (1986) 43 42
48. F.L. Strand, Neuropeptides. Regulators of Physiological Processes., A Bradford book. The MIT Press Cambridge, Massachusetts, London, England, 1999, str.66-68.
49. P. Sharrock, R. Day, S. Lemaire, S. St-Pierre, H. Mazurguil, J.E. Gairin, R. Haran, Inorg. Chim. Acta, (1982) 66 L91.
50. G. Formicka-Kozłowska, L.D. Pettit, I. Steel, C.E. Livera, G. Kupryszewski, K. Rolka, J. Inorg. Biochem., (1985) 24 299.
51. T. Kowalik-Jankowska, Ch.O. Onido, H. Kozłowski, L.D. Pettit, L. Łankiewicz, M. Jasionowski, J. Inorg. Biochem., (1995) 60 21.
52. D.B. Chapman, E.L. Way, Annu. Rev. Pharmacol. Toxicol., (1980) 20 553.
53. N. Niccolai, Vgarsky, W.A. Gibbons, J. Am. Chem. Soc., (1980) 102 1517.
54. L.D. Pettit, G. Formicka-Kozłowska, Neurol. Sci. Lett., (1984) 50 53.
55. L.D. Pettit, R.A. Robbins, Metal-Peptide Complex Formation, tom 1, Bioinorganic Chemistry, Marcel Dekker, 1995, str. 636-647.
56. R.J.W. Hefford, L.D. Pettit, J. Chem. Soc., Dalton Trans., (1981) 1331.
57. M. Bataille, G. Formicka-Kozłowska, H. Kozłowski, L.D. Pettit, I. Steel J. Chem. Soc., Chem. Commun., (1984) 231.
58. L.D. Pettit, 1. Steel, T. Kowalik, H. Kozłowski, M. Bataille, J. Chem. Soc., Dalton Trans., (1985) 1201.
59. E. Łodyga-Chruścińska, L. Chruściński, J. Olczak, J. Zabrocki XVth Polish Peptide Symposium, 1-4 wrzesień 2001, Kraków-Przegorzały, Book of Abstracts, L15, str. 27.
60. W. Bal, M. Jeżowska-Bojczuk, К. Kasprzak, Chem. Res. Toxicol., (1997) 10 906.
61. C. Zioudrou, R.A. Streaty, W.A. Klee, J. Biol. Chem., (1979) 254 2446.
62. E. Hazum, J.J. Sabatka, K.J. Chang, D.A. Brent, J.W.A. Findlay, P. Cuatrecasas, Science (1981) 213 1010.
63. M. Yoshikava, T. Yoshimura, H. Chiba, Agric. Biol. Chem., (1984) 48 3185.
64. V. Brantl, H. Teschemacher, A. Henschen, F. Lottspeich, Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem., (1979) 360 1211.
65. A. Henschen, F. Lottspeich, V. Brantl, H. Teschemacher, Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem. (1979) 360 1217.
66. R.B. Elliott, D.P. Harris, J.P. Hill, N.J. Bibby, H.E. Wasmuth, Diabetologia, (1999) 42 292.
67. S. Loukas, D. Varoucha, C. Zioudrou, R.A. Streaty, W.A. Klee, Biochemistry, (1983) 22 4567.
68. V. Brantl, Eur. J. Pharm., (1985) 106 213.
69. G.E. Handelmann, J. Physiol. Paris, (1985) 80 268.
70. T. Taira, L.A. Hilakivi, J. Aalto, I. Hilakivi, Peptides, (1990) 11 1.
71. H. Kozłowski, M. Bezer, L.D. Pettit, M. Bataille, B. Hecquet, J. Inorg. Biochem., (1983) 18 231.
72. G. Formicka-Kozlowska, I. Steel, B. Hartrodt, K. Neubert, P. Rekowski, G. Kupryszewski, J. Inorg. Biochem., (1984)22 155.
73. W. Bal, G.N. Chmurny, B.D. Hilton, P.J. Sadler, A. Tucker, J Am. Chem. Soc., (1996) 118 4727.
74. J. Olczak, I. Maszczyńska, A.W. Lipkowski, J. Zabrocki, „Tetrazole Analogues of P-casomorphin”, XIII Polskie Sympozjum Peptydowe, Gdańsk (1995).
75. I. Sóvágó, D. Sanna, A. Dessi, K. Várnagy, G. Micera, J. Inorg. Biochem., (1996) 63 99.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.baztech-article-LOD6-0020-0012