Lipazy grzybowe Mucor Circinelloides i Mucor Racemosus:otrzymywanie i katalityczne właściwości

• Autorzy: Antczak T.

Warianty tytułu

EN

Catalytic properties of fungal lipases from Mucor Circinelloides and Mucor Racemosus

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Większość znanych lipaz to drobnoustrojowe enzymy pozakomórkowe. Wewnątrzkomórkowe lipazy grzybowe należą do grupy szczególnie interesujących enzymów, poznanych w niewielkim stopniu. Brak danych o tych enzymach związany jest zarówno z rzadkim występowaniem w środowisku mikroorganizmów wytwarzających z wysoką wydajnością wewnątrzkomórkowe lipazy, jak i z trudnościami związanymi z wydzielaniem tych enzymów z komórek. W pracy przedstawiono metodę otrzymywania unikatowych, dotychczas nie opisanych w literaturze, preparatów wewnątrzkomórkowych lipaz Mucor circinelloides i Mucor racenwsus, charakterystykę ich właściwości katalitycznych oraz możliwości aplikacyjne. Skład podłoży hodowlanych służących do otrzymywania lipaz optymalizowano metodą gradientową oraz stosowano w skali mikrotechnicznej w fermentorze o objętości roboczej 10 dm3. Opracowano metody otrzymywania rozpuszczalnych preparatów lipaz o różnym stopniu homogenności oraz immobilizowanych (in situ i na różnych nośnikach), przydatnych w reakcjach syntezy estrów i hydrolizy tłuszczów. Stwierdzono, że lipazy te zarówno w środowisku wodnym jak i rozpuszczalników organicznych wykazują specyficzność substratową sn-1,3 względem triacylogliceroli. Są aktywne w środowisku węglowodorów i eterów alifatycznych o współczynniku polamości log P mieszczącym się w zakresie 2,0-8,8. Najwyższą aktywnością charakteryzują się enzymy związane z mycelium (immobilizowane in situ). Badania nad specyficznością lipaz w reakcji syntezy estrów wykazały, że enzymy te katalizują tworzenie estrów kwasów monokarboksylowych C3-C18 i I rzędowych alkoholi alifatycznych C2-C18 z wydajnością 90-98%. Syntezują także estry alkoholi II i in rzędowych z wydajnością 20-30%, estry alkoholi aromatycznych, lakton kwasu 16-hydroksyheksadekanowego (heksadekanolid) z wydajnością 5% oraz poliestry kwasu kwasu 16-hydroksyheksadekanowego z wydajnością 42%. Katalizują również syntezę estrów sacharydów (mono-, di- i tri-) z wydajnością 50-90%. Ustalono, że produktywność procesu syntezy estrów zależy do szeregu czynników środowiska reakcji takich jak: rodzaj rozpuszczalnika organicznego (tzn. jego właściwości, szczególnie wartość logP rozpuszczalnika), stężenie rozpuszczalnika, stężenia molowego substratów, usytuowanie enzymu w środowisku reakcji, temperaturę, czas, pH warstwy wody niezbędnej oraz obecność w środowisku reakcji substancji regulujących aktywność lipaz (aktywatory i inhibitory lipaz w środowisku niewodnym). Wykryto, czego dotychczas nie opisano w literaturze, że pewne substancje chemiczne mogą wywierać dwojakie (ambiwalentne) działanie na katalityczne właściwości lipaz Mucor w środowisku rozpuszczalników organicznych tzn. w zależności od stężenia są one aktywatorami lub inhibitorami tych enzymów. W przypadku syntezy estrów alkoholi alifatycznych są to: dietanoloamina (DEtA), trietanoloamina (TEtA) i piperazyna. W syntezie heksadekanolidu -pirydyna, natomiast w syntezie estrów sacharydów są nimi: bromek cetylo-pirydyniowy i astaksantyna. Stwierdzono, że podobne dwojakie właściwości posiadają również substancje regulatorowe wydzielone z komórek Mucor, które in vitro aktywują lub inhibują, w zależności od ich stężenia, aktywność lipaz w środowisku niewodnym. Brak do tej pory jakichkolwiek wzmianek w literaturze o obecności takich rodzimych substancji w organizmach wytwarzających lipazy. Opracowano dwie bardzo efektywne metody oczyszczania lipaz do stanu, homogennego oraz zbadano katalityczne właściwości homogennych lipaz. Stwierdzono, że w środowisku wodnym z największą szybkością hydrolizują triacyloglicerole w postaci emulsji stabilizowanych alkoholem poliwinylowym. Homogenne lipazy stosowane w układzie dwufazowym rozpuszczalnik organiczny- woda syntezują estry wyższych kwasów tłuszczowych i pierwszorzędowych alkoholi alifatycznych oraz estry sacharydów a nie syntezują acylogliceroli oraz heksadekanolidu. Wyznaczono stałe katalityczne dla lipaz homogennych oraz immobilizowanych in situ i na nośnikach stałych (o charakterze hydrofilowym i hydrofobowym) w reakcjach hydrolizy różnych estrów. Homogenne lipazy, przy stałym stężeniu wody w środowisku, wykazują najwyższe powinowactwo do acylogliceroli wyższych kwasów tłuszczowych oraz skuteczność katalityczną (catalytical efficiency) kcat/KM rzędu 104 w hydrolizie badanych triacylogliceroli. Skuteczność katalityczna lipaz Mucor związanych z mycelium jest rzędu 107, co pozwala je zakwalifikować do enzymów „wysoko skutecznych". Stwierdzono, że powinowactwo lipaz Mucor związanych z mycelium w stosunku do wody (drugiego substratu w reakcji hydrolizy) jest większe aż około 104 razy niż do trioleinianu glicerolu. Fenomenologiczną właściwością homogennych białek lipaz Mucor, dotychczas również nie opisaną w literaturze, jest ich rozpuszczalność i aktywność w środowisku apolamym. Umożliwiła ona wykonanie badań zmiany struktury enzymu w środowisku niewodnym metodą spektrofotometrii różnicowej UV. Wykazały one, że w rozpuszczalnikach organicznych, podobnie jak w wodzie, lipazy mogą ulegać aktywacji. Jej mechanizm może być podobny do aktywacji tych enzymów zachodzącej na granicy faz (aktywacja między fazowa). Sformułowano hipotezę, że podczas regulacji aktywności lipaz w środowisku niewodnym za pomocą substancji dwojakiego działania następują zmiany przestrzennego położenia domeny polipeptydowej „wieczka" lipazy. Zmiany te są wynikiem perturbacji przez te substancje reszty indolowej tryptofanu znajdującej się na zewnątrz tej domeny. Jak wiadomo, przestrzenne położenie „wieczka", zasłaniającego lub odsłaniającego centrum katalityczne, decyduje o aktywności większości lipaz. Badania zmian konformacyjnych enzymów rozpuszczonych w rozpuszczalniku apolarnym są nowością na skalę światową. Wyprowadzono matematyczny model opisujący reakcję enzymatycznej syntezy estrów w środowisku dwufazowym rozpuszczalnik organiczny-woda. Model ten w chwili obecnej najlepiej opisuje powyższe zagadnienie spośród prac zamieszczonych w dostępnej literaturze. Uwzględnia on wzajemne oddziaływanie zarówno składników fizykochemicznych, zależnych od rodzaju rozpuszczalnika, substratów i produktów oraz temperatury jak i składników katalitycznych, wyrażających wzajemne relacje aktywności lipazy ze składnikami fizykochemicznymi modelu (opisane funkcją Ko=F(A)) oraz ilościowych, których wielkość w pewnych granicach można regulować podczas reakcji (stężenie substratów, współczynnik stosunku objętościowego faz (A) i stężenie wody). Zweryfikowano doświadczalnie przydatność tego modelu do przewidywania wydajności reakcji syntezy w stanie poststacjonarnym. Analizowano modelowe syntezy stearynianów: propylu, butylu i oleilu, oleinianów: propylu, butylu i oleilu jak również estrów sacharydów: kaprylanu sacharozy i oleinianu sacharozy. Wysoka zgodność danych doświadczalnych z wartościami wyliczonymi pozwoliła na przeprowadzenie badań symulacyjnych wpływu poszczególnych składników modelu na przewidywaną wydajność reakcji syntezy estrów. Lipazy Mucor w postaci związanej z mycelium zastosowano do hydrolizy różnych surowców tłuszczowych, takich jak: spożywcze i odpadowe tłuszcze roślinne i zwierzęce, uzyskując wolne kwasy tłuszczowe i glicerol z wydajnością do 95%. Enzymy te skutecznie wykorzystano do częściowej hydrolizy odpadowych osadów tłuszczowych (gromadzonych na różnych etapach procesu technologicznego oczyszczalni ścieków), co umożliwia ich przeprowadzenie w emulsję, która może być zawrócona do ponownej utylizacji. Przeprowadzono optymalizację syntezy estrów wyższych kwasów tłuszczowych metodą gradientową. W jej efekcie sumaryczne wyjściowe stężenie kwasu i alkoholu w mieszaninie reakcyjnej zwiększono o ok. 70%, a wydajność estru, dla tej samej masy lipazy, - o 64%. Dla stężeń substratów 2,3 mol/dm3 (70-80%), w skali 0,1 mola, uzyskano stopień konwersji kwasów 85-98%. Opracowano metodę syntezy estrów w skali preparatywnej 0,1-1 mola. Stosując związaną z mycelium lipazę M. circinelloides i substraty o stężeniach wyjściowych 50-80%, uzyskano wydajności od 90 do 95%, co rokuje praktyczne wykorzystanie tej metody do syntezy estrów wyższych kwasów tłuszczowych i I rzędowych alkoholi alifatycznych.

EN

The majority of known lipases are microbial extracellular enzymes. Intracellular fungal lipases belong to a group of particularly interesting and poorly recognized enzymes. The lack of information on these enzymes results both from limited number of their effective natural producers and difficulties with extraction of these enzymes from cells. The thesis presents the method of obtaining of unique, not reported to date, preparations of intracellular lipases from Mucor circinelloides and Mucor racemosus, characteristics of their catalytic properties, and applications. Composition of the growth media utilized for synthesis of the lipases was optimized using the gradient method. The media were applied in the microtechnical scale in 101 fermentors. Methods of production of soluble preparations of lipases having various degree of homogeneity as well as the immobilized ones (in situ and on various carriers), useful for reactions of esters synthesis and fats hydrolysis, were elaborated. It was found out that these lipases display the substrate sn-1,3 specificity towards triacylglycerols, both in aqueous milieu and in organic solvents. They are active in the milieu of hydrocarbons and aliphatic ethers, which polarity coefficient (log P) ranges from 2.0 to 8.8. Most active were mycelium-bound enzymes (immobilized in situ). Studies on the lipases specificity in esters synthesis revealed that the enzymes catalyze synthesis of esters of monocarboxylic C3-C18 acids and primary aliphatic C2-C18 alcohols with 90-98% yield. They also synthesize esters of secondary and tertiary alcohols with 20-30% yield, aromatic alcohols esters, 16-hydroxydecanoic acid lactone (16-hydroxydecanolide) with 5% yield, and polyesters of the latter acid with 42% yield. The enzymes also catalyze synthesis of esters of saccharides (mono-, di- and tri-) with 50-90% yield and sorbitol esters. The yield of esters synthesis appeared to be dependent on conditions such as the type of organic solvent (namely its properties, particularly the value of log P), its concentration, molar concentration of the substrates, enzyme localization in the reaction milieu, temperature, time, pH of the essential water layer, and the presence of substances influencing the lipases activity (activators and inhibitors of lipases in nonaqueous milieu). It was revealed for the first time (a phenomenon not reported before) that some chemical compounds may ambivalently affect catalytic properties of Mucor lipases in organic solvents, namely they activate or inhibit these enzymes, dependency on concentration. Diethanolamine (DEtA), triethanolamine (TEtA) and piperazine play such a role in synthesis of aliphatic alcohols, pyridine in synthesis of hexandecanolide, cethylpyridine bromide and astaxanthin in synthesis of saccharide esters. The similar properties display some ambivalent substances, isolated from Mucor cells, which in vitro, dependently on their concentration,either activate or inhibit the lipases in nonaqueous milieu. Such native substances from lipase-producing microorganisms have not been reported to date. Two very effective methods of the lipases purification to homogeneity were established in this work, and catalytic properties of the homogeneous lipases were determined. It was found out that in water they are most active against triacylglycerols in the form of emulsions stabilized with polyvinyl alcohol. The homogeneous lipases, dissolved in water phase of the biphasic system, synthesize esters of higher fatty acids and primary aliphatic alcohols, and esters of saccharides, whereas they synthesize neither acylglycerols nor hexadecanolide. Catalytic constants for both the homogeneous lipases and the lipases immobilized in situ and on solid carriers (having hydrophilic or hydrophobic character) in hydrolysis of various esters, were estimated. When the water concentration is kept constant, the homogeneous lipases exhibit the highest affinity towards acylglycerols of higher fatty acids, and the catalytic efficiency (kcat/Km) is equal to about 104, in the hydrolysis of these acylglycerols. The catalytic efficiency of the mycelium-bound Mucor lipases amounts to about 107, that enables their classification as highly effective enzymes. The mycelium-bound Mucor lipases affinity towards water, which is the second substrate in hydrolysis, is approximately 104 higher than towards the glycerol trioleate. The unique feature of the homogeneous Mucor lipases, also not reported to date, is their solubility and activity in apolar environment. This property enabled studies on changes in the enzyme structure in nonaqueous milieu, using UV differential spectrophotometry. The investigations indicate that in organic solvents, the lipases are activated like in water. The activation mechanism may be similar to these enzymes activation occurring at the interface of both phases (interfacjal activation). Based on the observations, the hypothesis was postulated. According to the hypothesis, when the lipases are activated with ambivalent substances in nonaqueous milieu, the spatial rearrangement of the lipase "lid" domain occurs. These changes result from the perturbation of the indole group from the tryptophan residue localized in the exterior of this domain, by these substances. As it is well known, the spatial localization of the lipase "lid", which either closes or opens the catalytic center, determines the activity of the majority of lipases. The studies on conformational changes of enzymes soluble in organic solvents have never been carried out before. The mathematic model describing enzymatic synthesis of esters in biphasic system, composed of organic solvent and water, was invented. The model precisely describes the process, and is superior to other reported ones. It takes into consideration mutual relationships of physicochemical components, dependent on the solvent type, substrates, products, and temperature, catalytic components, expressing mutual relations of the lipase activity with the physicochemical model components (described by the function Ko=F(A)), and the quantitative ones, which values can be regulated in a certain range during the reaction (substrates concentrations, the coefficient of phase volume ratio (A) and water concentration). The usefulness of this model for anticipation of the synthesis yield in post-stationary state, was verified experimentally. The analyzed models of synthesis were as follows: stearates and oleates of propyl, butyl and oleyl, and saccharide esters, such as saccharose caprylate and oleate. High compatibility of experimental data and calculated results, enabled simulation studies on the effect of individual model components on the anticipated yield of esters synthesis. The mycelium-bound Mucor lipases were applied for hydrolysis of various fats, such as food and waste, plant and animal fats, giving fatty acids and glycerol with the yield close to 95%. The enzymes were successfully applied for partial hydrolysis of lipids, deposited in various stages of waste water purification, that enables forming of the lipids emulsion, which can be utilized again. The synthesis of esters of higher fatty acids was optimized using the gradient method. As a result, the total initial concentration of acid and alcohol in the reaction mixture was increased by about 70%, and the yield of ester synthesis for the same enzyme - by about 64%. For the substrates concentration equal to 2.3 mol per liter (70-80%), in the 0.1 mole scale, the degree of acids conversion amounted to 85-98%. The method of esters synthesis in the preparative scale of 0.1-1 mole, was elaborated. Using the mycelium-bound M. circinelloides lipase and the initial substrates concentrations of 50-80%, the yields of 90-95% were achieved, that points to the possibility of practical application of this method for synthesis of esters of higher fatty acids and primary aliphatic alcohols.

Słowa kluczowe

PL

lipazy; lipazy grzybowe; mucor circinelloides; mucor racemosus; wewnątrzkomórkowe preparaty

EN

lipases; fungal lipases; mucor circinelloides; mucor racemosus; intracellular preparations

• Wydawca: Wydawnictwo Politechniki Łódzkiej
• Czasopismo: Zeszyty Naukowe. Rozprawy Naukowe / Politechnika Łódzka
• Rocznik: 2001
• Tom: Z. 298
• Strony: 5--169
• Opis fizyczny: Bibliogr. 334 poz.

Twórcy

autor

Antczak T.

• Zespół Analityki Biotechnologicznej, Instytut Biochemii Technicznej, Wydział Biotechnologii i Nauk o Żywności, Politechnika Łódzka,

Bibliografia

• 1) Webb E.C., (1992), In Enzyme Nomenclature, Academic Press, San Diego, CA, USA, 306449.
• 2) Brockerhoff H., Jansen G.J., (1974), Lipolytic enzymes, Academic Press, New York-San Francisco, 9-48.
• 3) Maliszewska I., Mastalerz P., (1992), Production and some properties of lipase from Penicillum citrinum, Enzyme Microb. Technol., 14, 190-193.
• 4) Salleh A.B., Musani R., Basri M., Ampon K., Yunas W.M.Z., Razak C.N.A., (1993), Extra- and intra-cellular lipases from a thermophilic Rhizopus oryzae and factors affecting their production, Can. J. Microbiol., 39, 978-981.
• 5) Lotrakul P., Dharmsthiti S., (1997), Purification and characterization of lipase from Aeromonas sobria LP004, J. Biotechnol., 54, 113-120.
• 6) Berto P., Belingheri L., Dehorter B., (1997), Production and purification of a novel extracellular lipase from Alternaria brassicicola, Biotechnol Lett. 19,533-536.
• 7) Rapp P., backhaus S., (1992), Formation of extracellular lipases by filamentous fungi, yeasts, and bacterial, Enzyme Microb. Technol., 14, 938-943.
• 8) Rüa M.L., Schmid-Dannert C., Wahl S., Sprauer A., Schmid R.D., (1997), Thermoalkalophilic lipase of Bacillus thermocatenulatus. Large-scale production, purification and properties: aggregation behavior and its effect on activity, J. Biotechnol., 56, 89-102.
• 9) Krystynowicz A., Galas E., (1987), Biosynteza lipazy Rhizopus nigricans, Przemysł Fermentacyjny i Owocowo Warzywny, 2, 28-30.
• 10) Hiol A., Jonzo M.D., Druet D., Comeau L., (1999), Production, purification and characterisation of an extracellular lipase from Mucor hiemalis f hiemalis, Enzyme Microbiol. Technol., 25, 80-87.
• 11) Shaw C.E.L., Blain J.A., Patterson J.D.E., (1979), Substrate specificities of fungal cell-bound lipolytic enzymes, FEMS Microb. Lett. 3, 223-225.
• 12) Patterson J.D.E., Blain J.A., Shaw C.E.L., Todd R, Bell G„ (1979), Synthesis of glycerides and esters by fungal cell-bound enzymes in continuous reactor system, Biotechnol. Lett., 1, 211-216.
• 13) Knox T, Cliffe K.R., (1984), Synthesis of long-chain esters in a loop reactor system using a fungal cell-bound enzyme, Process. Biochem., 19, 188-192.
• 14) Ganet C., (1990), Catalysis by Rhizopus arrhizus mycelial lipase. Ann. N.Y. Acad. Sei., 613, 600-604.
• 15) Legier V., Comeau L.C., (1992), Continuous synthesis of esters by cell- bound fungal lipases in organic solvent, Appl. Microbiol. Biotechnol., 1992;37:732-736.
• 16) Essamri M., Deyris V., Comeau L., (1998), Optimisation of lipase production by Rhizopus oryzae and study on the stability of lipase activity in organic solvents, J. Biotechnol. 60, 97-103.
• 17) Schuepp C., Kermasha S., Michalski M.C., Morin A., (1997), Production, partial purification and characterisation of lipases from Pseudomonas fragi CRDA 037, Process Biochemistry, 32, 225-232.
• 18) Nakashima T., Fukada H., Kyotani S., Morikawa H.J., (1988), Culture conditions for intracellular lipase production by Rhizopus chinesis and its immobilization within biomass support particles, J. Ferment. Technol., 66,71-83.
• 19) Mahmoud K., Tahoun M., El-Kady F., Wahba A.A., (1986), Glyceride synthesis by a cell-bound lipase from Aspergillus niger, Microbios., 47,45-51.
• 20) Long K., Ghazali H.M., Ariff A., Man Y.C., Bucke Ch., (1998), Substrate preference of mycelium-bound lipase from a strain of Aspergillus flavus Link, Biotechnol.Lett., 20, 369-372.
• 21) Long K., Ghazali H.M., Ariff A., Bucke Ch., (1997), Acidolysis of several vegetable oils by mycelium-bound lipase of Aspergillus flavus Link., J. Am. Oil Chem. Soc., 74, 1121-1128.
• 22) Kazlauskas R.J., Bomscheuer U.T, (1998), Biotransformations with lipases, Biotechnology 2nd ed. Vol 8a, Biotransformation I, Kelly D.R., Ed, Wiley- VCH, Weinheim, 37-191.
• 23) Jaeger K-E., Reetz M.T., (1998), Microbial lipases form versatile tools for biotechnology, TIBITECH, 16, 396-403.
• 24) Ghandi N,N., (1997), Applications of lipase, J. Am. Oil Chem. Soc., 74, 621-634.
• 25) Verrips T., Duboc P., Visser Ch., Sagt C., (2000), From gene to product in yeast: production of fungal cutinase, Enzyme Microb. Technol., 26, 812-818.
• 26) Cygler M., Schirag J.D., Sussman J.L., Harel M., Silman L, (1993), Relationship between sequence conservation and three-dimensional structure in a large family of esterases, lipases and related proteins, Protein Sei., 2, 366-382.
• 27) Svendsen A., (1994), Sequence comparisons within the lipase family, in: Lipases, their structure, biochemistry and applications, Woolley P., Petersen S.B., Eds., 1-21, Cambridge, U.K., Cambridge University Press.
• 28) Derewenda Z.S., Derewenda U., Dodson G.G., (1992), The crystal and molecular structure of the Rhizomucor miehei triacylglyceride lipase at 1.9Å resolution, J. Mol. Biol., 227, 818-839.
• 29) Brady L., Brzozowski A.M., Derewenda Z.S., Dodson E., Dodson G., et all., (1990), A serine protease triad forms the catalytic center of a triacylglycerol lipase, Nature, 343, 767-770.
• 30) Macrae A.R., Hammond R.C., (1985), Present and future applications of lipases, Biotechnol. Genet. Eng. Rev., 3, 193-217.
• 31) Materiały informacyjne Amano Phermaceutical
• 32) Materiały informacyjne Novo Nordisk
• 33) Rogalska E., Cudray C., Ferrato F.S., Verger R., (1993), Stereoselective hydrolysis of triglycerides by animal and microbial lipases, Chirality, 5,24-30.
• 34) Berger M., Laumen K., Schneider M.P., (1992), Enzymatic esteryfication of glycerol. I. Lipase-catalyzed synthesis of regioisomerically pure 1,3-sn- diacylglycerols, J. A. Oil. Chem. Soc., 69, 955-960.
• 35) Berger M., Schneider M.P., (1991), Regioselectivity of lipases in organic solvents, Biotechnol. Lett., 13, 333-338.
• 36) Rangheard M.S., Langrand G., Triantaphylides C., Baratti J„ (1989), Multi- competitive enzymatic reactions in organic media: a simple test for the determination of lipase fatty acid selectivity, Biochim. Biophys. Acta, 1004, 20-28.
• 37) Berger M., Schneider M.P., (1991), Lipases in organic solvents: The fatty acid chain lenght profile, Biotechnol Lett., 13, 641-645.
• 38) Materiały informacyjne Amano Enzyme Company
• 39) Sonnet P.E., Foglia T.A., Feairheller S.H., (1993), Fatty acid selectivity of lipases: eruic acid from rapeseed oil, J. Am. Oil Chem. Soc., 70, 387-391.
• 40) Pedersen S.B., Holmer G., (1995), Studies of the fatty acid selectivity of the lipase from Rhizomucor miehei toward 20:ln-9, 20:5 n-3, 22:ln-9 and 22:6 n-3, J. Am. Oil Chem. Soc., 72, 239-243.
• 41) Kosungi Y., Chang Q-L., Kanazawa K., Nakanishi H., (1997), Changes in hydrolysis specificities of lipase fom Rhizomucor miehei to polyunsaturated fatty acyl ethyl esters in different aggregation states, J. Am. Oil Chem. Soc., 74, 1395-1399.
• 42) Hills M. J., Kiewitt I., Mukherjee K.D., (1990), Lipase from Brassica napus L discriminates against cis-4 and cis-6 unsaturated fatty acid and secondary and tertiary alcohols, Biohim. Biophys. Acta, 1041, 237-240.
• 43) Jensen R.G., (1974), Characteristics of the lipase from the mold Geotrichum candidum: a review, Lipids, 9, 149-157.
• 44) Baillargeon M.W., McCarthy S.G., (1991), Geotrichum candidum NRRL Y-553 lipase purification, characterisation and fatty acid specificity, Lipids, 26, 831-836.
• 45) Charton E., Macrae A.R., (1993), Specificities of immobilised Geotrichum candidum CMICC 335426 lipase A and B in hydrolysis and ester synthesis reactions in organic solvents, Enzyme Microb. Technol., 15,489-493.
• 46) Ergan F., Trani M., Andre G., (1991), Use of lipases to discriminate against fatty acids of industrial interest, Inform, 2, 357.
• 47) Trani M., Lortie R., Ergan F., (1992), Synthesis of trierucin from Hear oil, Inform, 3, 482.
• 48) Gill I., Valivety R., (1997), Polyunsatuated fatty acids, Part 1: Occurrence, biological activities and applications, Trends Biotechnol., 15,470-478.
• 49) McNeill G.P., Ackman R.G., Moore S.R., (1996), Lipase-catalyzed enrichment of ling-chain polyunsaturated fatty acids, J. Am. Oil Chem. Soc., 73, 1403-1407.
• 50) Moore S.R., McNeill G.P., (1996), Production of triglycerides enriched in long-chain n-3 polyunsatyrated fatty acids fish oil, J. Am. Chem. Soc., 73, 1409-1414.
• 51) Mukherjee K.D., Kiewitt I., (1998), Structured triacylglycerols resembling human milk fat by transestryfication catalyzed by papaya (Carica papaya) latex, Biotechnol.Lett., 20, 613-616.
• 52) Van Toi J.B.A., Jongejan J.A., Dune J.A., (1995), Description of hydrolase- enantioselectivity must be based on the actual kinetic mechanisms: analysis of the kinetic resolution of glycidyl (2,3-epoxy-1-propyl) butyrate by pig pancreas lipase, Biocatal. Biotransfor., 12, 99-117.
• 53) Basavaiah D., Krishna P.R., (1994), Pig liver acetone powder )PLAP) as biocatalyst: enantioselective synthesis of trans- 2-alkoxycyclohexan-l-ols, Tetrahedron, 50, 10521-10530.
• 54) Wang Y.F., Wong C.H., (1988), Lipase-catalysed irreversible transesterification for preparative synthesis of chiral glycerol derivatives, J. Org. Chem., 53,3127-3129.
• 55) Turner N.J., Winterman J.R., McCague R. Paitat J.S., Taylor S.J.C., (1995), Synthesis of himochiral L-(S)-n?rt-leucyne via a lipase catalyse dynamic resolution process, Tetrahedron Lett., 3, 1113-1116.
• 56) Balkenhohl F., Ditrich K., Hauer B., Ladner W., (1997), Optically active amines via lipase-catalysed methoxyacetylation, J. Prakt. Chem., 339, 381- 384.
• 57) Haliniarz E., Lejczak B., (1996), Zastosowanie lipaz w syntezie organicznej, Wiadomości Chemiczne, 50, 193-211.
• 58) Chen C-S., Sih Ch.J., (1989), General aspects and optimization of enantioselective biocatalysis in organic solvents: The use of lipases, Agnew. Chem. Int. Ed. Engl., 28, 695-707.
• 59) Öhmer N., Martinelle M., Matison A., Norin T., Huit K., (1996), Kinetic resolutions of amine and thiol analogs of secondary alcohols catalyzed by the Candida antarctica lipase B, Enzyme Microb. Technol., 19, 328-331.
• 60) Kiefer M„ Vogel R., Heimchen G., Nuber B., (1994), Resolution of (1,1’- binaphthalene)-2,2’-dithiol by enzyme-catalyzed hydrolysis of a racemic diacyl derivative, Tetrahedron, 50, 7109-7114.
• 61) Desnuele P., Sarda L., Aihaud G., (1960), Biochim. Biophys. Acta, 37,570-571.
• 62) Martinez C., de Geus P., Lauwereys M., Mathyssens G., Cambillau C., (1992), Fusarium solani cutinase is a lypolityc enzyme with catalytic serine accessible to solvent, Nature, 356, 615-618.
• 63) Gonęalves A.M., Schacht E., Matthijs G., Aires Barros M. R., Cabral J.M.S., Gil M.H., (1999), Stability studies of a recombinant cutinase immobilized to dextran and derivatized silica supports, Enzyme Microb. Technol., 24, 60-66.
• 64) Grochulski P., Yunge L., Schräg J.D., Bouthillier F., Smith P., Harrison D., Rubin B., Cygler M., (1993), Insights into interfacial activation from an open structure of Candida rugosa lipase, J. Mol. Chem., 268, 12843-12847.
• 65) van Tilbeurk H., Serda L., Verger R., Cambillau C., (1992), Structure of the pancreatic lipase-procolipase complex, Nature, 359, 159-162.
• 66) van Tilbeurk H., Egloff M.P., Martinez C, Rugani N., Verger R., Cambillau C., (1993), Interfacial activation of the lipase-procolipase complex by mixed micelles revealed by X-ray crystallography, Nature, 362, 814-820.
• 67) Winkler F.K., D’Arcy A., Hunziker W., (1990), Structure of human pancreatic lipase, Nature, 343, 771-774.
• 68) Derewenda Z.S., (1994), Structure and function of lipases, Adv. Protein Chem., 45, 1-52.
• 69) Linko Y.-Y., Seppälä J. (1996), New ways to produce biodegradable polymers, CHEMITECH, 26, 25-31.
• 70) Norin M., Olsen O., Svendsen A., Edholm O., Huit K., (1993), Theoretical studies of Rhizomucor miehei lipase activation, Protein Engng., 6, 855-863.
• 71) Derewenda U., Swenson L., Green R„ Wei Y., Yamaguchi S., Joerger R., Haas M.J., Derewenda Z.S., (1994), Current progress in crystallographic studies of new lipases from filamentous fungi, Protein Engng., 7, 551-557.
• 72) Verger R., (1997), „Interfacial activation” of lipases: facts and artefacts, T1BTECH., 15, 32-38.
• 73) Antczak T., (1991), Enzymatyczna synteza estrów. Wybrane zagadnienia, Biotechnologia PI, 11, 62-70.
• 74) Halling P.J., (1984), Effect of water on equilibria catalysed by hydrolytic enzymes in biphasic reaction systems, Enzyme Microb. Technol., 6, 513-516.
• 75) Khmelnitsky Yu. L., Levashov A.V., Klyachko N.Y., Martinek K., (1988), Engineering biocatalytic systems in organic media with low water content, Enzyme Microb. Technol., 10, 709-724.
• 76) Bloomer S., Adlercreutz P., Mattisson B., (1992), Kilogram scale ester synthesis of acyl donor and use in lipase-catalyzed interesterifications, J. Am. Oil Chem. Soc., 69, 966-973.
• 77) Paiva A.L., Balcâo V.M., Malcata F.X., (2000), Kinetics and machanisms of reactions catalyzed by immobilized lipases, Enzyme Microb. Technol., 27, 187-204.
• 78) Sharon C., Furugoh S., Yamakido T., Ogawa HL, Kato Y., (1998), Purification and characterization of a lipase from Pseudomonas aeruginosa KKA-5 and its role in castor oil hydrolysis, J. Ind. Microb. Biotechnol., 20, 304-307.
• 79) Ogiso T., Sugiura M., (1969), Studies on bole-sensitive lipase. V. Purification and properties of lipase from Mucor javanicus, Chem. Pharm., Bull., 17, 1025-1033.
• 80) Kolossvâry G.J., (1996), Optimization of lipase activity from Rhizopus sp. in triglyceride hydrolysis using a modified simplex method, Process Biochemistry, 31, 595-600.
• 81) Sugiura M., Isobe M., (1975), Studies on the mechanism of lipase reaction. I. Inhibition of lipase activity by emulsion of organic solvents, Chem. Pharm. Bull., 23, 1221-1225.
• 82) Entressangles B., Desnuelle P., (1968), Action of pancreatic lipase on aggregated glyceride molecules in an isotropic system, Biochim. Biphys. Acta, 159, 285-295.
• 83) Kierkels J.G.T., Vleugels L.F.W., Kern J.H.A., Meijer E.M., Kloosterman M., (1990), Lipase kinetics: on-line measurement of the interfacial area of emulsions, Enzyme Microb. Technol., 12, 760-763.
• 84) Leon R., Fernandes P., Pinheiro H.M., Cabral (1998), Whole-cell biocatalysis in organic media, Enz. Microb. Techn., 23, 483-500.
• 85) Halling P.J., (1994), Thermodynamic predictions for biocatalysis in nonconventional media: Theory, tests and recomendations for experimental design and analysis, Enzyme Microb. Technol., 16, 178-206.
• 86) Yahya A.R.M., Anderson W.A., Moo-Young M., (1998), Ester synthesis in lipase-catalysed reactions, Enzyme Microb. Technol., 23, 438-450.
• 87) Tramper J., (1996), Chemical versus biochemical conversion: When and how to use biocatalysts., Biotechnol. Bioeng., 52, 290-295.
• 88) Zaks A., Klibanov A.M., (1988), Enzymatic catalysis in nonaqueous solvents, J. Biol. Chem., 263, 3194-3201.
• 89) Zaks A., Klibanov A.M., (1985), Enzyme-catalyzed processes in organic solvents, Proc. Nat. Acad. Sei. USA, 82, 3192-3196.
• 90) Bell G., Halling P.J., Moore B.D., Partidge J., Rees D.G., (1995), Biocatalyst behavior in low-water systems, Trends Biotechnol., 13,468-473.
• 91) Borzeix F., Monot F., Vandecasteele J.P., (1992), Strategies for enzymatic esterification in organic solvents: Comparison of microaqueous, biphasic, and micellar systems, Enzyme Microb. Technol., 14, 791-797.
• 92) Kuo S.-J., Parkin K.L., (1996), Solvent polarity influences product selectivity of lipase-mediated esterification reactions in microaqueous media, J. Am. Oil Chem. Soc., 73, 1427-1433.
• 93) Klibanov A.M., (1986), Enzymes that work in organic solvents, Chemitech., 16, 345-359.
• 94) Dordick J.S., (1989), Enzymatic catalysis in monophasic organic solvents, Enzyme Microb. Technol., 11, 194-211.
• 95) Wescott C.R., Klibanov A.M., (1994), The solvent dependence of enzyme specificity, Biochim. Biophys. Acta., 1206, 1-9.
• 96) Broos J., Visser A.J.W.G., Engbersen J.F.J., Verboom W., van Hoek A., Reinhold D.N., (1995), Flexibility of enzymes suspended in organic solvents probed by time-resolved fluorescence anisotropy. Evidence that enzyme activity and enantioselectivity are directly related to enzyme flexibility, J. Am. Chem. Soc., 117, 12657-12663.
• 97) Vasel B., Hecht H-J., Schmid R.D., Schomburg D., (1993), 3D-Structures of the lipase from Rhizomucor miehei at different temperatures and computer modelling of a complex of the lipase with trilaurylglycerol, J. Biotechn., 28, 99-115.
• 98) Klibanov A.M., (1997), Why are enzymes less active in organic solvents than in water, Trends Biotechnol., 15, 97-101.
• 99) Schmidke J.L., Wescott C.R., Klibanov A.M., (1996), The mechanistic dissection of the plunge in enzymatic activity upon transition from water to anhydrous solvents, J. Am. Chem. Soc., 118, 3360-3365.
• 100) Fitzpatrick P.A., Steinmetz A.C.U., Ringe D., Klibanov A.M., (1993), Enzyme crystal structure in a neat organic solvent, Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 90, 8653-8657.
• 101) Yennawar N.H., Yennawar H.P., Faber G.K., (1994), Biochemistry, 33, 7326-7336.
• 102) Gribenow K., Klibanov A.M., (1997), Can conformational changes be responsible for solvent and exipient effects on the catalytic behavior of subtilisin Calsberg in organic solvents?, Biotechnol. Bioeng., 53, 351-362.
• 103) Blackwood A.D., Curran L.J., Moore B.D., Halling P.J., (1994), Organic phase buffers control biocatalyst activity independent of initial aqueous pH, Biochim. Biophys. Acta, 1206, 161-165.
• 104) Dabulis K., Klibanov A.M., (1993), Dramatic enhancement of enzymatic activity in organic solvents by lyoprotectants, Biotechnol. Bioeng., 41,566-571.
• 105) OkahataY., Ijiro K., (1992), Preparation of a lipid-coated lipase and catalysis of glyceride ester synthesis in homogeneous organic solvents, Bull. Chem. Soc. Jpn., 65, 2411-2420.
• 106) Antczak T., Krystynowicz A., Galas E., (1989), Lipazy grzybowe oraz ich zastosowanie w reakcjach hydrolizy i syntezy estrów, Kosmos, 38, 95-110.
• 107) Virto M., D., Agud I., Montero S., Blanco A., Solozabal R., Lescaray J.M., Llama M.J., Serra J.L., Landeta L.C., de Renobales M., (1994), Hydrolysis of animal fats by immobilized Candida rugosa lipase, Enzyme Microb. Technol., 16, 61-65.
• 108) Pronk W., Kerkhof P.J.A.M., van Helden C., van’t Riet, (1988), The hydrolysis of triglycerides by immobilized lipase in a hydrophilic membrane reaktor, Biotechnol. Bioeng., 32, 512-518.
• 109) Padmini P., Rakshit S.K., Baradarajan A., (1994), Kinetics of enzymatic hydrolysis of rice bran oil in organic system, Enzyme Microb. Technol., 16, 432-435.
• 110) Garcia H.S., Malcata F.X., Hill Ch.G.Jr., Amundson C.H., (1992), Use of Candida rugosa lipase immobilized in a spiral wound membrane reactor for the hydrolysis of milk fat, Enzyme Microb. Technol. 14, 535-545.
• 111) Knezevic Z., Mojovic L., Adnadjevic B., (1998), Palm oil hydrolysis by lipase from Candida cylindracea immobilized on zeolite type Y, Enzyme Microb. Technol., 22, 275-280.
• 112) Malcata F.X., Hill C.G., Amundson C.H., (1993), Hydrolysis of butteroil by immobilized lipase using a hollow-fiber reactor: part V. Effects of pH, Biocatalysis, 7, 177-219.
• 113) Malcata F.X., Hill C.G., Amundson C.H., (1993), Hydrolysis of butteroil by immobilized lipase using a hollow-fiber reactor: part VI. Multirespons analyses of temperature and pH effects, Biocatalysis, 8, 201-228.
• 114) Arcos J.A., Otero C., Hill CH.G.Jr, (1998), Rapid enzymatic production of acyloglycerols from conjugated linoleic acid and glycerol in a solvent- free system, Biotechnol.Lett., 20, 617-621.
• 115) Kosugi Y., Kunieda T., Azuma N., (1994), Countinuous conversion of free fatty acids in rice bran oil to triacylglycerol by immobilized lipase, J. Am. Oil Chem. Sos., 71,445-448.
• 116) Selmi B., Gontier E., Ergan F., Thomas D., (1998), Effects of fatty acid chain length and unsaturation number on triglyceride sunthesis catalysed by immobilized lipase in solvent-free medium, Enzyme Microb. Technol., 23, 182-186.
• 117) Tsujisaka Y., Okumura S., Iwai M., (1977), Glyceride synthesis by four kinds of microbial lipase, Biochim. Biophyd. Acta, 489, 415-422.
• 118) Fureby A.M., Adlercreutz P., Mattisson B, (1996), Glyceride synthesis in solvent-free system, J. Am. Oil Chem. Soc., 73, 1489-1495.
• 119) Borg P., Girardin M., Rovel B., Barth D., (2000), Comparison between two processes for the enzymatic synthesis of tro-docosahexaenoylglycerol in a solvent-free medium, Biotechnol. Lett., 22, 777-781.
• 120) Wong W.C., Basri M., Razak C.N.A., Salleh A.B., (2000), Synthesis of medium-chain glycerides using lipase from Candida rugosa, J. A. Oil Chem. Soc., 77, 85-88.
• 121) Wisdom R.A., Dunnill P., Lilly M.D., (1987), Enzymatic interestrification of fata: laboratory and pilot-scale studies with immobilized lipase from Rhizopus arrhizus, Biotechnol. Bioeng., 29, 1081-1085.
• 122) Ghosh S., Bathattacharyya D.K., (1997), Utilization of high-melting palm stearin in lipase-catalysed interesterification with liquid oils, J. A. Oil Chem. Soc., 74, 589-592.
• 123) Miller D.A., Prausnitz J.M., Blanch H.W., (1991), Kinetics of lipase- catalysed interesterification of triglycerides in cyclohexane, Enzyme Microb. Technol., 13, 98-103.
• 124) Halling P.J., (1990), Lipase-catalyzed modification of oil and fats in organic two-phase systems, Fat. Sei. Technol., 92, 74-82.
• 125) Haas M.J., Kramer J.K.G., McNeill G., Scott K., Foglia T.A., Majibulla Sehut, Fritsche J., Mossoba M.M., Yurawecz M.P., (1999), Lipase-catalyzed fractionation of conjugated linoleic acid isomers, Lipids, 34,979-987.
• 126) Soumanou M.M., Bomscheuer U.T., Schmid U., Schmid R.D., (1999), Crucial role of support and water activity on the lipase-catalyzed synthesis of structured triacylglycerides, Biocatalysis and Biotransformation, 16,443-459.
• 127) H. MacKenzie A.D., Stevenson D.E., (2000), Production of high-oleic acid tallow fractions using lipase-catalyzed directed interestryfication, using batch and continuous processing, Enzyme Microb. Technol., 27, 302-311.
• 128) Shimada Y., Nagao T., Hamasaki Y., Akimoto K., Sugihara A., Fujikawa S., Komemushi S., Tominaga Y., (2000), Enzymatic synthesis of structured lipid containing arachidonic and palmitic acids, J. Am. Oil Chem. Soc., 77, 89-93.
• 129) Xu X., Fomuso L.B., Akoh C.C., (2000), Modyfication of menhaden oil by enzymatic acidolysis to produce structured lipids: optimization by response surface design in a packed bed reactor, J. Am. Oil Chem. Soc., 77,171-176.
• 130) Rosu R., Uozaki Y., Iwasaki Y., Yamane T., (1997), Repeated use of immobilized lipase for monoacylglycerol production by solid-phase glycerolysis of olive oil, J. Am. Oil Chem. Soc., 74,445-450.
• 131) Kwon S.J., Han J.J., Rhee J.S., (1995), Production and in situ separation of mono- or diacylglycérol catalyzed by lipases in n-heksane, Enzyme Microb. Technol., 17, 700-704.
• 132) Pastor E., Otero C., Ballesteros A., (1995), Synthesis of mono- and dioleylglycerols using an immobilized lipase, Appl. Biochem. Biotechnol., 50, 251-263.
• 133) Bomscheuer U.T., (1995), Lipase - catalyzed synthesis of monoacylglycerols, Enzyme Microb. Technol., 17, 578-586.
• 134) Ttiter M., Ayse Aksoy H., (2000), Solvent-free glycerolysis of palm and palm kernel oils catalyzed by commercial 1,3-specyfic lipase from Humicola lanuginosa and composition of glycerolysis products, Biotechnol. Lett., 22, 31-34.
• 135) Bornscheuer U.T., Yamane T., (1995), Fatty acid vinyl esters as acylating agents: A new method for the enzymatic synthesis of monoacylglycerols, J. Am. Oil Chem. Soc., 72, 193-197.
• 136) Gandhi N.N., Sudhirprakash B.S., Joshi J.B., (1995), Studies on the lipozyme catalyzed synthesis of butyl laurate, Biotechnol. Bioeng. 46, 1-12.
• 137) Linko Y.-Y., Lämsä, Hehtala A., Rantanen O., (1995), Lipase biocatalysis in the production of esters, J. Am. Oil Chem. Soc., 72, 1293-1299.
• 138) Okumura S., Iwai M., Tsujisaka Y., (1979), Synthesis of various kinds of esters by four microbial lipases, Biochim. Bioph. Acta, 575, 156-165.
• 139) Oliveira A.C., Rosa M.F., Aires-Baros M.R., Cabral J.M.S., (2000), Enzymatic esterification of ethanol by an immobilised Rhizomucor miehei lipase in a perforated rotating disc bioreactor, Enzyme Microb. Technol., 26, 446-450.
• 140) Steinke G., Kirchhoff R., Mukherjee K.D., (2000), Lipase-cataalized alcoholysis of crambe oil and camelina oil for the preparation of long- chain esters, J. Am. Oil Chem. Soc., 77, 361-366.
• 141) Arsan J., Parkin K.L., (2000), Selectivity of Rhizomucor miehei lipase as affected by choice of cosubstrate system in ester modification reactions in organic media, Biotechnol. Bioeng., 69, 222-226.
• 142) Wu X.Y., Linko Y-Y., Seppälä J., Leisola M., Linko P., (1998), Lipase catalyzed synthesis of aromatic polyesters, J. Indus. Microb. Biotechnol., 20, 328-332.
• 143) Wu X.Y., Seppälä J., Linko Y-Y., (1996), Lipase-catalysed polyester synthesis, Biotechnol. Tech., 10, 793-798.
• 144) Morrow C.J., (1992), Biocatalytic synthesis of polyesters using enzymes, MRS Bull. Nov., 43-47.
• 145) Athawale V.D., Gaonkar S.R., (1994), Enzymatic synthesis of polyesters by lipase catalysed polytransesterification, Biotechnol.Lett., 16, 149-154.
• 146) Lee K.K.B., Poppenborg H., Stuckey D.C., (1998), Terpene ester production in a solvent phase using a reverse micelle-encapsulated lipase, Enzyme Microb. Techn., 23, 253-260.
• 147) Karra-Chaabouni M., Pulvin S., Touraud D., Thomson D., (1996), Enzymatic synthesis of geraniol esters in a solvent-free system by lipases, Biotechnol. Lett., 18, 1083-1088.
• 148) Wu W.H., Akoh C.C., Philips R.S., (1996), Lipase-catalyzed stereoselective esteryfication of DL-mentol in organic solvents using acid anhydrides as acylating agents, Enzyme Microb. Technol., 18, 536-539.
• 149) Krishna S.H., Manohar B., Divacar S., Prapulla S.G., Karanth N.G., (2000), Optimization of isoamyl acetate production by using immobilized lipase from Mucor miehei by response surface methodology, Enzyme Microb. Technol., 26, 131-136.
• 150) Shieh Ch-J., Lou Y-H., (2000), Five-factor response surface optymization of the enzymatic synthesis of citronellyl butyrate by lipase IM77 from Mucor miehei, J. Am. Oil Chem. Soc.,77, 521-525.
• 151) Adam W., Groer P., Sahamoller C.R., (1997), Enzymatic preparation of optically active oc-methylene ß-lactones by lipase-catalyzed kinetic resolution throught asymmetric transesterification, Tetrahedron: Asymmetry, 8, 833-836.
• 152) Gutman A.L., Zuobi K., Boltansky A., (1987), Enzymic lactonization of y- hydroksy esters in organic solvents. Synthesis of optical pure y- methylbutyrolactones and y-phenylbutyrolactone, Tetrahedron Lett., 28, 3861-38-64.
• 153) Furukawa M., Kodera Y., Uemura T., Hiroto M., Matsusima A., (1994), Alcoholysis of e-decalactone with polyetyethylene glycol-modified lipase in 1,1,1-trichloroethane, Biochem. Biophys. Res. Commun., 199, 41-45.
• 154) Henkel B., Kunath A., Schick H., (1995), Chemoenzymatic synthesis of (5R,6S)-6-acetoxyhexadecan-5-olide -the major component of the mosqito oviposition attractant pheromone, Liebiegs Ann., Chem., 921-923.
• 155) Antczak U., Góra J., Antczak T., Galas E., (1991), Enzymatic lactonization of 15-hydroxypentadecanoic and 16-hydroksyheksadecanoic acids to macrocyclic lactones, Enzyme Microb. Technol., 13, 589-593.
• 156) Enzelberger M., M., Bomscheuer U.T., Gatfield I., Schmid R.D., (1997), Lipase-catalyzed resolution of y- and ô-lactones, J. Biotechnol., 56,129-133.
• 157) Sin Y.M., Cho K.W., Lee T.H., (1998), Synthesis of fructose esters by Pseudomonas sp. lipase in anhydrous pyridine, Biotechnol. Lett. 20 (1998)91.
• 158) Arcos J.A., Bemabe M„ Otero C., (1998), Quantitative enzymatic production of 1,6-diacyl fructofuranoses, Enzyme Microb. Technol, 22,27-35.
• 159) Antczak T., Hiler D., Krystynowicz A., Szczęsna M., Bielecki S., Galas E., (2000), Activity of immobilised in situ intracellular lipases from Mucor circinelloides and Mucor racemosus in the synthesis of sucrose esters, Progress in Biotechnology, 17, 221-227.
• 160) Skagerlind P., Larsson K., barfoed M., Huit K., (1997), Glucose ester synthesis in microemulsions catalyzed by Candida antarctica component B lipase, J. Am. Oil Chem. Soc., 74, 39-42.
• 161) Oguntimein G.B., Erdmann H., Schmid R.D., (1993), Lipase catalysed synthesis of sugar ester in organic solvents, Biotechnol.Lett., 15, 175-180.
• 162) Ducruet A., Giroux A., Trani M„ Lortie R., (1995), Enzymatic preparation of biosurfactants from sugars or sugar alcohols and fatty acids in organic media under reduced pressure, Biotechnol. Bioeng., 48, 214-221.
• 163) Park H.G., Chang H.N., (2000), Enzymatic regioselective synthesis of sucrose acrylate esters, Biotechnol. Lett., 22, 39-42.
• 164) Park O-J., Kim D-Y., Dordick J-S., (2000), Enzyme-catalyzed synthesis of sugar-containing monomers and linear polymers, Biotechnol. Bioeng., 70, 208-216.
• 165) Trani M., Ergan F., André G., (1991), Lipase-catalyzed production of wax esters, J. Am. Chem. Soc., 68, 20-22.
• 166) Chapman D.T., Crout D.H.G., Mahmoudian M., Scopes D.I.C., Smith P.W., (1996), Enantiomerically pureamines by a new method - biotransformation of axalaminic esters using the lipase from Candida antarctica, Chem. Comun., 2415-2416.
• 167) Smidt H., Fischer A., Fischer P., Schmid R.D., (1996), Preparation of optically-pure chiral amines by lipase-catalyzed enentioselective hydrolysis of N-acyl-amines, Biotechnol. Tech., 10, 335-338.
• 168) Montet D., Pina M., Graille J., Renard G., Grimaud J., (1989), Synthesis of N lauryloleylamide by the Mucor miehei lipase in a organic medium, Fat. Sei. Technol., 91, 14-18.
• 169) Hacking M.A.P.J., Akkus H., van Rantwijk F., Sheldon R.A., (2000), Lipase and esterase-catalyzed acylation of hetero-substituted nitrogen nucleophiles in water and organic solvents, Biotechnol. Bioeng., 68, 84-91.
• 170) Valerio-Alfaro G., Garcia H.S., Luna H., Almanza R.C., (2000), Aminolysis of 2-hydroxy esters catalyzed by Candida antarctica lipase, Biotechnol. Lett., 22, 575-578.
• 171) Gruber-Khadiawi M., Honig H., Illaszewicz C., (1996), Chemoenzymatic methods for the preparation of optically active cyclic polyazido alcohols from easily available chiral starting materials, Tetrahedron, Asymmetry, &, 807-814.
• 172) Kim M.J., Choi G.B., Kim J.Y., Kim H.J., (1995), Lipase-catalyzed transestrification as a practical route to homochiral acrylic anti-l,2-diols. A new synthesis of (+)-and (-)-endo-brevicomin. Tetrahedron Lett., 36,6253-6256.
• 173) Secundo F., Oppizzi M.L., Carrea G., Amici M., de Dallanoce C., (1999), Eznymatic resolution of 3-butene-1,2-diol on organic solovents and optimization of reaction conditions, Biocatalysis and Biotransformation, 17, 241-250.
• 174) Node M., Inoue T., Araki ML, Nakamura D., (1995), An asymmeric synthesis of C2-symmetric dimethyl 3,7-dioxo-cis-bicyclo-[3.3.0]octane- 2,6-dicarboxylate by lipase-catalyzed demethoxycarbonylation, Tetrahedron Lett., 36, 2255-2256.
• 175) Wallace J.S., Baldwin B.W., Morrow C.J., (1992), Separation of remote diol and triol stereoisomers by enzyme-catalyzed esterification in organic media or hydrolysis in aqueous media, J. Org. Chem., 57, 5231-5239.
• 176) Wang Y.F., Chen C.S., Girdaukas G., Sih C.J., (1984), Bifunctional chiral synthesis via biochemical methods. 3. Optical purity enhancement enzymatic asymmetric catalysis, J. Am. Chem. Soc., 106, 3695-3696.
• 177) Serreqi A.N., Kazlauskas R.J., (1995), Kinetic resolution of sulfoxides with pendant acetoxy groups using cholesterol esterase: substrate mapping an empirical rule for chiral phenols, Can. J. Chem., 73, 1357-1367.
• 178) Mertoli P., Nicolosi G., Patti A., Piattelli M., (1996), Convenient lipase- assisted preparation of both enantiomers of suprofen, a non-steroidal antiinflammatory drug, Chirality, 8, 377-380.
• 179) Sanchez V.M., Rebolledo F., Gotor V., (1997), Candida antarctica lipase- catalyzed resolution of ethyl (±)-3-aminobutyrate, Tetrahedron: Asymmetry, 8, 37-40.
• 180) Spero D.M., Kapadia S.R., (1996), Enantioselective synthesis of a,a- disubstiuted amino acid derivatives via enzymatic resolution - preparation of a thiazol-substituted a-methyl a-benzyl amine, J. Org. Chem., 61,7398-7401.
• 181) Tamai S., Miyauchi S., Morizane C., Miyagi K., Shimizu H., (1994), Enzymic hydrolysis of the 5-symetric dicarboxylic diesters bearing a sulfinyl group as the prohiral center, Chem. Lett., 2381-2384.
• 182) Lin Ch-N., Tsai S-W., (2000), Dynamic kinetic resolution of suprofen thioester via coupled trioctylamine and lipase catalysis, Biotech. Bioengin., 69, 31-38.
• 183) Cvelovich R.J., Chartrain M., Härtner F.W., Roberge C., Amato J.S., Grabowski E.J., (1996), An asymmetric synthesis of L-694,458, a human leukocyte elastase inhibitor, via novel enzyme resolution of ß-lactam esters, J. Org. Chem., 61, 6575-6580.
• 184) Ozegowski R., Kunath A., Schick H., (1995), The different behavior of sn- and anti-2,3-dimethylbutanedioic anhydride in the lipase-catalyzed enantioselective alcoholysis, Tetrahedron: Asymmerty 6, 1191-1194.
• 185) Kirk O., Christensen M., Damhus T., Godtfredsen S.E., (1992), Enzyme- catalyzed degradation and formation of peroxycarboxylic acids, Biocatalysis, 11,65-77.
• 186) Höft E., Hamann H.J., Kunath A., Adam W., Hoch U., et al., (1995) Enzyme-catalyzed kinetic resolution of racemic secondary hydroperoxides, Tetrahedron:Asymmetry, 6, 603-608.
• 187) Posorske L.H., (1984), Industrial-scale application of enzymes to the fats and oil industry, J. Am. Oil Chem. Soc., 61, 1758-1765.
• 188) B. Vulfson E., N., (1994), Industrial applications of lipases, Lipases, Woolley P., Petersen S.B., Eds, Cambridge University Press, 271-288.
• 189) John V.T., Abraham G., (1991), Lipase catalysis and its applications, Biocatalysis for industry, Dordick J.S., Ed, Plenum Press, New York and London.
• 190) Flipsen J.A.C., Appel A.C.M., van der Hijden H.T.W.M., Verrips C.T., (1998), Mechanisms of removal of immobilized triacylglycerol by lipolytic enzymes in a sequential laundry wash process, Enzyme Microb. Technol., 23, 274-280.
• 191) Tatara T., Fujii T., Kawase T., Minagawa M., (1985), Studies an Applications of lipolytic enzyme in detergency II. Evaluation of adaptability of various kinds of lipases on practical laundry conditions, J. Am. Oil Chem. Soc., 62, 1053-1058.
• 192) Fujii T., Tatara T., Minagawa M., (1986), Studies an Applications of lipolytic enzyme in detergency I. Effect of lipase from Candida cylindracea on removal of olive oil from cotton fabric, J. Am. Oil Chem. Soc., 63, 796-799.
• 193) Isono Y., Nabetani H., Nakajima M., (1995), Interesterification of triglyceride and fatty acid in a microaqueous reaction system using lipase- surfactant complex, Biosci. Biotechnol. Biochem., 59, 1632-1635.
• 194) Akoh C.C., Yee L.N., (1997), Enzymatic synthesis of position-specific low-calorie structured lipids, J. Am. Oil Chem. Soc., 74, 1409-1413.
• 195) Compton D.L., Laszlo J.A., Berhow M.A., (2000), Lipase-catalyzed synthesis of ferulate esters, J. Am. Oil Chem. Soc.,77, 513-519.
• 196) Margolin A.L., (1993), Enzymes in the synthesis of chiral drugs, Enzyme Microb. Technol., 15, 266-280.
• 197) Sanchez A., Valerio F., Lafuente J., Solà C., (2000), Highly enantioselective esterification of racemic ibuprofen in a packed bed reactoe using immobilised Rhizomucor miehei lipase, Enzyme Microb. Technol., 27, 157-166.
• 198) Wu J-Y., Liu S-W., (2000), Influence of alcohol concentration on lipase- catalyzed enantioselective esterification of racemic naproxen in isooctane: under controlled water activity, Enzyme Microb. Technol., 25, 124-130.
• 199) Gonzâles-Navarro H., Braco L., (1998), Lipase-enhanced activity in flavour ester reactions by trapping enzyme conformers in the presence of interfaces, Biotechnol. Bioeng., 59, 122-127.
• 200) Yee L.N., Akoh C.C., Philips R.S., (1997), Lipase PS-catalyzed transestrification of citronellyl butyrate and geranyl caproate: effect of reaction parameters, J. Am. Oil Chem. Soc., 74, 255-260.
• 201) Watanabe Y., Shimada Y., Sugihara A., Noda H., Fukuda H., Tominaga Y., (2000), Continuous production of biodisel fuel from vegetable oil using immobilized Candida antarctica lipase, J. Am. Oil Chem. Soc., 77, 355-360.
• 202) Niewiadomski H., (1984), Surowce tłuszczowe, Wydawnictwo Naukowo- Techniczne, Warszawa.
• 203) Park Y.K., Pastore G.M., Almeiola M.M., (1988), Hydrolysis of soybean oil by a combined lipase system, J. Am. Oil Chem. Soc. 65, 252-258.
• 204) Adamczak M., Bednarski W., (1994), Lipazy narzędzie w biotechnologii tłuszczów i olejów, Biotechnologia PI, 27, 140-153.
• 205) Martinek K., Semenov A.N., Berezin I.V., (1981), Enzymatic synthesis in biphasic aqueous-organic systems. I. Chemical equilibrium shift, Bioch. Bioph. Acta, 658, 76-89.
• 206) Eggers D.K., Blanch H.W., Prausnitz J.M., (1989), Extractive catalysis solvent effects on equilibria of enzymatic reactions in two-phase systems, Enzyme Microb. Technol., 11, 84-89.
• 207) Halling P.J, (1990), Solvent selection for bioctalysis in mainly organic systems: predictions of effects on equilibrium position, Biotechnol. Bioeng., 35, 691-701.
• 208) Valivety R.H., Johnston G.A., Suckling C.J., Halling P.J., (1991) Solvent effects on biocatalysis in organic systems: Equlibrium position and rates of lipase catalyzed esterification, Biotechnol. Bioeng., 38, 1137-1143.
• 209) Janssen A., (1993), Enzymatic synthesis of polyol esters in aqueous- organic two-phase systems, Praca doktorska, Wageningen University.
• 210) Flores M.V., Sewalt J.J.W., Janssen A.E.M., van der Padt A., (2000) The nature of fatty acid modifies the equilibrium position in the esterification catalyzed by lipase, Biotechnol. Bioeng., 67, 364-371.
• 210a) Kumar A., Gross R.A., (2000), Candida antarctica lipase B catalyzed polycaprolactone. Synthesis: Effect of organic media and temperature, Biomacromolecules, 1, 133-138.
• 210b) Kobayashi S., Uyama H., takamoto T., (2000), Lipase-catalyzed degradation of polyesters in organic solvents. A new methodology of polymer recycling using enzyme as catalyst, Biomacromolecules, 1, 3-5.
• 211) Magnussen T., Rasmussen P., Fredenslud A., (1981), UNIFAC Parameter table for prediction of liquid-liquid equilibria, Ind. Eng. Chem. Process Des. Dev., 20, 331-339.
• 212) Antczak T., Baddour H., Krystynowicz A., Bielecki S., Galas E., (1985), Synteza estrów kwasów karboksylowych w środowisku bezwodnym przez esterazy pleśniowe, Biotechnologia i Chemia Żywności, Sesja Naukowa Łódź, 175-178.
• 213) Antczak T., Krystynowicz A., Boddour H., Galas E., (1986), Biotechnologia lipaz i esteraz ich zastosowanie do hydrolizy i syntezy estrów kwasów karboksylowych, Etap I, Raport CPBP 04.11, Doskonalenie procesów biotechnologicznych.
• 214) Antczak T., Krystynowicz A., Galas E., (1986), Immobilizowane esterazy pleśniowe i ich zastosowanie do syntezy estrów w środowisku bezwodnym, Doskonalenie procesów biotechnologicznych w przemyśle spożywczym, XVII Sesja Naukowa Komitetu Technologii i Chemii Żywności PAN, Łódź, 270-273.
• 215) Antczak T., Krystynowicz A., H. Boddour, Galas E., (1987), Biotechnologia lipaz i esteraz ich zastosowanie do hydrolizy i syntezy estrów kwasów karboksylowych, Raport II, CPBP 04.11, Doskonalenie procesów biotechnologicznych.
• 216) Antczak T., Krystynowicz A., H. Boddour, Galas E., (1988), Biotechnologia lipaz i esteraz ich zastosowanie do hydrolizy i syntezy estrów kwasów karboksylowych, Raport III, CPBP 04.11, Doskonalenie procesów biotechnologicznych.
• 217) Antczak T., Krystynowicz A., H. Boddour, Galas E., (1989), Biotechnologia lipaz i esteraz ich zastosowanie do hydrolizy i syntezy estrów kwasów karboksylowych, Raport IV, CPBP 04.11, Doskonalenie procesów biotechnologicznych.
• 218) Antczak T., Krystynowicz A., H. Boddour, Galas E., (1990), Biotechnologia lipaz i esteraz ich zastosowanie do hydrolizy i syntezy estrów kwasów karboksylowych, Raport V, CPBP 04.11, Doskonalenie procesów biotechnologicznych.
• 219) Antczak T., Krystynowicz A., Konstantynowicz A., Galas E., (1988), Biosynteza lipaz drobnoustrojowych i modelowanie procesu enzymatycznej syntezy estrów w środowisku rozpuszczalników organicznych, Raport I, CPBP 04.11, Doskonalenie procesów biotechnologicznych, Centrum Mikrobiologii i Wirusologii PAN.
• 220) Antczak T., Krystynowicz A., Konstantynowicz A., Galas E., (1989), Biosynteza lipaz drobnoustrojowych i modelowanie procesu enzymatycznej syntezy estrów w środowisku rozpuszczalników organicznych, Raport II, CPBP 04.11, Doskonalenie procesów biotechnologicznych, Centrum Mikrobiologii i Wirusologii PAN.
• 221) Antczak T., Krystynowicz A., Konstantynowicz A., Galas E., (1990), Biosynteza lipaz drobnoustrojowych i modelowanie procesu enzymatycznej syntezy estrów w środowisku rozpuszczalników organicznych, Raport III, CPBP 04.11, Doskonalenie procesów biotechnologicznych, Centrum Mikrobiologii i Wirusologii PAN.
• 222) Antczak T., Galas E., (1991), Biosynteza lipaz drobnoustrojowych i modelowanie procesu enzymatycznej syntezy estrów w środowisku rozpuszczalników organicznych, Raport, Centrum Mikrobiologii i Wirusologii PAN.
• 223) Antczak T., Krystynowicz A., Galas E., (1990), Lipazy i esterazy grzybowe oraz ich zastosowanie do hydrolizy i syntezy estrów kwasów karboksylowych, Sympozjum Naukowe CPBP 04.11, Doskonalenie procesów biotechnologicznych, Łódź, Materiały tom. 2, 155-160.
• 224) Antczak T., Konstantynowicz A., Galas E., (1990), Modelowanie procesu enzymatycznej syntezy estrów w środowisku rozpuszczalników organicznych, Sympozjum Naukowe CPBP 04.11, Doskonalenie procesów biotechnologicznych, Łódź, Materiały tom. 2, 161-166.
• 225) Antczak U., Góra J., Antczak T., Galas E., (1990), Enzymatyczna laktonizacja kwasów 15-hydroksypentadekanowego i 16-hydroksy- heksadekanowego do makrocyklicznych laktonów, Sympozjum Naukowe CPBP 04.11, Doskonalenie procesów biotechnologicznych, Łódź, Materiały tom. 1, 154-159.
• 226) Antczak T., Konstantynowicz A., Galas E., (1988), The equlibrium constant of reaction (Kbiphasic) measurement in enzymatic synthesis of esters in biphasic enviroment, International Symposium on Enzyme Engineering, CSSR, Abstracts, P2.
• 227) Antczak T., Konstantynowicz A., Galas E., (1989), Mathematical modeling of the enzymatic estrification in the organic solvents, Vth Scientific Symposium of Socialist Countries on Biotechnology, Hungary, Abstracts vol. II, 185-186.
• 228) Antczak T., Galas E., Baddour H., Krystynowicz A., (1988), Lipase from Mucor javanicus T45 and its application for esters hydrolysis and synthesis, 8th International Biotechnology Symposium, Paris.
• 228a) Simpson K.L., Katayama T., Chichester C.O., (eds.), (1982), In carotenoid as colorants and vitamin accelerators, Accademic Press Inc.
• 229) Antczak T., Krystynowicz A., Galas E., (1995), Lipazy grzybowe ich aktywność w reakcjach hydrolizy i syntezy estrów kwasów karboksylowych, Biotechnologia PI, 29, 82-91.
• 230) Achnazarowa S.Ł., Kafarow W.W., (1982), Optymalizacja eksperymentu w chemii i technologii chemicznej, WNT, Warszawa
• 231) Galas E., Antczak T, Krystynowicz A., (1991), Sposób otrzymywania nierozpuszczalnych preparatów lipaz i esteraz Mucor javanicus T45, Patent 150601.
• 232) Galas E., Antczak T, Krystynowicz A., (1991), Sposób otrzymywania nierozpuszczalnych preparatów lipaz i esteraz Mucor racemosus A3 7, Patent 150604.
• 233) Galas E, Antczak T., Antczak U., Góra J., (1990), Sposób wytwarzania immobilizowanych preparatów lipaz i esteraz Mucor javanicus L46, Patent 153064.
• 234) M Kwon D.Y., Rhee J.S., (1986), Asimple and rapid colorimetric method for determination of free fatty acids for lipase assay, J. Am. Oil Chem. Soc., 63, 98-92.
• 235) Montera S., Blanco A., Virto M.D., Landeta L.C., Aqud I., Solozabal R., Lascaray J.M., de Renobales M., Llama M.J., Serra J.L., (1993), Immobilization of Candida rugosa lipase and some properties of the immobilized enzyme, Enzyme Microb. Technol., 15, 129-247.
• 236) Antczak T., Morowiec-Białoń J., Bielecki S., Jarzębski A.B., Malinowski J.J., Lachowski A.I., Galas E. (1997), Thermostability and esterification activity of Mucor javanicus lipase entrapment in silics aerogel matrix and organic solvent, Biotechn. Techn., 11,9-11.
• 237) Jarzębski A., Lachowski A., Lorenc J., Malinowski J., Antczak T., Bielecki S., Galas E., (1994), Sposób preparatyki biokatalizatorów, Patent 175386.
• 238) Antczak T., Bugla J., Szeja W., Galas E (1999), Kapsulkowanie immobilizowanych in situ endolipaz Mucor, Biotechnologia PI, 44, 172- 179.
• 239) Antczak T., Bugla J., Mastalerz M., Niemiec A., Szeja W., Ślęk M., Galas E., (2000), Immobilizacja unieruchomionych in situ lipaz Mucor w mikroporowatych kapsułkach alginianowych, Biotechnologia PI, 49, 120-130.
• 240) Szczęsna-Antczak M., Antczak T., Bielecki S., (2000), Stabilisation of biocatalysts on carriers obtained from polyvinyl alcohol, 2th International Conference on Protein Stabilisation, Biomolecule Stabilisation, Lisbon, 99.
• 241) Galas E., Antczak T., Krystynowicz A, (1993), Sposób otrzymywania stałych preparatów lipaz Mucor javanicus T45 osadzonych na błonach komórkowych, Patent 162079.
• 242) Galas E, Antczak T., Krystynowicz A., (1993), Sposób immobilizacji lipazy Mucor javanicus T45, Zgłoszenie patentowe P-291500.
• 243) Stepanov V.M., Rudenskaya G.N, (1983), Proteinase Affinity Chromatography on Bacitracin - Sepharose, J. Appl. Biochem. 5,420-428.
• 244) Antczak T., Hiler D., Krystynowicz A., Bielecki S. Galas E., (1999), Lipazy w syntezie związków powierzchniowo czynnych”, Grant KBN nr 6 P04 003 11, Raport.
• 245) Antczak T., Krystynowicz A., Baddour H.,Galas E., (1996), Zastosowanie lipaz grzybowych do otrzymywania wybranych produktów na drodze hydrolizy, modyfikacji i syntezy estrów, XXVII Sesja Naukowa Komitetu Technologii i Chemii Żywności PAN, Szczecin, Referaty, 271-277.
• 246) Galas E, Antczak T., (1993), Sposób hydrolizy olejów roślinnych, Zgłoszenie patentowe P-291631.
• 247) Galas E, Antczak T., (1993), Sposób hydrolizy olejów roślinnych, Zgłoszenie patentowe P-291632.
• 248) Instrukcja do systemu komputerowej analizy obrazu IMAL-512.
• 249) Lowry O.H., Rosenbrought N.J., Farr A.L., Randall R.J., (1951), Protein measurement with the folin phenol reagent, J. Biol. Chem., 193, 265-275.
• 250) Leammli U.K., (1979), Cleavage of structural proteins during the assembly of the head of bacteriophage T4, Nature, 227, 680-685.
• 251) Blain J.A., Patterson J.D.E., Shaw C.E., Akhtar M.W., (1976), Study of bound phospholipase activités of fungal mycelia using an organic solvent system, Lipids, 11, 553-560.
• 252) Szczęsna-Antczak M., Antczak T., Bielecki S., (2000), Stabilisation of biocatalysts on carriers obtained from polyvinyl alkohol, Zjazd PTChem. i SITP Chem., Łódź, Materiały zjazdowe, 106.
• 253) Antczak T., Hiler D., Galas E., (1993), Środowisko reakcji w syntezie estrów katalizowanej przez lipazę Mucor javanicus T45, Biotechnologia PI, 20, 59-67.
• 254) Khmelnicky Y.L., Mozhajev V.V., Belova A.B., Sergeeva M.K., Martinek K., (1991), Denaturation capacity; a new quantitative criterion for selection of organic solvents as reaction media in biocatalysis, Eur. J. Biochem., 198,31-41.
• 255) Brink L.E.S., Tramper J., (1985), Optimization of organic solvent in multiphase biocatalysis, Biotechnol. Bioeng. 27, 1258-1269.
• 256) Laane C., Boeren S., Hilhorst R., Veeger C., (1987), Optimization of bicatalysts in organic media, Laane C., Tramper J., Lilly M.D., (Eds.), Biocatalysis in organic media, Elsewier, Amsterdam, 65-84.
• 257) Laane C., Boeren S., Vos K., Veeger C., (1987), Rules for optimization of biocatalysis in organic solvents, Biotechnol. Bioeng., 30, 81-87.
• 258) Zaks A., Russell A.J., (1988), Enzymes in organic solvents: properties and applications, J. Biotechn., 8, 259-270.
• 259) Klibanov A.M., (1995), Enzymes memory-Wat is remembered and why?, Nature, 374, 596.
• 260) Ke T., Klibanov A.M., (1998), On enzymatic activity in organic solvents as a function of enzyme history, Biotechnol. Bioeng. 57, 746-750.
• 261) Khmielnitsky Y.L., Welch S.H., Clark D.S., Dordick J.S., (1994), Salts dramatically enhance activity of enzymes suspended in organic solvents, J. Am. Chem. Soc., 116, 2647-2648.
• 262) Zacharis E., Halling P.J., Rees D.G., (1999), Volatile buffers can overide the ‘pH memory’ of subtilisin catalysis in organic media, Proc. Nat. Acad. Sei. USA, 96, 1201-1205.
• 263) Antczak T., Galas E., (1997), Matematyczne modelowanie syntezy estrów katalizowanej przez lipazę Mucor javanicus w środowisku niewodnym, Biotechnologia PI, 38, 121-133.
• 264) Antczak T., Krystynowicz A., Hiler D., Bielecki S., Galas E., (1999), Matematyczne modelowanie syntezy estrów cukrowych katalizowanej przez lipazę Muco circinelloides w środowisku niewodnym, Biotechnologia PI, 44, 151-163.
• 265) Antczak T., Hiler D., Krystynowicz A., Bielecki S., Galas E., (2001), Mathematical modelling of esters synthesis by lipase in biphasic system, J. Mol. Cat. B, 11, 1043-1050.
• 266) Antczak T., Krystynowicz A., Galas E., (1995), Wykorzystanie lipaz drobnoustrojowych do hydrolizy tłuszczów odpadowych, III Sympozjum Naukowo-Techniczne “Biotechnologia Środowiskowa”, Ustroń- Jaszowiec, 32-40.
• 267) Antczak T., Krystynowicz A., Galas E., (1997), “Próby enzymatycznej hydrolizy odpadowych osadów tłuszczowych z oczyszczalni ścieków przemysłowych”, V Sympozjum Naukowo-Techniczne “Biotechnologia Środowiskowa”, Ustroń-Jaszowiec, część 1, 141-149.
• 268) Antczak T., Krystynowicz A., Galas E. , (1998), “Enzymatyczna hydroliza przemysłowych odpadów tłuszczowych”, Ogólnopolska Konferencja nt. Współczesne Osiągnięcia Proekologiczne w Przemyśle Chemicznym, Toruń, Referaty i Komunikaty, 135-140.
• 269) Antczak T., Krystynowicz A., Galas E., (1998), “ Zastosowanie immobilizowanych endolipaz Mucor do hydrolizy tłuszczów zawartych w odciekach produkcyjnych”, Sympozjum Naukowo-Techniczne “Metody i Technologie Oczyszczania Ścieków Przemysłowych”, Kazimierz Dolny, 147-152.
• 270) Antczak T., Krystynowicz A., Galas E., (1998), Hydrolysis of waste fats by fungus lipases, International Seminar, Biosorption and Bioremediation, Praga, Book of abstracts, P 2-12
• 271) Antczak T., Krystynowicz A., Galas E., (2000), Enzymatyczna hydroliza tłuszczów odpadowych, Biotechnologia PI, 49, 120-130.
• 272) Antczak T., Galas E., (1995), Optymalizacja syntezy estrów katalizowanej przez lipazę Mucor javanicus T45 w środowisku niewodnym, Biotechnologia PI, 29, 73-81.
• 272a) Cardenas F., de Castro M.S., Sanchez-Montero J.M., Sinisterra J.V., Valmaseda M., Elson S.W., Alvarez E., (2001), Novel microbial lipases: catalytic activity in reactions in organic media, Enzyme Microb. Technol., 28, 145-154.
• 273) Tuccio B., Ferré E., Comeau L., Lauricella R., (1992), A kinetic model for the decrease on lipase activity of Rhizopus arrhizus and Penicyllium cyclopium mycelia in organic media, J. Chem. Tech. Biotechnol., 55, 17-24.
• 274) Dalmau E., Montesinos J.L., Lotti M., Casas C., (2000), Effect of different carbon sources on lipase production by Candida rugosa, Enzyme Microb. Technol., 26, 657-663.
• 275) Long K., Ghazali H.M., Ariff A., Ampon K„ Bucke C., (1996), Mycelium-bound lipase from a locally isolated strain of Aspergillus flavus link:P pattern and factors involved in its production, J. Chem. Technol. Biotechnol., 67, 157-163.
• 276) Nahas E., (1988), Control of lipase production by Rhizopus oligosporus under various growth conditions, J. Gen. Microbiol., 134, 227-233.
• 277) Pal N., Das S., Kundu A.K., (1978), Influence of culture and nutritional conditions on the production of lipase by submerged culture of Aspergillus niger, J. Ferment. Technol., 56, 593-598.
• 278) Molinari F., Villa R., Aragozzini F., (1998), Production of geranyl acetate and other acetates by direct esterification catalyzed by mycelium of Rhizopus delemar in organic solvent, Biotechnol. Lett., 20, 41-44.
• 279) Baddour H., (1989), Lipazy Mucor javanicus: biosynteza, właściwości, zastosowanie w reakcjach hydrolizy i syntezy estrów, Praca doktorska, Wydział Chemii Spożywczej, Politechnika Łódzka.
• 279a) Carvalho C.M.L., Aires-Barros M.R., Cabral J.M.S., (1998), Cutinase structure, function and biocatalytic applications, Electronic Journal of Biotechnology, 1, 1-14.
• 280) Lee Ch., S., Ru M.T., Haake M., Dordick J.S., Reimer J.A., Clark D.S., (1998), Multinuclear NMR study of enzyme hydration in an organic solvent, Biotechn. Bioeng., 57, 686-693.
• 281) Affleck R„ Xu Z., Suzawa V., Focht K„ Clark D.S., Dordick J.S., (1992), Enzymatic catalysis and dynamics in low-water environments, Proc. Natl. Acad. Sei. USA, 89, 1100-1104.
• 282) Parker M.C., Moore B.D., Blacker A.J., (1995), Measuring enzyme hydratation in nonpolar organic solvents using NMR, Biotechnol. Bioeng., 46, 452-458.
• 283) Jaenicke R., (2000), Stability and stabilization of globular proteins in solution, J. Biotechn., 79, 193-203.
• 284) Zaks A., Klibanov A.M., (1984), Enzymatic catalysis in organic media at 100°C, Science, 22, 1249-1251.
• 285) Volkin D.B., Staubli A., Langer R., Klibanov A.M., (1991), Enzyme thermoinactivation in anhydrous organic solvents, Biotechnol. Bioeng., 37, 843-853.
• 286) Antczak T., Szczęsna-Antczak M., Bielecki S., (2000), Stability of Mucor circinelloides lipase in a medium of organic solvents in extreme conditions, 2th International Conference on Protein Stabilisation, Biomolecule Stabilisation, Lisbona, 110.
• 287) Zaks A., (1991), Enzymes in organic solvents, Biocatalysts for industry, Dordick ed., Plenum Press, New York and Londyn, 161-180.
• 288) Rao H., Johnston G.A., Suckling C.J., Halling P.J., (1991), Solvent effects on biocatalysis i organic systems: equlibrium position and rates of lipase catalyzed esterification, Biotechnol. Bioeng., 38, 1137-1143.
• 289) Acros J.A., Garcia H.S., Hill Jr., Ch.G., (2000), Cdontinuous enzymatic esterification of glycerol with (poly)unsaturated fatty acids in a packed- bed reactor, Biotechnol. Bioeng., 68, 563-570.
• 290) Vorderwtilbecke T., Kieslich K., Erdmann H., (1992), Comparison of lipases by different assays, Enzyme Microb. Technol., 14, 631-639.
• 291) Jääskeläinen S., Linko S., Raaska T., Laaksonen L., Linko Y-Y., (1997), Molecular modelling of lipase-catalysed polyesters synthesis, Biotechnology, 52, 267-275.
• 291a) Petersen M. T. N., Fojan P., Petersen S. B., (2001), How do lipases and esterases work: the electrostatic contribution, J. Biotechn. 85, 115-147.
• 292) Castillo E., Dossat V., Marty A., Condoret J.S., Combes D., (1997), The role of silica gel in lipase-catalysed esterification reactions of high-polar substrates, J.Am. Oil Chem. Soc., 74, 77-85.
• 293) Fregapane G., Samey D. B., Greenberg S. G., Knight D. J., Vulfson E. N., (1992), Chemo-enzymatic synthesis of monosacharide fatty acid esters and their preliminary characterization, Prog. Biotechnol., 8, 563 - 568.
• 294) Balcão V.M., Malcata F.X., (1998), On the performance of a hollow-fiber bioreactor for acidolysis catalysed by immobilized lipase, Biotechn. Bioeng., 60, 114-123.
• 295) Tsai S-W., Wu G-H., Chiang CH-L., (1991), Kinetics of enzymatic hydrolysis of olive oil in biphasic organic-aqueous systems, Biotechnol. Bioeng., 38, 761-766.
• 296) Barton J.W., Reed E.K., Davison B.H., (1997), Gas-phase enzyme catalysis using immobilized lipase for ester production, Biotechn. Techniq., 11,747-750.
• 297) Antczak U., Antczak T., Góra J., Galas E., Fajfer A., (1990), Sposób wytwarzania makrocyklicznych laktonów, Pantent 148490.
• 297a) Han J.J., Yang T.H., Rhee J.S., (1998), Optimization of reaction variables for sucrose monoester production using lipase in a solvent free system by Taguch’i method, Biotechn, Techn., 12, 295-299.
• 297b) Kim J.E., Han J.J., Yoon J.H., Rhee J.S., (1998), Effect of salt hydrate pair on lipase-catalyzed regioselective monoacylation of sucrose, Biotechnol. Bioengin., 57, 121-125.
• 298) Antczak T., Krystynowicz A., Galas E., (1997), Właściwości lipaz grzybowych otrzymywanych w Instytucie Biochemii Technicznej, V Sympozjum Naukowo-Techniczne “Biotechnologia Środowiskowa”, Ustroń-Jaszowiec, część 1, 177-184.
• 299) Hugo-Jansen B., Galluzzo D.R., Jensen R.G., (1988), Studies on free and immobilized lipases from Mucor miehei, J. Am. Oil Chem. Soc., 65, 905- 910.
• 300) Queiroz J.A., Tomaz C.T., Cabral J.M.S., (2001), Hydrophobic interaction chromatography of proteins, J. Biotechn., 87, 143-159.
• 301) Kademi A., Aït-Abdelkader N., Fakhreddine L., Baratti J., (2000), Purification and characterization of a thermostable esterase from the moderate thermophile Bacillus circulans, Appl., Microbiol., Biotechnol., 54, 173-179.
• 302) Geluk M.A., Norde W„ Van Kalsbeek H.K.A.I., Van’t Riet K„ (1992), Adsorption of lipase from Candida rugosa on cellulose and its influence on lipolytic activity, 14, 748-754.
• 303) Hiol A., Jonzo M.D., Rugani N., Druet D., Sarda L., Comeau L.C., (2000), Puryfication and characterization of an extracellular lipase from a thermophilic Rhizopus oryzae strain isolated from palm fruit, Enzyme Microb. Technol., 26, 421-430.
• 304) Ishihara H., Okuyama H., Ikezawa H., Tejima S., (1975), Studies on lipase from Mucor javanicus, Biochim. Biophys. Acta, 388, 413-422.
• 305) Ogiso, T., Sugiura, M., Kato, Y., (1972), Studies on bile-sensitive lipase. X. Preparation and properties of carrier-bound Mucor lipase, Chem. Pharm. Bull., 20: 2542-2550.
• 306) Takahashi K., Ajima A., Yoshimmoto T., Okada M., Matushima A., Tamaura Y. , Inada Y., (1985), Chemical reactions by polyethylene glycol modified enzymes in chlorinated hydrocarbons, J. Org. Chem., 50, 3414-3415.
• 307) Jene Q., Pearson J.C., Lowe C.R., (1997), Surfactant modified enzymes: Solubility and activity of surfactant-modified catalase in organic solvents, Enzyme Microb. Technol., 20, 69-74.
• 308) Mogi K-I., Nakajima M., Mukataka S., (2000), Transestryfication reaction between medium- and long-chain fatty acid triglycerides using surfactant- modified lipase, Biotechnol. Bioeng. 67, 513-519.
• 309) Inada Y., Takahashi K., Yoshimoto T., Aijma A., Matsushima A., Saito Y., (1986), Application of polyethylene glycol-modified enzymes in biotechnological processes: organic solvent-soluble enzymes, TIBTECH, July, 190-194.
• 310) Fukunaga K., Minamijima N., Sugimura Y., Zhang Z., Nakao K., (1996), Immobilization of organic solvent-soluble lipase in nonaqueous conditions and properties of the immobilized enzymes, J. Biotechn. 52, 81-88.
• 311) Baillargeon M.W., Sonnet P.E., (1988), Polyethylene glycol modification of Candida rugosa lipase, J. Am. Oil Chem. Soc., 65, 1812-1815.
• 312) Derewenda U., Brzozowski A.M., Lawson D.M., Derewenda Z.S., (1992), Catalysis at the interface: The anatomy of a conformation al. Change in a triglyceride lipase, Biochemistry, 31, 1532-1541.
• 313) Peters G.M., Bywater R.P., (1999), Computation analysis of chain flexibility and fluctuations in Rhizomucor miehei lipase, Protein Enginering, 12, 747-754.
• 314) Killian A., von Heijne G., (2000), How proteins adapt to membrane-water interface, Trends in Biochemical Science, 25, 429-434.
• 315) Louwrier A., Drtina G.J., Klibanov A.M., (1996), On the issue of interfacial activation of lipase in nonaqueous media, Biotechn. Bioeng., 50,1-5.
• 316) Antczak T., Dane nie publikowane
• 317) Antczak T., Dane nie publikowane
• 318) Malcata F.X., Reyes H.R., Garcia H.S., Hill jr. Ch.G.,Amundson C.H., (1992), Kinetics and mechanisms of reactions catalysed by immobilized lipases, Enzyme Microb. Technol., 14,426-446.
• 319) Lipases, their structure, biochemistry and applications, (1994), Woolley P., Petersen S.B., Eds., Cambridge, U.K., Cambridge University Press.
• 320) Shimada Y., Sugihara A., Nakano H., Yokota T., Nagao T., Komemushi S., Tominaga Y., (1996), Production of structured lipids containing essential fatty acids by immobilized Rhizopus delemar lipazę, J. Am. Oil Chem. Soc., 73, 1415-1420,
• 321) Khor H.T., Tan N.H., Chua C.L., (1986), Lipase-catalysed hydrolysis of palm oil, J. Am. Oil Chem. Soc., 63, 538-540.
• 322) Y-K., Choo Ch-L., (1989), The kinetics and mechanism od shear inactivation of lipase from Candida cylindracea, Biotechn. Bioeng., 33,183-190.
• 322a) Malacta F.X., Reyes H.R., Garcia H.S., Hill Ch.G., Amunson C.H., (1990), Immobilized lipase reactors for modification of fats and oils-A Review, J. Am. Oil Chem. Soc., 67, 890-909.
• 323) Kim M-H., Kim M-K., Lee J-K., Park S-Y., Oh T-K., (2000), Thermostable lipase of Bacillus stearothermophilus high-level production, purification, and calcium-dependent thermostability, Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry, 64, 280-286.
• 324) Hoo M., M., Yamane T., Shimizu S., (1986), Continuous hydrolysis of olive oil by lipase in microporous hydrophobic membrane bioreactor, J. Am. Oil Chem. Soc., 62, 1016-1021.
• 325) Guit R.P.M., Kloosterman M., Meindersma G.W., Mayer M., Meijer E.M., (1991), Lipase kinetics: hydrolysis of triacetin by lipase from Candida cylindracea in a hollow-fiber membrane reactor, Biotechn. Bioeng., 38, 727-732.
• 326) Lee K-T., Akoh C.C., (1998), Immobilization of lipases on clay Celite 545, diethylaminoethyl-, and caeboksymethyl-Sephadex and their interesterification activity, Biotech. Techniq., 12, 381-384.
• 327) Miller C, Austin H., Posorske L., Gonzales J., (1988), Characteristics of an immobilized lipase for the commercial synthesis of esters, J. Am. Oil Chem. Soc., 65, 927-931.
• 328) Galas E., Antczak T., (1994), Sposób wytwarzania witaminy F, Patent 165264.
• 329) Galas E., Antczak T., (1994), Sposób wytwarzania estrów wyższych kwasów tłuszczowych, Patent 165256.
• 330) Galas E., Antczak T., (1994), Sposób wytwarzania estrów wyższych kwasów tłuszczowych, Patent 165259.
• 331) Carta G., Gainer J.L., Benton A.H., (1991), Enzymatic synthesis of esters using an immobilized lipase, Biotechn. Bioeng., 37, 1004-1009.
• 332) Sanchez A., Valerio F., Lafuente J., Solà C., (2000), Highly enantioselective esterification of racemic ibuprofen in a packed bed reactor using immobilised Rhizomucor miehei lipase, Enzyme Microb. Technol., 27, 157-166.
• 333) Guisân J.M., Bastida A., Sabuquillo P., Armisen P., Fernândez-Lafuente R., Huguet J„ (1997), Interfacial adsorption of lipases on strongly hydrophobic solid surfaces: hyperactivation and improved stereospecifity. In Proceedings of the International Meeting, Lipases and lipids: structure, specificity and applications in biocatalysis, Como, Italy, 36.
• 334) Bastida A., Sabuquillo P., Armisen P., Fernândez-Lafuente R., Huguet J., Guisân J.M., (1998), A single step purification, immobilization, and hyperactivation of lipases via interfacial adsorption on strongly hydrophobic supports, Biotechn. Bioengin., 58,486-492.