PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Tytuł artykułu

Niskocząsteczkowe inhibitory plazminy

Identyfikatory
Warianty tytułu
EN
Low molecular inhibitors of plasmin
Języki publikacji
PL
Abstrakty
EN
Plasmin, serine protease with trypsin specifity, plays a key role in the process of fibrinolysis. Analogs of lysine like e-aminocaproic acid and trans-4-aminomethylclohexanecarboxylic acid are employed clinically as plasmin inhibitors and exhibit an inhibitory effect by blocking lysine binding sites of the enzyme. Their inhibitory activity on plasmin with the respect to fibrinogen and other proteins is much weaker than towards fibrin. Because of this reason investigations on the synthesis of an active centre directed inhibitors of plasmin were also undertaken. A great number of compounds was obtained including derivatives of w-aminoacids or lysine. Next important group were short peptides with C-terminal lysine or arginine derivatives such as aldehydes, chloromethylketones, fluoromethylketone, methylketones, amides or esters. This paper presents literature data on structure-activity relationship for low molecular inhibitors of plasmin with a structure of aminoacids or peptides derivatives.
Słowa kluczowe
Rocznik
Strony
871--887
Opis fizyczny
Bibliogr. 52 poz., rys., schem.
Twórcy
  • Instytut Chemii, Uniwersytet w Białymstoku, ul. J. Pułsudskiego 11/4, 15-443 Białystok
Bibliografia
  • [1] M. Forsgren, B. Raden, M. Israelsson, K. Larsson, L. O. Heden, FEBS Lett., 1987, 213, 254.
  • [2] J. L. Hoover-Plow, L. A. Miles, G. M. Fless, A. M. Scanu, E. F. Plow, Biochemistry, 1993, 32, 13681.
  • [3] P. Friberger, Scand. J. Clin. Lab. Ivest. (Suppl. 162), 1982, 42, 49.
  • [4] E. E. Rickli, Thrombose und Hämostaseforschung, F. K. Schattauer Verlag, Stuttgart-New York, 984, 13.
  • [5] K. Midura-Nowaczek, I. Bruzgo, Wiad. Chem., 1987, 41, 705.
  • [6] M. Verstraete, Drugs, 1985, 29, 236.
  • [7] E S. Winn, S. P. Hu, S. M. Hochswender, R. A. Laursen, Eur. J. Biochem., 1980, ] 579.
  • [8] K. Midura-Nowaczek, I. Bruzgo, E. Dubis, W. Roszkowska-Jakimiec, K. V rowski, Pharmazie, 1996, 51, 775.
  • [9] D. G. Deutsch, E. T. Mertz, Science, 1970, 170, 1095.
  • [10] D. Marti, J. Schaller, B. Ochensberger, E. E. Rickli, Eur. J. Biochem., 1994
  • [11] L1. Mathews, P. Vanderhoff-Hanaver, F. J. Castellino, A. Tulinsky, Bio 1996, 35, 257.
  • [12] T. P. Wu, K. Padmanabhan, A. Tulinsky, A. M. Mulichak, ibid., 1991
  • [13] M. R. Rejante, M. Llinas, Eur. J. Biochem., 1994, 221, 939.
  • [14] M. R. Rejante, I. J. Byeon, M. Llinas, Biochemistry, 1991, 30, 11081.
  • [15] N. Teno, K. Wanaka, Y. Okada, H. Taguchi, U. Okamoto, A. Hijikata-Okuno- miya, S. Okamoto, Chem. Pharm. Bull., 1993, 41, 1079.
  • [16] K. Midura-Nowaczek, I. Bruzgo, W. Roszkowska-Jakimiec, K. Worowski, Acta Polon. Pharim, 1996, 53, 221.
  • [17] H. Umezawa, T. Aoyagi, Proteinoses in Mammalian Cells and Tissues, Elsevier/North- Holland Biomedical Press 1977, 637.
  • [18] R. C. Thompson, Biochemistry, 1973, 12, 47.
  • [19] C. Chi, H. Liu, B. A. K. Chibber, F. J. Castellino, J. Antibiot., 1989, 42, 1506.
  • [20] G. Borin, G. Chessa, G. Cavaggion, F. Marchiori, W. Müller-Esterl, Hoppe-Sey- ler’s Z. Physiol. Chem., 1981, 362, 1435.
  • [21] T. Saino, T. Someno, S. Ishii, T. Aoyagi, H. Umezawa, J. Antibiot., 1988, 41, 220.
  • [22] R. M. Me Connel, G. E. Barnes, C. F. Hoyng, J. M. Gunn, J. Med. Chem., 1990, 33, 86.
  • [23] R. M. Me Connel, L. J. York, D. Frizzel, C. Ezell, ibid., 1993, 36, 1084.
  • [24] S. Bajusz, E. Szell, E. Barabas, D. Bagdy, Peptides: Synthesis - Structure - Function, red. Rich D. H. and Gross E, Pierce Chem. Co., Rockford, Illinois, 1981, 417.
  • [25] S. Bajusz, E. Szell, F. Barabas, D. Bagdy, Folia Haematol., 1982, 109, 16.
  • [26] C. Kettner, E. Shaw, Biochemistry, 1978, 17, 4778.
  • [27] C. Kettner, E. Shaw, Methods Enzymol., 1981, 80, 826.
  • [28] V. S. Ganu, E. Shaw, Thromb. Res., 1987, 45, 1.
  • [29] D. Collen, H. R. Lijnen, F. De Cock, J. P. Durieux, A. Loffet, Biochim. Biophys. Acta, 1980, 615, 158.
  • [30] H. R. Lijnen, M. Uyetterhoeven, D. Collen, Thromb. Res., 1984, 34, 413.
  • [31] H. Angliker, P. Wirksom, P. Räuber, E. Shaw, Biochem. J, 1987, 241, 871.
  • [32] P. Räuber, B. Walker, S. Stone, E. Shaw, ibid., 1988, 250, 871.
  • [33] K. Midura-Nowaczek, I. Bruzgo, W. Roszkowska-Jakimiec, K. Worowski, Farmaco., 1997, 52, 35.
  • [34] J. S. Me Murray, D. F. Dyckes, Biochemistry, 1986, 25, 2298.
  • [35] A. Nagamatsu, T. Okuma, M. Watanabe, Y. Yamamura, J. Biochem., 1963, 54, 491.
  • [36] A. Nagamatsu, T. Okuma, T. Hayashida, Y. Yamamura, Chem. Pharm. Bull., 1968, 16, 211.
  • [37] Y. Okada, Y. Tsuda, N. Teno, K. Wanaka, M. Boghaki, A. Hijikata-Okunomija, T. Naito, S. Okamoto, ibid., 1988, 36, 1289.
  • [38] S. Okamoto, U. Okamoto, Y. Okada, A. Hijikata-Okunoiya, K. Wanaka, N. Horie, T. Naito, Fundamental and Clinical Fibrinolysis, Elsevier Science Publisher B. V. (Biomedical division), rozdz. 6, 1987, 67.
  • [39] L. Skoza, A. O. Tse, M. Semar, A. J. Johnson, Ann. N. Y. Acad. Sei., 1968, 146, 659.
  • [40] J. Fareed, H. L. Messmore, G. Kindel, J. U. Balis, ibid., 1981, 370, 765.
  • [41] K. Midura-Nowaczek, I. Bruzgo, W. Roszkowska-Jakimiec, K. Worowski, Acta Polon. Pharm., 1990, 47, 39.
  • [42] U. Christensen, Biochem. J. 1984, 223, 413.
  • [43] T. Thewes, K. Constantine, I. J. L. Byegon, M. Llinas, J. Biol. Chem., 1990, 265, 3906.
  • [44] R. A. Galemmo Jr, J. M. Fevig, D. J. Carini, J. Cacciola, B. L. Wells, G. L. Hillyer, J. Buriak Jr, K. A. Rossi, P. F. W. Stouten, R. S. Alexander, R. Hilmer, L. Bostrom, M. M. Abelman, S.-L. Lee, P. C. Weber, Ch. A. Ketter, R. M. Knabb, R. R. Wexler, Bioorg. Med. Chem., Let., 1996, 6, 2913.
  • [45] F. F. Markwardt, Handbook of Experimental Pharmacology, Vol. 46, Fibrinolytics and Antifibrynolytics, Springer, Berlln-Heidelberg-New York 1978, 511.
  • [46] T. Nakayama, S. Taira, M. Ikeda, M. Ashizawa, M. Oda, K. Akarawa, S. Fuji, Chem. Pharm. Bull., 1993, 41, 117.
  • [47] H. Akashi, T. Ariki, M. Kato, Y. Kozaki, T. Irisawa, M. Muramatu, Biol. Pharm. Bull., 1994, 17, 446.
  • [48] K. Senokuchi, H. Nakai, Y. Nakayama, Y. Ogadaki, K. Sakaki, M. Kato, T. Ma- ruyama, T. Miyazaki, H. Ito, K. Kamiyasu,S. Kim, M. Kawamura, N. Hamanaka, J. Med. Chem., 1995, 38, 2521.
  • [49] R. Rai, J. A. Katzenellenbogen, ibid., 1992, 35, 4150.
  • [50] J. A. Katzenellenbogen, R. Rai, W. Dai, Bioorg. Med. Chem. Lett., 1992, 2, 1399.
  • [51] A. A. R. Higazi, M. Mayer, Biochem. J., 1989, 260, 609.
  • [52] R. P. Saxena, O. P. Gulati, K. C. Saxena, Chanan Singh, Y. S. Prabhakar, A. K. Sa¬xena, Curr. Sei., 1977, 73, 198 (C.A. 127:229224q).
Uwagi
PL
Opracowanie rekordu ze środków MNiSW, umowa nr SONP/SP/546092/2022 w ramach programu "Społeczna odpowiedzialność nauki" - moduł: Popularyzacja nauki i promocja sportu (2024).
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-article-BUS1-0002-0092
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.