Receptory sprzężone z białkami G (GPCR) ; struktura i oddziaływania z bioligandami

Ciarkowski, J.; Czaplewski, C.; Kaźmierkiewicz, R.; Politowska, E.

Artykuł - szczegóły

Tytuł artykułu

Receptory sprzężone z białkami G (GPCR) ; struktura i oddziaływania z bioligandami

Autorzy

Ciarkowski J. , Czaplewski C. , Kaźmierkiewicz R. , Politowska E.

Wybrane pełne teksty z tego czasopisma

Identyfikatory

Warianty tytułu

G protein-coupled receptors (GPCR) : structure and receptor-bioligand interactions

Języki publikacji

Abstrakty

G protein-coupled receptors (GPCRs) from the largest superfamily, having over 1000 members, of integral membrane proteins sharing the following features: (i) All members from 7 hydrophobic a-helices of ~38 A (25 amino acids, 7 turns) along a single chain. The consecutive helices pass the membrane forth and back, starting from the extracellular side, to from a heptahelical transmembrane domain. This arrangement implicates 6 interhelical loops, whereof the even ones plus the N-terminus create the receptor's extracellular domain while the odd ones plus the C-terminus from its intracellular domain. (ii) All GPCRs are stimulated by extracellular signals of miscellaneous character. (iii) Stimulated GPCRs pass the extracellular signal via their transmembrane and intracellular domains to the cytosolic peripheral heterotrimeric GTP/GDP - binding proteins (G proteins), mediating the signal's further transduction to various cellular second messenger systems. A current status of structural studies on GPCRs, consisting of low ~7.5 A resolution experimental structures and supplementary molecular modelling, is presented. Subsequently, some results of author's own work on modelling essential interactions between the V2 vaasopressin renal receptor (V2R) and its agonists [Arg8] Vasopressin (AVP), [d-Arg8] Vasopressin (DAVP), and both the peptide desGly9 -[Mca1, D-Ile2, Ile4]AVP and the nonpeptide antagonist OPC-31260, are discussed. Finally perspectives for future developments are outlined.

Słowa kluczowe

receptory GPCR receptor antydiuretyczny ligand bioligand białka modelowanie molekularne

receptors GPCR ligand bioligand proteins molecular modelling

Wydawca

Polskie Towarzystwo Chemiczne

Czasopismo

Wiadomości Chemiczne

Rocznik

1998

Tom

[Z] 52, 5-6

Strony

431--447

Opis fizyczny

schem., wykr., bibliogr. 51 poz.

Twórcy

autor

Ciarkowski J.

Wydział Chemii, Uniwersytet Gdański, ul. J. Sobieskiego 18, 80-952 Gdańsk

autor

Czaplewski C.

Wydział Chemii, Uniwersytet Gdański, ul. J. Sobieskiego 18, 80-952 Gdańsk

autor

Kaźmierkiewicz R.

Wydział Chemii, Uniwersytet Gdański, ul. J. Sobieskiego 18, 80-952 Gdańsk

autor

Politowska E.

Wydział Chemii, Uniwersytet Gdański, ul. J. Sobieskiego 18, 80-952 Gdańsk

Wydział Chemii, Uniwersytet Gdański, ul. J. Sobieskiego 18, 80-952 Gdańsk

Bibliografia

[2] T. P. lismaa, T. J. Biden, J. Shine, G Protein-Coupled Receptors, Springer-Verlag, Heidelberg 1995.
[3] S. Watson, S. Arkinstall, The G-Protein Linked Receptor. Facts Book, Academic Press, London 1994.
[4] G. F. X. Schertler, C. Villa, R. Henderson, Nature, 1993, 362, 770.
[5] V. M. Unger, G. F. X. Schertler, Biophys. J., 1995, 68, 1776.
[6] G. F. X. Schertler, P. A. Hargrave, Proc. Natl. Acad. Sci., 1995, 92, 11578.
[7] J. M. Baldwin, EMBO J., 1993, 12, 1693; Curr. Opinion. Cell Biol., 1994, 6, 180.
[8] P. Herzyk, R. E. Hubbard, Biophys. J., 1995, 69, 2419.
[9] M. C. Peitch, P. Heizyk, T. N. C. Wells, R. E. Hubbard, Swiss-Model, an automated knowledge-based protein modeling server at Glaxo Wellcome Research and Development S.A. in Geneva (http://expasy.hcuge.ch/swissmod/SWISS-MODEL.html).
[10] D. Zhang, H. Weinstein, J. Med. Chem., 1993, 36, 934.
[11] D. Donnelly, J. B. C. Findlay, Curr. Opinion Struct. Biol., 1994, 4, 582.
[12] A. Wittinghofer, Structure, 1996, 4, 357.
[13] S. R. Sprang, Annu. Rev. Blochem., 1997, 66, 639.
[14] E. J. Neer, Cell, 1995, 80, 249.
[15] D. G. Lambright, J. P. Noel, H. E. Hamm, P. B. Sigler, Nature, 1994, 369, 621.
[16] M. B. Mixon, E. Lee, D. E. Coleman, A. M. Berghuis, A. G. Gilman, S. R. Sprang Science, 1995, 270, 954.
[17] J. P. Noel, H. E. Hamm, P. B. Sigler, Nature, 1993, 366, 654.
[18] D. E. Coleman, A. M. Berghuis, E. Lee, M. E. Linder, A. G. Gilman, S. R. Sprang, Science, 1994, 265, 1405.
[19] J. Sondek, A. Bohm, D. G. Lambright, H. E. Hamm, P. B. Sigler, Nature, 1996, 379, 369.
[20] D. G. Lambright, J. Sondek, A. Bohm, N. P. Skiba, H. E. Hamm, P. B. Sigler, ibid., 1996, 379, 311.
[21] M. A. Wall, D. E. Coleman, E. Lee, J.-A. Iniguez-Lluhi, B. A. Posner, A. G. Gilman, S. R. Sprang, Cbll, 1996, 83, 1047.
[22] V. M. Unger, P. A. Hargrave, J. M. Baldwin, G. F. X. Schertler, Nature, 1997, 389, 203.
[23] E. A. Dratz, J. E. Furstenau, C. G. Lambert, D. L. Thireault, H. Rarick, T. Schepers, S. Pakhlevanians, H. E. Hamm, ibid., 1993, 363, 276.
[24] Y. de Keyzer, C. Auzan, F. Lenne, C. Beldjord, M. Thibonnier, X. Bertagna, E. Clauser, FEBS Lett. 1994, 356, 215.
[25] D. Donnelly, J. B. C. Findlay, T. L. Blundell, Receptors and Channels, 1994, 2, 61.
[26] R. Henderson, J. M. Baldwin, T. A. Ceska, F. Zemlin, E. Beckmann, K. H. Dow- ning, J. Mol. Biol. 1990, 213, 899.
[27] M. Birnbaumer, J Receptor Signal Transduct. Res., 1995, 15, 131.
[28] Vasopressin, P. Gross, D. Richter, G. L. Robertson, (red.), Materiały IV Międzynarodowej Konferencji Wazopresynowej, Berlin, Maj 1993, John Libbey Eurotext, 1993, Paris.
[29] World Congress of Neurohypophysical Hormones, Montreal, Qc. Canada, Aug. 1997, Materiały.
[30] R. Postina, E. Kojro, F. Fahrenholz, J. Biol. Chem., 1996, 271, 31593.
[31] E. Kojro, P. Eich, G. Gimpl, F. Fahrenholz, Biochemistry, 1993, 32, 13537.
[32] J. Liu, J. Wess, J. Biol. Chem., 1996, 271, 78772.
[33] SYBYL, v. 6.1, Tripos Inc., St. Louis, MO, U.S.A., 1994.
[34] E. Ufer, R. Postina, V. Gorbulev, F. Fahrenholz, FEBS Lett., 1995, 362, 19.
[35] E. Kojro, P. Eich, G. Gimpl, F. Fahrenholz, Biochemistry, 1993, 32, 13537.
[36] C. Czapiewski, R. Kaźmierkiewicz, J. Ciarkowski, J. Comp.-Aided. Molec. Design, 1998, w druku.
[37] Y. Yamamura, H. Ogawa, H. Yamashita, T. Chihara, H. Miyamoto, S. Nakamu- ra, T. Onogawa, T. Yamashita, T. Hosokawa, T. Mori, M. Tominaga, Y. Yabuuchi, Br. J. Pharmacol., 1992, 105, 787.
[38] C. Czapiewski, R. Kaźmierkiewicz, J. Ciarkowski, Lett. Peptide Sci. 1998, w druku.
[39] AMBER 4.1, D. A. Pearlman, D. A. Case, J. W. Caldwell, W. S. Ross, T. E. Cheatham III, D. M. Ferguson, G. L. Seibel, U. C. Singh, P. K. Weiner, P. A. Kollman, University of California, San Francisco, CA, U.S.A., 1995.
[40] B. Mouillac, B. Chini, M.-N. Balestre, J. Elands, S. Trumpp-Kallmeyer, J. Hoflack, M. Hibert, S. Jard, C. Barberis, J. Biol. Chem., 1995, 270, 25771.
[41] F. C. Bernstein, T. F. Koetzle, G. J. Williams, E. E. J. Meyer, D. M. Brice, J. R. Rodgers, O. Kennard, T. Shimanouchi, M. Tsanumi, J. Mol. Biol., 1977,112,535.
[42] Brookhaven Protein Data Base, http://pdb.icm.edu.pl/pdb-bin/pdbmain
[43] L. Holm, C. Sander, Science, 1996, 273, 595; Structure, 1997, 5, 165.
[44] S. E. Brenner, C. Chothia, T. J. P. Hubbard, Curr. Opinion Struct. Biol., 1997, 7, 369.
[45] D. T. Jones, ibid., 1997, 7, 377.
[46] Y. Kimura, D. G. Vassylyev, A. Miyazawa, A. Kidera, M. Matsushima, K. Mit- suaka, K. Murata, T. Hirai, Y. Fujioshi, Nature, 1997, 389, 206.
[47] R. Henderson, J. M. Baldwin, T. A. Ceska, F. Zemlin, E. Beckman, K. H. Downing, J. Mol. Biol., 1990, 213, 899.
[48] N. Grigorieff, T. A. Ceska, K.H. Downing, J. M. Baldwin, R. Henderson, ibid., 1996, 259, 393.
[49] R. F. Service, Science, 1997, 277, 1217.
[50] A. S. Moffat, ibid., 1997, 277, 1607.
[51] E. Pebay-Peyroula, F. Rummel, J. P. Rosenbusch, E. M. Landau, ibid., 1997, 277, 1676.

Uwagi

Opracowane ze środków MEiN, umowa nr SONP/SP/546092/2022 w ramach programu "Społeczna odpowiedzialność nauki" - moduł: Popularyzacja nauki i promocja sportu (2022-2023).

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.baztech-article-BUS1-0002-0071