A Comparison of Solution Conformations of Scyliorhinin I and Its Analogue with N-Methyl-L-phenylalanine in Position 7

• Autorzy: Klaudel L. , Rodziewicz-Motowidło S. , Liwo A. , Rolka K.
• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

Their solution structures are characterized by families consisting of 7 and 8 conformers, respectively, with statistical weights higher than 2%. The 3D structure of Scyl is rather flexible, whereas the presence of a local constrait in position 7 significantly rigidifies the whole molecule.

Słowa kluczowe

EN

tachykinins; scyliorhinin I; conformational studies; NMR

• Wydawca: Polskie Towarzystwo Chemiczne
• Czasopismo: Polish Journal of Chemistry
• Rocznik: 2000
• Tom: Vol. 74, nr 8
• Strony: 1091--1099
• Opis fizyczny: Bibliogr. 17 poz., rys.

Twórcy

autor

Klaudel L.

• Faculty of Chemistry, University of Gdańsk, Sobieskiego 18, PL-80-952, Gdańsk

autor

Rodziewicz-Motowidło S.

• Faculty of Chemistry, University of Gdańsk, Sobieskiego 18, PL-80-952, Gdańsk

autor

Liwo A.

• Faculty of Chemistry, University of Gdańsk, Sobieskiego 18, PL-80-952, Gdańsk

autor

Rolka K.

• Faculty of Chemistry, University of Gdańsk, Sobieskiego 18, PL-80-952, Gdańsk

Bibliografia

• 1. Conlon J.H., Deacon C.F. O’Toole L. and Thim L., FEBS Lett, 200, 111 (1986).
• 2. Kisoy Mimoto T., Kimura T., YoshidaM. and Shimokura M., Peptide Chemistry 1987, Protein Research Foundation, Osaka, 347 (1988).
• 3. Beaujowan J.C., Saffroy M., Petitet F., Torrens Y. and Głowiński J., Regul. Pept., 22, 34 (1988).
• 4. Patacchini R., Quartara L., Rolka K., Zboińska J., Kupryszewski G. and Maggi C.A., Eur. J.Pharmacol., 250,311 (1993).
• 5. Qi Xiao-Fei, Zboińska J., Gwizdała E„ Kupryszewski G. and Rolka K., Polish J. Chem., 69, 1126 (1995).
• 6. Groth M., Malicka J., Czapiewski C., Ołdziej S., Łankiewicz, L., Wiczk W. and Liwo A., J. Bimed. NMR, 4,315(1999).
• 7. Ripoll D.R. and Scheraga H.A., Biopolymers, 27, 1283 (1988).
• 8. Nemethy G., Gibson K.D., Palmer K.A., Yoon C.N., Paterlini G, Zagari A., Rumsey S. and Scheraga
• H. A., J. Phys. Chem., 96, 6472 (1992).
• 9. Vila J., Wiliams R.L., Vasquez M. and Scheraga U. A., Proteins Struct., Fund. Genet., 10,199(1991).
• 10. Zboińska J., Rolka K., Kupryszewski G., Gołba K, Imiołek P., Janas P., Myszor J. and Herman Z.S., Collect. Czech. Chem. Commun., 58, 918 (1993).
• 11. Ripoll D.R., Pottle M.S., GibsonK.D. Liwo, A. and Scheraga H.A., J. Comput. Chem., 16,1153 (1995).
• 12. Ripoll D.R., Liwo A. and Czapiewski C., TASK Quart., 3, 313 (1999).
• 13. Meadows R.P., Post C.B., Luxon B.A. and Gorenstein D.G., MORASS 2.1, Purdue University, W. Lafayette 1994.
• 14. Post C.B., Meadows R.P. and Gorenstein D.G., J. Am. Chem. Soc., 112, 6796 (1990).
• 15. Bystrov V.F., Progr. NMR Spectrosc., 10, 41 (1976).
• 16. Lewis P.N., Momany F.A. and Scheraga H.A., Biochim. Biophys. Acta, 303, 211 (1973).
• 17. Schwyzer R., J. Receptor Res., 11, 45 (1991).