PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Tytuł artykułu

Rejestracja i ocena ilościowa niestabilnych białek surowicy krwi

Treść / Zawartość
Identyfikatory
Warianty tytułu
EN
Registration and quantitative analysis of serum proteins of unstable structure
Języki publikacji
PL
Abstrakty
PL
Niektóre liotropowe układy ciekłokrystaliczne tworzące taśmowe układy micelarne mają zdolność tworzenia kompleksów z białkami pod warunkiem możliwości penetracji do wnętrza bryły białkowej. Możliwość taką stwarzają białka o niestabilnej strukturze w tym głównie białka patologiczne a także część białek należących do białek ostrej fazy. Modyfikacja ładunku białka w wyniku kompleksowania może być ujawniona w rozdziale elektroforetycznym. Dwukierunkowy rozdział elektroforetyczny z dodatkiem liganda supramolekularnego w drugim prostopadłym kierunku rozdziału pozwala na ujawnienie i izolację kompleksów z ciekłokrystalicznym ligandem. Otwiera to istotne możliwości diagnostyczne. Oczekiwane jest opracowanie numerycznej techniki ilościowej oceny proporcji ujawnionych frakcji białkowych. Wiązanie ligandów ciekłokrystalicznych okazuje się też aktualne w przypadku kompleksowania ich przez złogi amyloidowe. Czerwień Kongo jest w tym przypadku markerem specyficznym.
EN
Some lyotropic liquide crystals of ribbon-like micellar structure form complexes with proteins of unstable structure due to possible penetration to their interior. Misfolded proteins and some acute phase serum proteins belong to that group. The altered charge of proteins engaged in complexation which becomes modified by the charge of bound ligand affects electrophoretic migration and allows differentiation of ubnormal proteins from among serum proteins. Two-dimensional agarose electrophoresis of serum proteins undergone complexation with supramolecular ligand after perpendicular reorganization of migration fulfils the requirement. The exposure of misfolded proteins and their quantitative analysis has a significant diagnostic meaning. Elaboration of numerical analysis is expected. Ligands in form of liquide crystals have been found to be bound to amyloids. Congo red appeared to be the specific marker for recognition of amyloid fibrils. This type of ligand seems to be the new category of ligands complexes in form of multimolecular system.
Wydawca
Rocznik
Strony
379--382
Opis fizyczny
Bibliogr. 17 poz., rys., wykr.
Twórcy
autor
autor
autor
Bibliografia
  • [1] Uversky V. N., Fink A.: Protein Misfolding, Aggregation and Conform tional Diseases: Part A, Protein Aggregation and Conformational Diseases - Springer, 2006.
  • [2] Anfinsen C. B.: Principles that govern the folding of protein chains. Science 181, (4096), 1973.
  • [3] Richards F. M., Eisenberg D. S.: Kim P. S. Protein misassembly. In Advances in Protein Chemistry vol. 50 Academic Press 1997.
  • [4] Rybarska J., Konieczny L., Piekarska B., Stopa B., Roterman I.: The detection of specific acute phase serum protein complexes and immune complexes by congo red binding. J Physiol Pharmacol 46 (2), 1995.
  • [5] Roterman I., Rybarska J., Konieczny L., Skowronek M., Stopa B., Piekarska B., Bakalarski G.: Congo red bound to a-1-proteinase inhibitor as a model of supramolecular ligand and protein complex. Computer Chem 22, 1998.
  • [6] Król M., Roterman I., Piekarska B., Konieczny L., Rybarska J., Stopa B., Spólnik P., Szneler E.: An approach to understand the complexation of supramolecular dye Congo red with immunoglobulin L chain lambda. Biopolymers 77 (3) 2005.
  • [7] Spólnik P., Konieczny L., Piekarska B., Rybarska J., Stopa B., Zemanek G., Król M., Roterman I.: Instability of monoclonal myeloma protein may be identified as susceptibility to penetration and binding by newly synthesized Congo red derivatives. Biochimie, 86 (6), 2004.
  • [8] Stopa B., Piekarska B., Konieczny L., Rybarska J., Spólnik P., Zemanek G., Roterman I., Król M.: The structure and protein binding of amyloid-specific dye reagents. Acta Biochim Pol. 50 (4), 2003.
  • [9] Król M., Roterman I., Piekarska B., Konieczny L., Rybarska J., Stopa B.: Local and long-range structural effects caused by the removal of the N-terminal polypeptide fragment from immunoglobulin L chain lambda. Biopolymers 69 (2), 2003.
  • [10] Spólnik P., Piekarska B., Stopa B., Konieczny L., Zemanek G., Rybarska J., Król M., Nowak M., Roterman I.: The structural abnormality of myeloma immunoglobulins tested by Congo red binding. Med Sci Monit 9 (4), 2003.
  • [11] Rybarska J., Piekarska B., Stopa B., Zemanek G., Konieczny L., Nowak M., Król M., Roterman I., Szymczakiewicz-Multanowska A.: Evidence that supramolecular Congo red is the sole ligation form of this dye for L chain lambda derived amyloid proteins. Folia Histochem Cytobiol 39 (4), 2001.
  • [12] Roterman I., Krol M., Nowak M., Konieczny L., Rybarska J., Stopa B., Piekarska B., Zemanek G.: Why Congo red binding is specific for amyloid proteins - model studies and a computer analysis approach. Med Sci Monit 7 (4), 2001.
  • [13] Piekarska B., Rybarska J., Stopa B., Zemanek G., Król M., Roterman I., Konieczny L.: Supramolecularity creates nonstandard protein ligands. Acta Biochim Pol.46 (4), 1999.
  • [14] Stopa B., Górny M., Konieczny L., Piekarska B., Rybarska J., Skowronek M., Roterman I. Supramolecular ligands: monomer structure and protein ligation capability. Biochimie. 80 (12), 1998.
  • [15] Stopa B., Konieczny L., Piekarska B., Roterman I., Rybarska J., Skowronek M.: Effect of self association of bis-ANS and bis-azo dyes on protein binding. Biochimie 79 (1), 1997.
  • [16] Piekarska B., Skowronek M., Rybarska J., Stopa B., Roterman I., Konieczny L.: Congo red-stabilized intermediates in the lambda light chain transition from native to molten state. Biochimie 78 (3), 1996.
  • [17] Śmietański J.: The Approach for Computer Analysis of Results Obtained in Two-Dimensional Electrophoresis of Serum Protein Complexes with Congo Red. Bio-Algorithms and Med Systems 2 (3), 2006.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-article-BSW4-0119-0020
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.