Ocena efektywności pułapkowania katalazy Terminox Ultra w żelu alginianu wapnia

• Autorzy: Wójcik M. , Grubecki I.

Warianty tytułu

EN

Evaluation of Terminox Ultra catalase entrapment efficiency in calcium alginate gel

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Katalaza Terminox Ultra była immobilizowana w żelu alginianu wapnia. Badano wpływ stężenia alginianu i chlorku wapnia oraz ilości enzymu na sprawność pułapkowania. Granulki immobilizowanego biokatalizatora otrzymane z 4% alginianu sodu i żelowane w 2% chlorku wapnia wykazywały najwyższą sprawność pułapkowania.

EN

Catalase Terminox Ultra was immobilized in calcium alginate gel. Effects of alginate concentration, calcium chloride concentration and amount of enzyme on entrapment efficiency were investigated. Beads of immobilized biocatalyst prepared from 4% sodium alginate and 2% calcium chlork retained the highest entrapment efficiency.

Słowa kluczowe

PL

alginian wapnia; katalaza; Terminox Ultra; pułapkowanie

EN

Terminox Ultra; calcium alginate; catalase; immobilization

• Wydawca: Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
• Czasopismo: Inżynieria i Aparatura Chemiczna
• Rocznik: 2012
• Tom: Nr 4
• Strony: 195--196
• Opis fizyczny: Bibliogra. 12 poz.

Twórcy

autor

Wójcik M.

autor

Grubecki I.

• Katedra Inżynierii Chemicznej i Bioprocesowej, Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej, Uniwersytet Technologiczno-Przyrodniczy, Bydgoszcz,

Bibliografia

• Amsden B., Turner N., 1999. Diffusion characteristics of calcium alginate gels. Biotechnol. Bioeng., 65, 605-610. DOI: 10.1002/(SICI)1097-0290(19991205)65:5<605::AID-BIT14>3.0.CO;2-C
• Arya S. K., Srivastava S. K., 2006. Kinetics of immobilized cyclodextrin gluconotransferase produced by Bacillus macerans ATCC 8244. Enzyme Microb. Technol., 39, 507-510. DOI: 10.1016/j.enzmictec.2005.12.019
• Betigeri S.S., Neau S.H., 2002. Immobilization of lipase using hydrophilic polymers in the form of hydrogel beads. Biomaterials 23, 3627-3636. DOI: 10.1016/S0142-9612(02)00095-9
• Catana R., Ferreira B.S., Cabral J.M.S., Fernandes P., (2005). Immobilization of inulinase for sucrose hydrolysis. Food Chem., 91, 517-520. DOI: 10.1016/j. foodchem.2004.04.041
• Jeganathan J., Bassi A., Nakhla G., 2006. Pre-treatment of high oil and grease pet food industrial wastewaters using immobilized lipase hydrolyzation J. Hazard. Mater., B137, 121-128. DOI: 10.1016/j.jhazmat.2005.11.106
• Knezevic Z., Bobic S., Milutinovic A., Obradovic B., Mojovic L., Bugarski B., 2002. Alginate-immobilized lipase by electrostatic extrusion for the purpose of palm oil hydrolysis in lecithin/isooctane system. Process Biochem., 38, 313-318. DOI: 10.1016/S0032-9592(02)00085-7
• Martinsen A., Skjåk-Braek G., Smidsrød O., 1989. Alginate as immobilization material: I. Correlation between chemical and physical properties of alginate gel beads. Biotechnol. Bioeng., 33, 79-89. DOI: 10.1002/bit.260330111
• Martinsen A., Storrø I., Skjåk-Braek G., 1992. Alginate as immobilization material: III. Diffusional properties. Biotechnol. Bioeng., 39, 186-194. DOI: 10.1002/bit.260390210
• Mittal A., Khurana S., Singh H., Kamboj R.C., 2005. Characterization of dipeptidylpeptidase IV (DPP IV) immobilized in Ca alginate beads. Enzyme Microb. Technol., 37, 318-323. DOI: 10.1016/j.enzmictec.2004.10.005
• Won K., Kim S., Kim K.J., Park H.W., Moon S.J., 2005. Optimization of lipase entrapment In Ca – alginate gel beads. Process Biochem., 40, 2149-2154. DOI: 10.1016/j.procbio.2004.08.014
• Yi Y., Kermasha S., Neufeld R., 2005. Matrix physicochemical properties affect activity of entrapped chlorophyllase. J. Chem. Technol. Biotechnol., 80, 1395-1402. DOI: 10.1002/jctb.1341
• Miłek J., 2011. Badanie i modelowanie dezaktywacji katalazy. Praca doktorska, ZUT, Szczecin.