Stabilność operacyjna immobilizowanej lakazy w obecności aminofenolu

• Autorzy: Lewańczuk M. , Kucewicz A. , Bryjak J.

Warianty tytułu

EN

Operational stability of immobilized laccase during aminophenol oxidation

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Utlenianie aminofenolu przez lakazę generuje powstanie rodnikowych produktów ubocznych, wywołujących inaktywację enzymu. Wykazano, że zjawisko to można znacznie ograniczyć przez dodanie rozpuszczalnika mieszającego się z wodą, np. 10% 2-propanolu, do reakcji z enzymem natyw-nym. Zbliżony skutek można osiągnąć stosując enzym immobilizowany na nośniku akrylowym, bez dodatku 2-propanolu. Obserwacje mikroskopowe ujawniły istotną sorpcje produktów na powierzchni nośnika.

EN

Aminophenol oxidation by laccase causes generation of radical by-products that can inactivate the enzyme. It was shown that this phenomenon can be considerably suppressed by addition of water-miscible organic solvent, e.g 10% 2-propanol, to the native enzyme mixture. Similar effect can be obtained when laccase immobilized on acrylic carrier is used without organic solvent addition. However, microscopic observation proved significant sorption of dimeric products on the carrier's surface.

Słowa kluczowe

PL

lakaza; 2-propanol; immobilizacja; aminofenol; stabilność

EN

laccase; 2-propanol; immobilization; aminophenol; stability

• Wydawca: Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
• Czasopismo: Inżynieria i Aparatura Chemiczna
• Rocznik: 2012
• Tom: Nr 4
• Strony: 148--150
• Opis fizyczny: Bibliogra. 8 poz.

Twórcy

autor

Lewańczuk M.

autor

Kucewicz A.

autor

Bryjak J.

• Zakład Chemii Bioorganicznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Wrocławska, Wrocław,

Bibliografia

• Chen Q.X., Liu X.D., Huang H., 2003. Inactivation kinetics of mushroom tyrosinase in the dimethyl sulfoxide solution, Biochemistry-Moscow, 68, 644-649. DOI: 10.1023/A:1024665709631
• Duran N., Rosa M.A., D’Annibale A., Gianfreda L., 2002. Applications of laccases and tyrosinases (phenoloxidases) immobilized on different supports: a review, Enzyme Microbial Tech., 31, 7, 907-931. DOI: 10.1016/S0141-0229 (02)00214-4
• Kurniawati S., Nicell J.A., 2007. Effi cacy of mediators for enhancing the laccase- catalyzed oxidation of aqueous phenol, Enzyme Microb. Technol. 41, 353–361. DOI: 10.1016/j.enzmictec.2007.03.003
• Land E.J., Ramsden C.A., Riley P.A., 2007. The mechanism of suicide-inactivation of tyrosinase: A substrate structure investigation, Tohoku J., Exp. Med. 212, 341-348. DOI: 10.1620/tjem.212.341
• Rekuć A., Kruczkiewicz P., Kiełczyński R., Jastrzembska B., Bryjak J., 2006. Produkcja laktazy i jej immobilizacja na wybranych nośnikach, Acta Sci Pol., Biotechnologia 5, 3-15
• Riva S., 2006. Laccases: blue enzymes for green chemistry, TIBTECH 24, 219- 227. DOI: 10.1016/j.tibtech.2006.03.006
• Rodríguez Couto S., 2006. Industrial and biotechnological applications of laccases: A review, Biotechnol. Adv. 24, 500–513. DOI: 10.1016/ j.biotechadv.2006.04.003
• Truppo M.D., Kim J., Brower M., Madin A., Sturr M.G., Moore J.C., 2006. A novel resolution of a pharmaceutically important bridged bicyclic ketone intermediate via selective enzymatic reduction with a commercially available ketoreductase, J. Mol. Catal. B: Enzym. 38, 158-162. DOI: 10.1016/ j.molcatb.2006.01.001