Kinetyka utleniania związków fenolowych z udziałem tyrozynazy natywnej i immobilizowanej

• Autorzy: Labus K. , Bryjak J.

Warianty tytułu

EN

Kinetics of phenolic substrates oxidation by native and immobilized tyrosinase

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Celem pracy było wyznaczenie wartości wyznaczenie wartości parametrów równania Michaelisa Menten dla utleniania różnych substratów fenolowych przez tyrozynazę na-tywną i immobilizowaną. Wykazano, że immobilizacja enzymu powoduje obniżenie powinowactwa enzym-substrat oraz stałych szybkości reakcji, co jest efektem występowania oporów dyfuzyjnych i sorpcji substratu na nośniku. Jednak efektywność hydroksylacji L-Tyrozyny obniżyła się jedynie 3-krotnie, podczas gdy następcze utlenianie L-DOPA było 5,6 razy mniejsze.

EN

The aim of this work was to estimate kinetic parameters of the Michaelis Menten equation for oxidation of mono- and diphenolic substrates by native and immobilized tyrosinase. It was shown that tyrosinase immobilizatioion lowered enzyme-substrate affinity and reaction rates caused by diffusional restrictions and substrate sorption on the carrier. However, catalytic effi ciency of L-Tyrosine hydroxylation to L-DOPA dropped only three times whereas the next step, L-DOPA oxidation, was less effective.

Słowa kluczowe

PL

tyrozynaza; utlenianie; substraty fenolowe; immobilizacja

EN

tyrosinase; oxidation; phenolic substrate

• Wydawca: Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
• Czasopismo: Inżynieria i Aparatura Chemiczna
• Rocznik: 2012
• Tom: Nr 4
• Strony: 145--147
• Opis fizyczny: Bibliogra. 13 poz.

Twórcy

autor

Labus K.

autor

Bryjak J.

• Zakład Chemii Bioorganicznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Wrocławska, Wrocław,

Bibliografia

• Brauner N., Shacham M., 1997. Statistical analysis of linear and nonlinear correlation of the Arrhenius equation constants Chem. Eng. Process., 36, 243-249. DOI: 10.1016/S0255-2701(96)04186-4
• Espin J.C., Soler-Rivas C., Cantos E., Tomas-Barberan F.A., Wichers H.J., 2001. Synthesis of the antioxidant hydroxytyrosol using tyrosinase as biocatalyst J. Agric. Food Chem., 49, 1187-1193. DOI: 10.1021/jf001258b
• Giurg M., Wiech E., Piekielska K., Gebala M., Mlochowski J., Wolanski M., Ditkowski B., Peczynska-Czoch W., 2006. A New approach to synthesis of questiomycin A: oxidative cyclocondensation of ortho-aminophenol Pol. J. Chem., 80, nr 2, 297-306.
• Halaouli S., Asther M., Sigoillot J.C., Hamdi M., Lomascolo A., 2006. Fungal tyrosinases: new prospects in molecular characteristics, bioengineering and biotechnological applications J. Appl. Microb., 100, 219-232. DOI: 10.1111/j.1365-2672.2006.02866.x
• Labus K., Turek A., Liesiene J., Bryjak J., 2011. Effi cient Agaricus bisporus tyrosinase immobilization on cellulose-based carriers Biochem. Eng. J., 56, 232-240. DOI: 10.1016/j.bej.2011.07.003
• Land E.J., Ramsden Ch.A., Riley P.A., 2007. The mechanism of suicide-inactivation of tyrosinase: a substrate structure investigation, Tohoku J. Exp. Med., 212, 341-348. DOI: 10.1620/tjem.212.341
• Marin-Zamora M.E., Rojas-Melgarejo F., Garcia-Canovas F., Garcia-Ruiz P.A., 2007. Effects of the immobilization supports on the catalytic properties of immobilized mushroom tyrosinase: A comparative study using several substrates J. Biotechnol., 131, 4, 388-396. DOI: 10.1016/j.jbiotec.2007.05.004
• Martinek K., Mozhaev V.V., 1985. Immobilization of enzymes: an approach to fundamental studies in biochemistry Adv. Enzymol., 57, 179-249.
• Michaelis L., Menten M.L., 1913. Die Kinetik der Invertinwirkung Biochem. Z., 49, 333-369. [http://www.whoi.edu/fi leserver.do?id=100865&pt=2&p=59447]
• Tischer W., Wedekind F, 1999. Immobilized enzymes: methods and applications Top. Curr. Chem., 200, 95-126. DOI: 10.1007/3-540-68116-7_4
• Tuncagil S., Kayahan S.K., Bayramoglu G., Arica M.Y., Toppare L., 2009. L-DOPA synthesis using tyrosinase immobilized on magnetic beads J. Mol. Catal. B: Enzym,. 58, 187-193. DOI: 10.1016/j.molcatb.2008.12.014
• Zynek K., Bryjak J., Polakovič M., 2010. Effect of separation on thermal stability of tyrosinase from Agaricus bisporus J. Mol. Catal.B: Enzym., 66 172- 176. DOI: 10.1016/j.molcatb.2010.05.003
• Zynek K., Bryjak J., 2009. Dobór warunków izolacji i oczyszczania tyrozynazy z Agaricus bisporus Inż. Ap. Chem., 48, nr 3, 125-126.