Kinetyka inaktywacji lakazy w obecności rozpuszczalników organicznych mieszających się z wodą

• Autorzy: Bryjak J. , Białowąs K. , Kucewicz A.

Warianty tytułu

EN

Kinetics of laccase inactivation in the presence of water miscible organic solvents

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

W badaniach nad inaktywacją lakazy w mieszających się z wodą rozpuszczalnikach organicznych wykorzystano etanol, dimetylofomamid, acetonitryl i 2-propanol w stężeniach 0-60% (obj/obj). Na podstawie spadku aktywności enzymu dobrano model seryjny, jako pozwalający odwzorować proces we wszystkich badanych przypadkach. Stwierdzono, że utrata aktywności enzymu w rozpuszczalnikach w stężeniach poniżej 30% jest spowodowana częściowym rozfałdowaniem białka w kontakcie z tymi związkami.

EN

In the search on laccase inactivation in water miscible organic solvents, acetonitrile, dimethyl formamide, ethanol and 2-propanol were used in centrations from 0% to 60% (vol/vol). On the base of activity decrease in time, the kinetic model based on series mechanism was selected as the best for proper mapping of all experimental data. It was stated that the laccase inactivation below 30% of solvents concentration was caused by partial defolding of the enzyme molecules.

Słowa kluczowe

PL

lakaza; rozpuszczalniki mieszające się z wodą; inaktywacja; modelowanie matematyczne

EN

laccase; water-miscible solvents; inactivation; mathematical modeling

• Wydawca: Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
• Czasopismo: Inżynieria i Aparatura Chemiczna
• Rocznik: 2012
• Tom: Nr 4
• Strony: 98--100
• Opis fizyczny: Bibliogr. 9 poz.

Twórcy

autor

Bryjak J.

autor

Białowąs K.

autor

Kucewicz A.

• Zakład Chemii Bioorganicznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Wrocławska, Wrocław,

Bibliografia

• Bryjak J., Rekuć A., 2010. Effective purifi cation of Cerrena unicolor lacase using microfi ltration, ultrafi ltration and acetone precipitation. Appl. Biochem. Biotechnol., 160, 2219-2235. DOI: 10.1007/s12010-009-8791-9
• Gupta M.N., 1992. Enzyme function in organic media. Eur. J. Biochem., 203, 25-32. DOI: 10.1111/j.1432-1033.1992.tb19823.x
• Iyer P.V., Ananthanarayan L., 2008. Enzyme stability and stabilization – Aqueous and non-aqueous environment. Process Biochem., 43, 1019-1032. DOI: 10.1016/j.procbio.2008.06.004
• Michniewicz A., Ullrich R., Ledakowicz S., Hofrichter M., 2006. The white-rot fungus Cerrena unicolor strain 137 produces two laccase izoforms of diiferent physico-chemical and catalytic properties. Appl. Microbiol. Biotechnol., 69, 682-688. DOI: 10.1007/s00253-005-0015-9
• NIST/SEMATECH e-handbook of Statistical Methods (03.2012): http://www.itl. nist.gov.div898/handbook/eda/section3/eda3673.htm
• Polakovic M., Vrabel P., 1996. Analysis of the mechanism and kinetics of thermal inactivation of enzymem: Critical assessment of isothermal inactivation experiments. Process Biochem., 31 787-800. DOI: 10.1016/S0032- 9592(96)00026-X
• Riva S., 2006. Laccases: blue enzymes for green chemistry. Trends Biotechnol., 24, 219-226. DOI: 10.1016/j.tibtech.2006.03.006
• Rodakiewicz-Nowak J., Jarosz-Wilkołazka A., 2007. Catalytic activity of Cerrena unicolor laccase in aqueous solutions of water-miscible organic solvents– Experimental and numerical description. J. Mol. Catal. B: Enzym., 44, 53-59. DOI: 10.1016/j.molcatb.2006.08.005
• Seulek G.A., Chaudhuri J.B., 1999. Biocatalysis in organic media using enzymes from extremophiles. Enzyme Mikrob. Technol., 25, 471-482. DOI: 10.1016/ S0141-0229(99)00075-7