Keratyna : źródła, właściwości, zastosowanie

Staroń, P.; Banach, M.; Kowalski, Z.

Artykuł - szczegóły

Tytuł artykułu

Keratyna : źródła, właściwości, zastosowanie

Autorzy

Staroń P. , Banach M. , Kowalski Z.

Treść / Zawartość

Pełne teksty:

Pobierz

Pobierz

Identyfikatory

Warianty tytułu

Keratin : origins, properties, application

Języki publikacji

Abstrakty

Celem artykułu jest scharakteryzowanie keratyny. Należy ona do rodziny białek fibrylarnych. Głównym źródłem naturalnego występowania keratyny są odpadowe pióra z przemysłu drobiarskiego. W skali globalnej powstaje ponad 4 mln ton tego odpadu w ciągu roku i należy go unieszkodliwiać. Keratyna charakteryzuje się dużą odpornością na czynniki fizyczne i chemiczne, dlatego niezwykle ważne jest poszukiwanie nowych metod przerobu odpadów keratynowych. Pozwoli to uniknąć problemu składowania odpadowego pierza. W pracy przedstawiono ponadto sposoby otrzymywania, degradacji oraz zastosowania keratyny.

The aim of the article is the keratin characterization. Keratin belongs to the group of fibril proteins. The main source of natural occurrence of keratin are feathers from poultry industry. In the whole world there are 4 M tones a year of feathers, which should be utilized. Keratin has a high immunity to physical and chemical factors and it is the reason of searching for a new methods of keratin waste conversion. It would help to avoid a problem with storage of feather waste. The scientific work represents also methods of receiving, degradation and application of keratin.

Słowa kluczowe

keratyna białko aminokwas wiązanie wodorowe α-helisa beta-harmonijka β-harmonijka

keratin protein amino acids hydrogen bond alpha-helix α-helix beta-sheet β-sheet

Wydawca

Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Przemysłu Chemicznego, ZW CHEMPRESS-SITPChem

Czasopismo

Chemik

Rocznik

2011

Tom

Vol. 65, nr 10

Strony

1019--1026

Opis fizyczny

Bibliogr. 18 poz., rys., tabl.

Twórcy

autor

Staroń P.

autor

Banach M.

autor

Kowalski Z.

Instytut Chemii i Technologii Nieorganicznej, Politechnika Krakowska, Kraków

Bibliografia

1. Suntornsuk W., Suntornsuk L.: Feather degradation by Bacillus sp. FK 46 in submerged cultivation. Bioresource Technology 2003, 86, 239-234.
2. Vasileva-Tonkova E., Gousterova A., Neshev G.: Ecologically safe method for improved feather wastes biodegradation. International Biodeterioration & Biodegradation 2009, 63, 1008-1012.
3. Zaghloul T.I., Embaby A.M., Elmahdy A.R.: Biodegradation of chicken feathers waste directed by Bacillus subtilis recombinant cells: Scaling up in a laboratory scale fermentor. Bioresource Technology 2010, w druku.
4. Martinez-Hernandez A.L., Velasco-Santos C., de-Icaza M., Castano V.M.: Dynamical-mechanical and thermal analysis of polymeric composites reinforced with keratin biofibers from chicken feathers. Composites: Part B 2007, 38, 405-410.
5. Górecki H., Górecka H., Chojnacka K., Dobrzański Z., Artmańska M., Barańska M., Biegańska S.: Metoda utylizacji odpadów z przemysłu drobiarskiego na nawozy wieloskładnikowe. Przemysł Chemiczny 2010, 89/4, 360-365.
6. Prochoń M.: Biorozkładalne elastomery z odpadową keratyną jako napełniaczem. Rozprawa doktorska, Politechnika Łódzka 2008.
7. Onifade A.A., Al-Sane N.A., Al-Musallam A.A., Al-Zarban S.: A review: Potentials for biotechnological applications of keratin-degrading microorganisms and their enzymes for nutritional improvement of feathers and other keratins as livestock feed resources. Bioresource Technology 1998, 66, 1-11.
8. Barone J.R., Schmidt W.F.: Effect of formic acid exposure on keratin fiber derived from poultry feather biomass. Bioresource Technology 2006, 97, 233-242.
9. Cheng S., Lau K., Liu T., Zhao Y., Lam P., Yin Y.: Mechanical and thermal properties of chicken feather fiber/PLA green composites. Composite: Part B 2009, 40, 650-654.
10. Roberts M., Williams J., Halberstadt P., Sanders D., Adams T.: Animal waste to marketable products. Natural Gas Conference, Phoenix, AZ, 2004 February 8-11.
11. Cardamone J.M.: Investigating the microstructure of keratin extracted from wool: Peptide swquence (MALDI-TOF/TOF) and protein conformation (FTIR). Journal of Molecular Structure 2010, 969, 97-105.
12. http://lhs2.lps.org/staff/sputnam/AdvancedChem/Ch%2018%20Notes_ files/alphabeta.gif 24.05.2011.
13. Hill P., Brantley H., Van Dyke M.: Some properties of keratin biomaterials: Kerateines. Biomaterials 2010, 31, 585-593.
14. Kolster P., de Graaf L.A., Vereijken J.M.: Cereals: novel uses and processes. Plenum Press, New York 1997.
15. Reichl S., Borrelli M., Geerling G.: Keratin films for ocular surface reconstruction. Biomaterials 2011, 32, 3375-3386.
16. Schrooyen P.M.M., Dijkstra P.J., Oberthür R.C., Bantjes A., Feijen J.: Partially Carboxymethylated Feather Keratins. I. Properties in Aqueous Systems. J. Agric. Food Chem. 2000, 48,4326-4334.
17. Yamauchi K., Yamauchi A., Kusunoki T., Kohda A., Konishi Y.: Preparation of stable aqueous solution of keratins, and physiochemical and biodegradational properties of films. Journal of Biomedical Materials Research Part A 1996, 31, 439-444.
18. U.S Pat. No. 7,169,896: Keratin-based products and methods for their productions. USA 2007.

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.baztech-article-BPP2-0012-0045