Stabilność operacyjna tyrozynazy w reaktorze okresowym w obecności rozpuszczalników organicznych

• Autorzy: Zynek K. , Tomaszewska A. , Bryjak J.

Warianty tytułu

EN

Tyrosinase operational stability in the presence of organic solvents in a batch reactor

• Języki publikacji: PL

Abstrakty

PL

Głównym problemem enzymatycznego utleniania związków fenolowych jest tworzenie wolnych rodników, które są traktowano jako główna przyczyna in-aktywacji samobójczej ryrozynazy. Do badań wykorzystano 4 rozpuszczalniki organiczne mieszające się z wodą i na podstawie analizy kinetyki inaktywacji enzymu w obecności różnych stężeń ko-rozpuszczalników stwierdzono, że etanol i dimetyloformamid, w stężeniu 10%, mogą być zastosowane w bio-transformacjach jako potencjalne stabilizatory wolnych rodników.

EN

Four water miscible organic solvents of different concentrations were tested as potential co-solvents for phenolic compounds conversion with tyrosinase. A main problem in biotransformations with tyrosinase is its suicide inac- tivation that can be caused by free radicals formed by the enzyme during reaction. On basis of inactivation kinetics in the presence of co-solvents it was stated that ethanol and dimethylformamide in 10% concentration could be used as potential free radicals stabilizers.

Słowa kluczowe

PL

tyrozynaza; stabilność; rozpuszczalniki organiczne; kinetyka inaktywacji

EN

tyrosinase; operational stability; periodical reactor; organic solvents; kinetic parameters

• Wydawca: Stowarzyszenie Inżynierów i Techników Mechaników Polskich
• Czasopismo: Inżynieria i Aparatura Chemiczna
• Rocznik: 2010
• Tom: Nr 1
• Strony: 121--122
• Opis fizyczny: Bibliogr. 7 poz.

Twórcy

autor

Zynek K.

autor

Tomaszewska A.

autor

Bryjak J.

• Zakład Chemii Bioorganicznej, Wydział Chemiczny, Politechnika Wrocławska, Wrocław,

Bibliografia

• [1] MD. Truppo, J. Kim, M. Brower, A. Madin, M.G. Sturr, J.C. Moore: J. Mol. Catal. B: Enzym. 38, 158 (2006).
• [2] E.J. Land, C.A. Ramsden, P.A. Rile: Tohoku J. Exp. Med. 212, 341 (2007).
• [3] S. Halaouli, M. Asther, J.C. Sigoillot, M. Hamdi, A. Lomascolo: J. Appl. Microbiol. 100, 219(2006).
• [4] K. Zynek, J. Bryjak: Inż. Ap. Chem. 48, nr 3, 125 (2009).
• [5] Ch. Aymard, A. Belarbi: Enzyme Mikrob. Technol. 27, 612 (2000).
• [6] M. Polakovic, J. Bryjak: J. Mol. Catal. B: Enzym. 19-20, 443 (2002).
• [7] K. Zynek, J. Bryjak, M. Polakovic: J. Mol. Catal. B: Enzym, submitted (2010).