Fluorescence resonance energy transfer between two luminescent quantum dots using papain as a bridging molecule

• Autorzy: Ma Q. , Wang X. , Li G. , Li Y. , Su X. , Jin Q.

Warianty tytułu

PL

Fluorescencyjne rezonansowe przeniesienie energii między dwiema luminescencyjnymi kropkami kwantowymi przy zastosowaniu papainy jako cząsteczki wiążącej

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

QDs-protein conjugates were prepared using papain as a binding molecule. Papain was attached to two different luminescent colloidal semiconductor quantum dots (QDs) via electrostatic self-assembling. Formation of bioconjugates was reflected in fluorescence resonance energy transfer (FRET) between QDs. Luminescence of the green-emitting QD was quenched, whereas emission of the yellow-emitting QD was enhanced. FRET efficiency and donor-acceptor distance were calculated. The influence of ionic strength, pH, and the presence of unlabeled mouse IgG on FRET of QD(G)-papain-QD(Y) bioconjugate has been studied.

PL

Otrzymano związki sprzężone QDs - białko stosując jako cząsteczkę wiążącą papainę. Papaina została połączona w wyniku elektrostatycznego samopołączenia z dwoma koloidalnymi, półprzewodnikowymi kropkami kwantowymi (QDs) o różnej luminescencji. Utworzenie biosprzężenia było sygnalizowane fluorescencyjnym, rezonansowym przeniesieniem energii (FRET) między QDs. Luminescencja QD(G) emitującej zielone światło była gaszona, podczas gdy luminescencja QD(y) emitującej żółte światło była wzmacniana. Obliczono wydajność procesu FRET oraz odległość między donorem i akceptorem. Zbadano wpływ siły jonowej, pH oraz obecności nie oznakowanego białka IgG myszy na FRET biosprzężenia QD(G) - papaina - QD(Y).

Słowa kluczowe

EN

quantum dots; fluorescence resonance energy transfer; papain

PL

kropka kwantowa; przeniesienie fluorescencyjne rezonansowe energii; papaina

• Wydawca: Komitet Chemii Analitycznej PAN
• Czasopismo: Chemia Analityczna
• Rocznik: 2007
• Tom: Vol. 52, No. 2
• Strony: 295--306
• Opis fizyczny: Bibliogr. 29 poz.

Twórcy

autor

Ma Q.

autor

Wang X.

autor

Li G.

autor

Li Y.

autor

Su X.

autor

Jin Q.

• Institute for Micro Analytical Instrumentation, College of Chemistry, Jilin University, Changchun 130023, China Fax: [phone],

Bibliografia

• 1. Marcel B., Mario M., Peter G., Shimon W. and Paul A.A., Science, 281, 2013 (1998).
• 2. Warren C.W. and Shuming N., Science, 281, 2016 (1998).
• 3. Mattoussi H., Mauro J.M., Goldman E.R., Anderson G.P., Sundar V.C., Mikulec F.V. and Bawendi M.G., J. Am. Chem. Soc, 122,12142 (2000).
• 4. Hines M.A. and Guyot-Sionnest P., J. Phys. Chem., 100, 468 (1996).
• 5. Dabbousi B.O., Rodriguez-Viejo J., Mikulec F.V., Heine J.R., Mattoussi H., Ober R., Jensen K.F. and Bawendi M.G., J. Phys. Chem. B, 101, 9463 (1997).
• 6. Mattoussi H., Medintz I.L., Clapp A.R., Goldman E.R., Jaiswal J.K., Simon S.M. and Mauro J.M., JALA, 2, 28 (2004)
• 7. Mattoussi H., Mauro J.M., Goldman E.R., Green T.M., Anderson G.P., Sundar V.C. and Bawendi M.G., Phys. Stat. Sol. (b), 224, 277 (2001).
• 8. Lakowicz J.R., Principles of Fluorescence Spectroscopy, [Joseph R., Ed.], Kluwer Academic/Plenum Press, New York 1999.
• 9. Tong A.K., Zengmin L. and Jingyue J., Quantum Electron, 38,110 (2002).
• 10. Fairclough R.H. and Cantor C.H., Methods. Enzymol.,4S, 347 (1978).
• 11. Wu P. and Brand L., Anal. Biochem., 218,1 (1994).
• 12. Van Der Meer B.W., Coker G.I. and Chen S.Y., Resonance Energy Transfer: Theory and Data, VCH Publishers, Inc., New York 1994.
• 13. Selvin P.R., Methods. Enzymol, 246, 300 (1995).
• 14. Kagan C.R., Murray C.B., Nirmal M. and Bawend M.G., Phys. Rev. Lett., 76,1517 (1996).
• 15. Medintz I.L., Goldman E.R., Lassman M.E. and Mauro J.M., Bioconjugate Chem., 14, 909 (2003).
• 16. Vladimir V.D., Biotechniques,31,1106 (2001).
• 17. Dale M.W., Lori L.C., Jaemyeong J. and Alan V.O., Nano. Lett., 1,469 (2001).
• 18. Schobel U., Egelhaaf H.J., Brecht A., Oelkrug D. and Gauglitz G., Bioconjugate Chem., 10,1107 (1999).
• 19. Kagan C.R., Murray C.B. and Bawendi M.G., Phys. Rev. Lett. B., 54, 8633 (1996).
• 20. Finlayson C.E., Ginger D.S. and Greenham N.C., Chem. Phys. Lett., 338, 83 (2001).
• 21. Mamedova N.N., Kotov N.A., Rogach A.L. and Studer J., Nano. Lett., 1, 281 (2001).
• 22. Jares-Erijman E.A. and Jovin T.M., Nat. Biotechnol., 21,1387 (2003).
• 23. Huang W.T. and Hu X.Z., Application Handbook of Enzyme, Science and Technology Press, Shanghai, China, 1989, pp. 113.
• 24. Wang J., Wang D., Miller E.K., Moses D., Bazan G.C. and Heeger A.J., Macromolecules, 33,5153 (2000).
• 25. Georges J., Arnaud N. and Parise L., Appl. Spectrosc., 50,1505(1996).
• 26. Chen Q.D., Lin Z.B., Su X.G., Zhang H., He X.H., Yang B. and Jin Q.H., Intern. J. Nanosc., 3, 273 (2004).
• 27. Larry A.S., Bruce S.H. and Robert D.S., Biochemistry, 16, 5100 (1977).
• 28. Berde C.B., Hudson B.S., Simoni R.D. and Sklar L.A., J. Biol. Chem., 254, 391 (1979).
• 29. Adamczyk M., Gebler J.C., and Wu J., J. Immun. Methods, 237,95 (2000).