Amperometric determination of tyrosinase catecholase activity using a screen-printed electrode

• Autorzy: Cui Y. , Barford J. P. , Renneberg R.

Warianty tytułu

PL

Amperometryczne oznaczanie aktywności katecholazy-tyrozynazy przy użyciu elektrody sitodrukowanej

• Języki publikacji: EN

Abstrakty

EN

A fast amperometric method for the determination of tyrosinase-catecholase activity has been proposed. The principle of the method is as follows: tyrosinase-catecholase converts catecho! to benzoquinone in the presence of oxygen; benzoquinone is subsequently reduced at the working electrode which generates an appropriate current signai. The method has a good analytical characteristics and a broad detection range (0.01-10.00 U mL¹). It is easy to handle, and requires short measuring time (l min).

PL

Zaproponowano szybką metodę wyznaczania aktywności katecho lazy -ty róży nazy. Metoda polega na przekształceniu przez katecholazę-tyrozynazy katecholu w benzochinon w obecności tlenu. Benzochinon jest redukowany na elektrodzie tworząc odpowiedni sygnał prądowy. Zaproponowana metoda ma dobrą charakterystykę analityczną: obejmuje szeroki zakres stężeń analitu (0.01-10.00 U mL¹).Dodatkowo jest łatwa w stosowaniu i wymaga tylko 1-minutowych pomiarów.

Słowa kluczowe

EN

amperometric determination; tyrosinase catecholase activity; screen-printed electrode; catechol; benzochinon

PL

oznaczanie amperometryczne; aktywność katecholazy-tyrozynazy; elektroda sitodrukowana; katechol; benzochinon

• Wydawca: Komitet Chemii Analitycznej PAN
• Czasopismo: Chemia Analityczna
• Rocznik: 2007
• Tom: Vol. 52, No. 1
• Strony: 5--14
• Opis fizyczny: Bibliogr. 24 poz.

Twórcy

autor

Cui Y.

autor

Barford J. P.

autor

Renneberg R.

• Department of Chemical Engineering and Department of Chemistry, Hong Kong University of Science and Technology, Clear Water Bay, Kowloon, Hong Kong,

Bibliografia

• 1. Rescigno A., Sanjust E., Soddu G., Rinaldi A.C., Sollai F., Curreli N. and Rinaldi A., BBA-Protein Struct. M., 1384,268(1998).
• 2. Land E.J., Ramsden C.A. and Riley P.A., Acc. Chem. Res., 36, 300 (2003).
• 3. Yamazaki S.I. and Itoh S.J. Am. Chem. Soc., 125, 13034 (2003).
• 4. Sugumaran M., Dali H. and Semensi V., Bioorg. Chem., 18, 144 (1990).
• 5. Jacobsohn M.K., Byler D.M. and JacobsohnG.M., BBA-Gen. Subjects, 1073,1 (1991).
• 6. Jimenez M. and Garcia-Carmona F., J. Agric. Food Chem., 45,2061 (1997).
• 7. Korner A. and Pawelek J., Science, 217, 1163 (1982).
• 8. Tanaka S., Yamamoto H., Takeuchi S. and Takeuchi T., Development, 108, 223 (1990).
• 9. Kanda K., Sato T., Suzuki K., Ishii S., Ejiri S.I. and Enei H., Biosci. Biotech. Bioch., 60, 479 (1996).
• 10. Halaouli S., Asther M., Sigoillot J.C., Hamdi M. and Lomascolo A., J. Appl. Microbiol., 100,219 (2006).
• 11. Pifferi P.G. and Baldassari L., Anal. Biochem., 52, 325 (1973).
• 12. Gutteridge S. and Robb D., Eur. J. Biochem., 54,107 (1975).
• 13. Mazzocco F. and Pifferi P.G., Anal. Biochem., 72,643 (1976).
• 14. Haghbeen K. and Tan E.W., Anal. Biochem., 312,23 (2003).
• 15. Karbassi F., Haghbeen K., Saboury A.A., Ranjbar B. and Moosavi-Movahedi A.A., Colloid. Surface. B,32, 137(2003).
• 16. Haghbeen K., Saboury A.A. and Karbassi F., BBA-Gen. Subjects, 1675, 139 (2004).
• 17. Gheibi N., Saboury A. A., Haghbeen K. and Moosavi-Movahedi A. A., Colloid. Surface. B, 45,104 (2005).
• 18. Healey D.F. and Strothkamp K.G., Arch. Biochem. Biophys., 211, 86 (1981).
• 19. Hurek J., Nowak K. and Gasowska B., Chem. Anal. (Warsaw), 48,283 (2003).
• 20. Solano-Munoz F., Penafiel R. and Galindo J.D., Biochem. J., 229, 573 (1985).
• 21. Ortega F., Dominguez E., Jonsson-Petterson G. and Gorton L., J. Biotechnol., 31, 289 (1993).
• 22. Huang T., Warsinke A., Kuwana T. and Scheller F.W., Anal. Chem., 70,991 (1998).
• 23. Chuang M.C., Liu C.C. and Yang M.C., Sensor. Actual B-Chem., 114,357 (2006).
• 24. Sigma-Aldrieh Specification Sheet for Tyrosinase from Mushroom (T3824), http://www.sigmaaldrich.com/catalog/search/SpecificationSheetPage/SIGMA/T3824.