Polraographic determination of tyrosinase activity in enzymatic reaction with tyrosine as a substrate

Hurek, J.; Nowak, K.; Gąsowska, B.

Artykuł - szczegóły

Tytuł artykułu

Polraographic determination of tyrosinase activity in enzymatic reaction with tyrosine as a substrate

Autorzy

Hurek J. , Nowak K. , Gąsowska B.

Wybrane pełne teksty z tego czasopisma

http://beta.chem.uw.edu.pl/chemanal/

Identyfikatory

Warianty tytułu

Polarograficzne oznaczanie aktywności tyrozynazy w enzymatycznej reakcji z tyrozyną jako substratem

Języki publikacji

Abstrakty

A voltammetric investigation of tyrosinase activity is proposed as an alternative to the spec-trophotometric method. Voltammetric approach provides low detection limit, high sensitivity and resistivity to the solution inhomogenity, as well as enables one to simultaneously monitor the dioxygen consumption in the reaction, which is an additional indicator of the tyrosinase enzymatic activity.

W pracy przedstawiono metodę woltamperometryczną jako alternatywną do spektrofotome-trycznej metody badania aktywności tyrozynazy. Charakteryzuje ją niska granica oznaczal-ności, wysoka czułość oraz niewrażliwość na niejednorodność roztworów. Wskazano ponadto na możliwość równoczesnego pomiaru zużycia tlenu wskutek reakcji jako dodatkowego wskaźnika aktywności enzymatycznej tyrozynazy.

Słowa kluczowe

tyrosinase polyphenol oxidase polarographic determination electrochemical detection

tyrozynaza oznaczanie polarograficzne

Wydawca

Komitet Chemii Analitycznej PAN

Czasopismo

Chemia Analityczna

Rocznik

2003

Tom

Vol. 48, No. 2

Strony

283--291

Opis fizyczny

Bibliogr. 16 poz.

Twórcy

autor

Hurek J.

Institute of Chemistry, University of Opole, ul. Oleska 48, 45-052 Opole

autor

Nowak K.

Institute of Chemistry, University of Opole, ul. Oleska 48, 45-052 Opole

autor

Gąsowska B.

Institute of Chemistry, University of Opole, ul. Oleska 48, 45-052 Opole

Bibliografia

1. Kong K.-H., Lee J.-L., Park H.-J. and Cho S.-H., Biochem. Mol. Biol. Int., 45, 717 (1998).
2. Espin J.C. and Wichers H.J., J. Agric. Food Chem., 47, 3518 (1999).
3. Espin J.C. and Wichers H.J, J. Agric. Food Chem., 47, 2638 (1999).
4. Kahn V., Shalom N.B. and Zakin V., Pigm. Cell Res., 8, 234 (1995).
5. van Leeuwen J., Peppelenbos H., van Uden W., Pras N. and Wichers H.J., Recent Res. Devel. Phytochem., 2, 455 (1999).
6. Virador V.M., Kobayashi N., Matsunaga J. and Hearing V.J., Anal. Biochem., 270, 207 (1999).
7. Kubo I. and Yokokawa Y., Phytochem., 31, 1075 (1992).
8. Sakuma K., Ogawa M., Sugibayashi K., Yamada K.-I., Yamamoto K., Arch. Pharm. Res., 22, 335 (1999).
9. Rescigno A., Sanjust E., Soddu G., Rinaldi A.C., Sollai F., Curreli N. and Rinaldi A., Biochim. and Biophys. Acta, 1384, 268 (1998).
10. Lejczak B., Kafarski P., Makowiecka E., Biochem. J., 242, 81 (1987).
11. Schved F. and Kahn V., Pigm. Cell Res., 5, 58 (1992).
12. Jimenez M., Garcia-Canovas F., Garcia-Carmona F., Tudela J. and Iborra J.L., Int. J. Biochem., 18, 39 (1986).
13. Coche-Guerente L., Desprez V., Diard J.-P. and Labbe P., J. Electroanal. Chem., 470, 53 (1999).
14. Campanella L., Favero G., Sammartino M.P. and Tomassetti M., J. Mol. Catal. B-Enzym., 7, 101 (1999).
15. Campanella L., Favero G., Sammartino M.P. and Tomassetti M., Anal. Med. Acta, 393, 109 (1999).
16. Viviana Campo Dall'Orto, Danilowicz C., Rezzano I., Michele Del Carlo, Mascini M., Anal. Lett., 32, 1981 (1999).

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.baztech-article-BPP1-0037-0012