Sepharose-DTNB covalent affinity chromatography of hepatic metallothionein from Cu-treated rats

Kabziński, A. K. M.; Takagi, T.; Tanaka, K.

Artykuł - szczegóły

Tytuł artykułu

Sepharose-DTNB covalent affinity chromatography of hepatic metallothionein from Cu-treated rats

Autorzy

Kabziński A. K. M. , Takagi T. , Tanaka K.

Wybrane pełne teksty z tego czasopisma

http://beta.chem.uw.edu.pl/chemanal/

Identyfikatory

Warianty tytułu

Rozdział metodą chromatografii powinowactwa kowalencyjnego na złożu Sepharose-DTNB metalotioneiny wątrobowej szczurów eksponowanych na Cu

Języki publikacji

Abstrakty

Covalent affinity chromatography with thiol-disulphide interchange (CAC-- TDI) on Sepharose-DTNB gel was employed for separation of Cu-thionein (Cu-Th) from the łivers of Cu induced white rats (3.0 mg of Cu per kg body weight, administered subcutaneously in physiological saline). Cu-thionein was prepared by gel permeation chro-matography (GPC) on Sephadex G-200 geł. The metallothionein protein (MT) was fractionated by two-, three- and four-step elutions. The CU(2+) ion dissociated fi.om Cu-thionein and protein aggregated by thiol-thiol intermolecular oxidation and mercaptide bonds (oligoaggregates and polyaggregates) and intramolecular formation of disulphide and mercaptide bridges in the lightmass monomer resulted from the contact with cova-lent affinity chlomatography support, inferred from rechromatoglraphy on Sephadex G-200. The dissociated CU(2+) appeared as a light complex with DTNB in fractions about 2000-2800 Da mass.

Metodę chromatografii powinowactwa kowalencyjnego z wymianą mostków disiarczkowych (CAC- TDI) na złożu Sepharose-DTND stosowano do rozdziału Cu-tioneiny (Cu- Th) z wątroby białych szczurów eksponowanych przy użyciu Cu (3.0 mg Cu na kg wagi ciała, w postaci CUSO4 podawanego podskórnie w roztworze soli fizjologicznej). Cu-tioneina była otrzymywana metodą klasycznej chromatografii żelowej (GPC) na żelu Sephadex G-200. Białko metalotioneinowe frakcjonowano przy użyciu dwu-, trój- i czterostopniowej elucji. Podczas rozdziału jony CU2+ dysocjowały z Cu-tioneiny i powstały agregaty białkowe w wyniku utleniania grup tiolowych oraz tworzenia się wiązań merkaptydowych (oligoagaty i poliagregaty). W wyniku kontaktu ze złożem do chromatografii powinowactwa kowalencyjnego powstawały także wewnątrzcząsteczkowe mostki disiarczkowe oraz merkaptydowe w monomerach o niskiej masie cząsteczkowej, co potwierdzano rechromatografując powstałe frakcje na żelu Sephadex G-200. Dysocjujące jony Cu(2+) występowały w niskocząsteczkowej frakcji, jako kompleksy z DTNB o masie w granicach 2000 --28OO Da.

Słowa kluczowe

separation covalent affinity chromatography Sepharose metallothionein copper

rozdzielanie chromatografia powinowactwa kowalencyjnego metalotioneina Sepharose miedź

Wydawca

Komitet Chemii Analitycznej PAN

Czasopismo

Chemia Analityczna

Rocznik

1999

Tom

Vol. 44, No. 5

Strony

805--823

Opis fizyczny

Bibliogr. 65 poz.

Twórcy

autor

Kabziński A. K. M.

Osaka University, Institute of Protein Research, Suita-Osaka, Japan

autor

Takagi T.

Osaka University, Institute of Protein Research, Suita-Osaka, Japan

autor

Tanaka K.

Osaka University, Faculty of Pharmaceutical Sciences and Environmental Toxicology, Suita-Osaka, Japan

Bibliografia

1. Margoshes M. and Vallee B.L., J. Am. Chem. Soc., 79, 4813 (1957).
2. Kagi J.H.R. and Vallee B.L., J. Biol. Chem., 235, 3460 (1960).
3. Kagi J.H.R. and Vallee B.L., J. Biol. Chem., 236, 2435 (1961).
4. Piotrowski J.K., Szymańska J.A., Mogilnicka E.M. and Żelazowski A.J., in: Metallothionein, [Kagi J.H.R. and Nordberg M., Eds.], Birkhauser Verlag, Basel 1979, p. 363.
5. Galdes A., Vasak M., Hill H.A.O. and Kagi J.H.R., FEBS Lett., 92, 17 (1978).
6. Otvos J.D. and Armitage I.M., J. Am. Chem. Soc., 101, 7734 (1979).
7. Otvos J.D. and Armitage I.M., Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 77, 7094 (1980).
8. Boulanger Y., Goodman C.M., Forte C.P., Fesik S.W. and Crook E.M., Biochem. J., 80, 1501 (1983).
9. Kagi J.H.R. and Schaffer A., Biochemistry, 27, 8509 (1988).
10. Kagi J.H.R., Methods Enzymol., 205, 613 (1991).
11. Braun W., Wagner W., Worgotter E., Vasak M., Kagi J.H.R. and Wutrich K., J. Mol. Biol., 187, 125 (1986).
12. Arseniev A., Schultze P., Worgotter E., Braun W., Wagner G., Vasak M., Kagi J.H.R. and Wutrich K., J. Mol. Biol., 201, 637 (1988).
13. Huang I.Y., Kimura M., Hata A., Tsunoo H. and Yoshida H., J. Biol. Chem., 89, 1839 (1991).
14. Brocklehurst K., Carlsson J., Kiersten M.P.J. and Crook E.M., Biochem. J., 133, 573 (1973).
15. Squibb K.S. and Cousins R.J., Biochem. Biophys. Res. Commun., 73, 806 (1977).
16. Ryden L. and Deutsch H.F., J. Biol. Chem., 253, 519 (1978).
17. Kabziński A.K.M., Chromatographia, 35, 439 (1993).
18. Kabziński A.K.M. and Paryjczak T., Acta Chromatogr., 5, 34 (1995).
19. Kabziński A.K.M. and Takagi T., Acta Chromatogr., 5, 60 (1995).
20. Kabziński A.K.M. and Paryjczak T., Chem. Anal. (Warsaw), 36, 111 (1991).
21. Kabziński A.K.M. and Paryjczak T., Chem. Anal. (Warsaw), 36, 123 (1991).
22. Kabziński A.K.M. and Paryjczak T., Chem. Anal. (Warsaw), 36, 699 (1991).
23. Kabziński A.K.M., Chem. Anal. (Warsaw), 42, 11 (1997).
24. Winge D.R., Geller B.L. and Garvey J., Arch. Biochem. Biophys., 208, 160 (1981).
25. Wong V.W.T. and Rainbow P.S., Comp. Biochem. Physiol., 83A, 149 (1986).
26. Brouwer M., Winge D.R. and Gray W.R., J. Inorg. Biochem., 35, 289 (1989).
27. Pulido P., Kagi J.H.R. and Vallee B.L., Biochemistry, 5, 1768 (1966).
28. Lin L.J. and Foster J.F., Anal. Biochem., 63, 485 (1975).
29. Mejbaum-Katzenellenbogen W., Acta Biochim. Polan., 11, 279 (1959).
30. Lowry O.H., Rosenbrough N.J., Farr A.L. and Randal R.J., J. Biol. Chem., 193, 265 (1951).
31. Higuchi M. and Yoshida F., Anal. Biochem., 77, 542 (1977).
32. Ross E. and Schatz G., Anal. Biochem., 54, 304 (1973).
33. Ellman G.L., Arch. Biochem. Biophys., 82, 70 (1959).
34. Butterworth P.H.W., Baum H. and Porter J.W., Arch. Biochem. Biophys., 118, 716 (1967).
35. Rocks B., Sherwood R.A., Bayford L.M. and Biley C., Anal. Clin. Biochem., 19, 3381 (1982).
36. Rupp H., Wolfgang V. and Weser U., Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem., 356, 755 (1975).
37. Rupp H. and Weser U., Biochim. Biophys. Acta, 553, 209 (1978) and Rupp H. and Weser U., FEBS Lett., 44, 293 (1974).
38. Weser U., Hartmann H.J., Fretzdorff A. and Strobel G.J., Biochim. Biophys. Acta, 493, 465 (1977).
39. Munger K. and Lerch K., Biochemistry, 24, 6751 (1985).
40. Beltramini M. and Lerch K., Biochemistry, 22, 2043 (1983).
41. Bordas J., Koch M.H., Hartmann H.J. and Weser U., Inorg. Chim. Acta, 78, 113 (1983).
42. Felix K. and Weser U., Biochem. J., 252, (1988) 577.
43. Weser U., Struct. Bonding, 61, 145 (1985).
44. Byrd J., Berger R.M., McMillin D.R., Wright C.F., Hammer D. and Winge D.K., J. Biol. Chem., 263, 6688 (1988).
45. Sokołowski G. and Weser U., Hoppe-Seyler's Z. Physiol. Chem., 356, 1715 (1975).
46. Weser U., Rupp H., Donay F., Linnemann F., Voelter W., Voetsch W. and Young G., Eur. J. Biochem., 39, 127 (1973).
47. Webb M. and Etienne A.T., Biochem. Pharmacol., 26, 25 (1977).
48. Hartman H.J. and Weser U., Biochim. Biophys. Acta, 491, 221 (1977).
49. Sokołowski G., Pilz W. and Weser U., FEBS Lett., 48, 222 (1974).
50. Shapiro S.G., Squibb K.S., Markowitz L.A. and Cousins R.J., Biochem. J., 175, 833 (1978).
51. Shapiro S.G. and Cousins R.J., Biochem. J., 190, 755 (1980).
52. Feldman S.J. and Cousins R.J., Biochem. J., 160, 583 (1976).
53. Kabziński A.K.M. and Paryjczak T., Chem. Anal. (Warsaw), 33, 427 (1988).
54. Kabziński A.K.M. and Paryjczak T., Chromatographia, 27, 247 (1989).
55. Kagi J.H.R., Himmelhoch S.R., Whanger P.D., Bethune J.L. and Vallee B.L., J. Biol. Chem., 249, 3537 (1974).
56. Bremner I. and Mehra R.K., Chem. Scripta, 21, 117 (1983).
57. Pearson R.G., J. Am. Chem. Soc., 85, 3533 (1963).
58. Pearson R.G., J. Chem. Educ., 45, 581 (1968).
59. Pearson R.G., J. Chem. Educ., 45, 643 (1968).
60. Gilbert J.B., Otey M.C. and Hcaron J.Z., J. Am. Chem. Soc., 77, 2599 (1954).
61. Lin N.C., Doody B.E. and White J.M., J. Am. Chem. Soc., 79, 5859 (1957).
62. Monk C.B., Trans. Faraday Soc., 47, 285 (1951).
63. Monk C.B., Trans. Faraday Soc., 47, 292 (1951).
64. Monk C.B., Trans. Faraday Soc., 47, 297 (1951).
65. Perkins D.J., Biochem. J., 57, 702 (1954).

Typ dokumentu

Bibliografia

Identyfikator YADDA

bwmeta1.element.baztech-article-BPP1-0012-0016