PL EN


Preferencje help
Widoczny [Schowaj] Abstrakt
Liczba wyników
Tytuł artykułu

Właściwości biologiczne a-laktoalbuminy

Treść / Zawartość
Identyfikatory
Warianty tytułu
EN
Propriety biological of a-lactalbumin
Języki publikacji
PL
Abstrakty
PL
W artykule przedstawiono charakterystykę podstawowych właściwości fizyko-chemicznych oraz biologicznych a-laktoalbuminy (a-LA). Omówiono wartość odżywczą tego białka, rolę w syntezie laktozy, właściwości antynowotworowe i antybakteryjne, potencjalną aktywność peptydów pochodzących z jego struktur, jego korzystny wpływ w ochronie przed stresem i chorobami gastrycznymi oraz alergenność. Opisane właściwości biologiczne, w szczególności te prozdrowotne, dają wiele perspektyw wykorzystania a-LA w produkcji żywności funkcjonalnej oraz farmaceutyków.
EN
In this article basic physico-chemical and biological a-lactalbumin (a-LA) properties were characterized. Nutritional value of this protein, importance in lactose synthesis, antitumorous and antibacterial properties, potential activity of peptides from its structure and positive infl uence at stress, gastric illness and allergies were described. Talked over properties, especially prohealthy, are consigning possibilities of a-LA use at functional food and pharmaceutics production.
Rocznik
Tom
Strony
103--107
Opis fizyczny
Bibliogr. 38 poz., tab.
Twórcy
  • Katedra Mleczarstwa i Zarządzania Jakością Wydział Nauki o Żywności, UWM w Olsztynie
Bibliografia
  • [1] AITS S., GUSTAFSSON L., HALLGREN O., BREST P., GUSTAFSSON M., TRULSSON M., MOSSBERG A. K., SIMON H. U., MOGRABI B., SVANBORG C. 2009. HAMLET (human α-lactalbumin made lethal to tumor cells) triggers autophagic tumor cell death. International Journal of Cancer, 124, 1008-1019.
  • [2] BAUMY J. J., FAUQUANT J. 1989. Mise en evidence d’α-lactalbumine glycosylée dans une preparation industrielle d’α-lactalbumine bovine. Lait, 69, 315-322.
  • [3] BERNATOWICZ E., REKLEWSKA B. 2003. Bioaktywne składniki białkowej frakcji mleka. Przegląd Hodowlany, 3, 1-10.
  • [4] BERNAL V., JELEN P. 1984. Effect of calcium binding on thermal denaturation of bovine α-lactalbumin. Journal of Dairy Science, 67, 2452-2454.
  • [5] BRAMAUD C., AIMAR P., DAUFIN G. 1997. Optimisation of a whey protein fractionation process based on the selective precipitation of α-lactalbumin. Lait, 77, 411-423.
  • [6] CHATTERTON D. E. W., SMITHERS G., ROUPAS P., BRODKORB A. 2006. Bioactivity of β-lactoglobulin and α-lactalbumin - technological implications for processing. International Dairy Journal, 16, 1229-1240.
  • [7] CHRYSINA E. D., BREW K., ACHARYA K. R. 2000. Crystal structures of apo- and holo-bovine α-lactalbumin at 2,2Å resolution reveal an effect of calcium on interlobe interaction. Journal of Biological Chemistry, 275, 37021-37029.
  • [8] CREAMER L. K., MACGIBBON A. K. H. 1996. Some recent advances in the basic chemistry of milk proteins and lipids. International Dairy Journal, 6, 539-568.
  • [9] DAREWICZ M., DZIUBA J. 2005. Struktura a właściwości funkcjonalne białek mleka. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 2, 47-60.
  • [10] DZIUBA M., DZIUBA B., IWANIAK A. 2009. Milk proteins as precursors of bioactive peptides. Acta Scientarium Polonorum Technologia Alimentaria, 8, 71-90.
  • [11] ENGEL M. F. M., VAN MIERLO C. P. M., VISSER A. J. W. G. 2002. Kinetic and structural characterization of dsorption – induced unfolding of bovine α-lactalbumin. Journal of Biological Chemistry, 13, 10922-10930.
  • [12] ETZEL M. R. 2004. Manufacture and use of dairy protein fractions. Journal of Nutrition, 134, 996S-1002S.
  • [13] GAWĘCKI J. (red.), 2003. Białka w żywności i żywieniu. Poznań, Wyd. AR w Poznaniu.
  • [14] GUSTAFSSON J., HALLGREN O., MOSSBERG A. K., PETTERSSON J., FISCHER W., ARONSSON A., SVANBORG C. 2005. HAMLET kills tumor cells by apoptosis: structure, celluar mechanisms, and therapy. Journal of Nutrition, 135, 1299-1303.
  • [15] HEINE W. E., KLEIN P. D., REEDS P. J. 1991. The importance of α-lactalbumin in infant nutrition. Journal of Nutrition, 121, 277-283.
  • [16] IWANIAK A., MINKIEWICZ P. 2007. Proteins as the source of physiologically and functionally active peptides. Acta Scientarium Polonorum Technologia Alimentaria, 6, 5-15.
  • [17] JAMROZ J., ROGALSKI J., SZPENDOWSKI J. 1994. Właściwości antyrakowe białek serwatkowych. Postępy Nauk Rolniczych, 4, 111-117.
  • [18] KRÓL J., LITWIŃCZUK Z., BARŁOWSKA J., KĘDZIERSKA- -MATYSEK M. 2007. Initial results on casein and whey protein kontent in milk of Polish Red and Whitebacked cows. Annals of Animal Science, 1, 207-211.
  • [19] KRÓL J., LITWIŃCZUK A., ZARAJCZYK A., LITWIŃCZUK Z. 2008. Alfa-laktoalbumina i beta-laktoglobulina jako związki biologicznie czynne frakcji białkowej mleka. Medycyna Weterynaryjna, 12, 1375-1378.
  • [20] KOZIKOWSKI W., PRZYBYŁOWICZ K. 1994. Wartość żywieniowa składników mleka krowiego. Przegląd Mleczarski, 10, 256-261.
  • [21] KUWAJIMA K. 1996. The molten globule state of α-lactalbumin. FASEB Journal, 10, 102-109.
  • [22] LEMAN J. 1988. Struktura białka i jego właściwości funkcjonalne. Przemysł Spożywczy, 10, 285-288.
  • [23] LEMAN J. 1999. Właściwości funkcjonalne α-laktoalbuminy. Przegląd Mleczarski, 8, 228-231.
  • [24] LEMAN J. 2001. Białka serwatkowe jako czynnik alergii pokarmowej u ludzi. Przegląd Mleczarski, 2, 82-85.
  • [25] MARSHALL K., ND, MS, 2004. Therapeutic applications of whey protein. Alternative Medicine Review, 9, 136-156.
  • [26] MCINTOSH G. H., ROYLE P. J., LE LEU R. K., REGESTER G. O., JOHNSON M. A., GRINSTED R. L., KENWARD R. S., SMITHERS G. W. 1998. Whey proteins as functional food ingredients? International Dairy Journal, 8, 425-434.
  • [27] MCINTOSH G. H., REGESTER G. O., LE LEU R. K., ROYLE P. J., SMITHERS G. W. 1995. Dairy proteins protect against dimethylhydrazine-induced intestinal cancers in rats. Journal of Nutrition, 125, 809-816.
  • [28] MIERZEJEWSKA D., JĘDRYCHOWSKI L. 1999. Możliwości oznaczenia zmian denaturacyjnych α-la mleka krowiego. Żywność. Nauka. Technologia. Jakość, 3, 36-47.
  • [29] PERMYAKOV E. A., BERLINER L. J. 2000. α-Lactalbumin: structure and function. FEBS Letters, 437, 269-274.
  • [30] PERMYAKOV S. E., UVERSKY V. N., VEPRINTSEV D. B., CHERSKAYA A. M., BROOKS C. L., PERMYAKOV E. A., BERLINER L. J. 2001. Mutating aspartate in the calcium – binding site of α-laktalbumin: effects on the protein stability and cation binding. Protein Engineering, 10, 785-789.
  • [31] SHAH N. P. 2000. Effects of milk – derived bioactives: an overview. British Journal of Nutrition, 84, Supplement 1, S3-S10.
  • [32] SMITHERS G. W. 2008. Whey and whey proteins–from ‘gutter-to-gold’. International Dairy Journal, 18, 695-704.
  • [33] SVENSSON M., FAST J., MOSSBERG A. K., DÜRINGER C., GUSTAFSSON L., HALLGREN O., BROOKS C. L., BERLINER L., LINSE S., SVANBORG C. 2003. α-Lactalbumin unfolding is not suffi cient to cause apoptosis, but is required for the conversion to HAMLET (human α-lactalbumin made lethal to tumor cells). Protein Science, 12, 2794- -2804.
  • [34] ŚWIDERSKI F., WASZKIEWICZ-ROBAK B. 2000. Peptydy i białka jako bioaktywne składniki żywności funkcjonalnej. Przemysł Spożywczy, 11, 41-44.
  • [35] TAKANO T. 1998. Milk derived peptides and hypertension reduction. International Dairy Journal, 8, 375-381.
  • [36] WRÓBLEWSKA B., JĘDRYCHOWSKI L. 2003. Wpływ modyfi kacji technologicznych na zmianę właściwości imunoreaktywnych białek mleka krowiego. Alergia Astma Immunologia, 8, 157-164.
  • [37] ZIAJKA S., KOWALIK J., ŁOBACZ A. 2008. Funkcjonalne produkty mleczne. Przegląd Mleczarski, 7, 4-8.
  • [38] ZMARLICKI S. 2009. Wartość odżywcza białek mleka, tłuszczu mlekowego, laktozy. Przemysł Spożywczy, 11, 33-37.
Typ dokumentu
Bibliografia
Identyfikator YADDA
bwmeta1.element.baztech-article-BPL8-0017-0059
JavaScript jest wyłączony w Twojej przeglądarce internetowej. Włącz go, a następnie odśwież stronę, aby móc w pełni z niej korzystać.